PDB-4amv: E.COLI GLUCOSAMINE-6P SYNTHASE IN COMPLEX WITH FRUCTOSE-6P

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 4amv

タイトル

E.COLI GLUCOSAMINE-6P SYNTHASE IN COMPLEX WITH FRUCTOSE-6P

要素

GLUCOSAMINE--FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE [ISOMER IZING]

キーワード

TRANSFERASE / AMMONIA CHANNELING / GLUCOSAMINE 6- PHOSPHATE SYNTHASE / N TERMINAL NUCLEOPHILE / GLUTAMINE AMIDOTRANSFERASE

機能・相同性

機能・相同性情報

glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) / glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing) activity / UDP-N-acetylglucosamine metabolic process / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / carbohydrate derivative binding / protein N-linked glycosylation / fructose 6-phosphate metabolic process / carbohydrate metabolic process / cytosol
類似検索 - 分子機能

生物種

ESCHERICHIA COLI (大腸菌)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 2.05 Å

データ登録者

Mouilleron, S. / Golinelli-Pimpaneau, B.

引用

ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Glutamine Binding Opens the Ammonia Channel and Activates Glucosamine-6P Synthase
著者: Mouilleron, S. / Badet-Denisot, M.A. / Golinelli-Pimpaneau, B.

履歴

登録	2012年3月14日	登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え	2013年4月24日	ID: 2BPL
改定 1.0	2013年4月24日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2023年12月20日	Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	4amv.cif.gz	698 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb4amv.ent.gz	582.8 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	4amv.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

文書・要旨	4amv_validation.pdf.gz	1.3 MB	表示	wwPDB検証レポート
文書・詳細版	4amv_full_validation.pdf.gz	1.3 MB	表示
XML形式データ	4amv_validation.xml.gz	74.9 KB	表示
CIF形式データ	4amv_validation.cif.gz	105.4 KB	表示
アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/am/4amv ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/am/4amv	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	2j6hC 1jxaS 4amk S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	1jxa-2 1jxa-1 4rg9-d 5a6j-2 5a6b-2 5a6j-1 4qzv-1 2epl-1 Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#166 - 2013年10月プロテアソーム (Proteasome) 類似性 (1) #80 - 2006年8月 AAA+プロテアーゼ (AAA+ Proteases) 類似性 (1) #176 - 2014年8月ダイニン (Dynein) 類似性 (1) #60 - 2004年12月ユビキチン (Ubiquitin) 類似性 (1)

登録構造単位

A: GLUCOSAMINE--FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE [ISOMER IZING]

B: GLUCOSAMINE--FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE [ISOMER IZING]

C: GLUCOSAMINE--FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE [ISOMER IZING]

ヘテロ分子

202 kDa, 3 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

A: GLUCOSAMINE--FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE [ISOMER IZING]

ヘテロ分子

A: GLUCOSAMINE--FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE [ISOMER IZING]

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
134 kDa, 2 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

2

B: GLUCOSAMINE--FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE [ISOMER IZING]

C: GLUCOSAMINE--FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE [ISOMER IZING]

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
134 kDa, 2 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

単位格子

Length a, b, c (Å)	132.197, 109.677, 176.332
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 97.11, 90.00
Int Tables number	5
Space group name H-M	C121

Components on special symmetry positions

ID	モデル	要素
1	1	A-2088- HOH
2	1	A-2250- HOH

#1: タンパク質	GLUCOSAMINE--FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE [ISOMER IZING] / D-FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE / GFAT / GLUCOSAMINE- 6-PHOSPHATE SYNTHASE / ...D-FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE / GFAT / GLUCOSAMINE- 6-PHOSPHATE SYNTHASE / HEXOSEPHOSPHATE AMINOTRANSFERASE / L-GLUTAMINE- D-FRUCTOSE-6-PHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE 分子量: 66949.195 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PMA1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): HB101 参照: UniProt: P17169, glutamine-fructose-6-phosphate transaminase (isomerizing)
#2: 化合物	ChemComp-F6R / FRUCTOSE -6-PHOSPHATE / フルクト-ス6-りん酸分子量: 260.136 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₆H₁₃O₉P
#3: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 694 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 151822

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 3.14 Å³/Da / 溶媒含有率: 60.8 % / 解説: NONE
結晶化	pH: 7.5 詳細: 3% PEG 400, 0.1 M HEPES PH 7.5, 0.8 M LICL, 0.01 M FRUCTOSE-6P

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器	タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2004年7月23日
放射	プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 2.05→30 Å / Num. obs: 151822 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.45 % / R_merge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 16.75
反射シェル	解像度: 2.05→2.09 Å / 冗長度: 4.62 % / R_merge(I) obs: 0.72 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 97.2

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
REFMAC	5.6.0117	精密化
DENZO		データ削減
SCALEPACK		データスケーリング

精密化

構造決定の手法:

分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JXA CHAIN A

1jxa

解像度: 2.05→15 Å / Cor.coef. F_o:F_c: 0.956 / Cor.coef. F_o:F_c free: 0.939 / SU B: 10.238 / SU ML: 0.141 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.172 / ESU R Free: 0.157 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD

	R_factor	反射数	%反射	Selection details
R_free	0.23992	7769	5 %	RANDOM
R_work	0.2058	-	-	-
obs	0.20755	146279	98.53 %	-

溶媒の処理

イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK

原子変位パラメータ

B_iso mean: 65.557 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	1.54 Å²	0 Å²	1.02 Å²
2-	-	-0.39 Å²	0 Å²
3-	-	-	-0.9 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 2.05→15 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	13483	0	48	694	14225

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	Dev ideal target	数
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_refined_d	0.016	0.019	13748
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_refined_deg	1.828	1.967	18650
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_1_deg	6.346	5	1821
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_2_deg	37.261	24.26	561
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_3_deg	17.531	15	2228
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_4_deg	18.261	15	83
X-RAY DIFFRACTION	r_chiral_restr	0.171	0.2	2165
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_refined	0.008	0.021	10350
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_other
X-RAY DIFFRACTION	r_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTION	r_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTION	r_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_it
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_other
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_it
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_other
X-RAY DIFFRACTION	r_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTION	r_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTION	r_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTION	r_sphericity_bonded

LS精密化シェル

解像度: 2.05→2.102 Å / Total num. of bins used: 20

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.36	553	-
R_work	0.335	10277	-
obs	-	-	97.3 %

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	3.0456	0.2246	0.006	2.3031	-0.542	3.5927	0.0049	-0.4453	-0.1729	0.3452	-0.0477	-0.062	0.0873	0.0965	0.0428	0.0835	-0.0635	-0.0513	0.3195	0.0374	0.2912	28.6972	3.4939	94.8561
2	1.4094	0.0415	-0.1184	1.4435	0.3223	1.2674	-0.1222	0.1727	-0.0958	-0.1839	0.1261	-0.1273	-0.0331	0.1063	-0.0038	0.0355	-0.0484	0.0221	0.1731	-0.0285	0.208	-2.3707	-2.1978	75.5623
3	5.3787	1.3803	-1.4817	5.0146	-0.6965	6.9424	-0.2038	0.0397	-0.4133	-0.0615	0.0557	0.5977	1.8849	-0.9521	0.148	2.5331	-0.4427	0.0477	0.3657	-0.2196	0.3464	50.2601	-53.4824	11.4685
4	0.8456	-0.1277	-0.6355	2.2854	1.6279	5.8418	0.045	0.2706	0.171	-0.4866	0.0921	-0.2503	0.8815	-0.1208	-0.137	1.0107	-0.163	0.0494	0.3167	-0.0048	0.2498	56.3808	-19.3919	23.22
5	1.8087	0.628	-0.6673	3.1523	-0.2686	3.3238	-0.0271	0.0884	0.0912	-0.3269	0.1575	-0.1449	0.2015	-0.2224	-0.1304	0.1027	-0.1127	-0.0251	0.2288	-0.0686	0.2558	50.5711	9.4563	61.5068
6	1.3471	-0.3128	-0.7853	2.2588	0.5929	3.2221	-0.0818	0.2289	-0.0142	-0.2046	-0.0936	0.5406	0.8856	-0.9655	0.1754	0.7508	-0.4622	-0.0926	0.6391	-0.0852	0.3518	35.8207	-19.2724	43.6147

精密化 TLSグループ

ID	Refine-ID	Refine TLS-ID	Auth asym-ID	Auth seq-ID
1	X-RAY DIFFRACTION	1	A	1 - 234
2	X-RAY DIFFRACTION	2	A	238 - 608
3	X-RAY DIFFRACTION	2	A	1609
4	X-RAY DIFFRACTION	3	B	1 - 234
5	X-RAY DIFFRACTION	4	B	238 - 608
6	X-RAY DIFFRACTION	4	B	1609
7	X-RAY DIFFRACTION	5	C	1 - 234
8	X-RAY DIFFRACTION	6	C	238 - 608
9	X-RAY DIFFRACTION	6	C	1609

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