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万見
- PDB-4ake: ADENYLATE KINASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ake
タイトルADENYLATE KINASE
要素ADENYLATE KINASE
キーワードPHOSPHOTRANSFERASE / NUCLEOSIDE MONOPHOSPHATE KINASE / ATP:AMP PHOSPHOTRANSFERASE / MYOKINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


purine ribonucleotide interconversion / adenine metabolic process / nucleoside monophosphate metabolic process / ADP biosynthetic process / nucleoside diphosphate metabolic process / adenylate kinase / AMP kinase activity / AMP salvage / nucleoside diphosphate kinase activity / AMP binding ...purine ribonucleotide interconversion / adenine metabolic process / nucleoside monophosphate metabolic process / ADP biosynthetic process / nucleoside diphosphate metabolic process / adenylate kinase / AMP kinase activity / AMP salvage / nucleoside diphosphate kinase activity / AMP binding / magnesium ion binding / ATP binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenylate kinase, active site lid domain / Adenylate kinase, active site lid / Adenylate kinase subfamily / Adenylate kinase, conserved site / Adenylate kinase signature. / Adenylate kinase/UMP-CMP kinase / Adenylate kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase ...Adenylate kinase, active site lid domain / Adenylate kinase, active site lid / Adenylate kinase subfamily / Adenylate kinase, conserved site / Adenylate kinase signature. / Adenylate kinase/UMP-CMP kinase / Adenylate kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Schlauderer, G.J. / Schulz, G.E.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1996
タイトル: Adenylate kinase motions during catalysis: an energetic counterweight balancing substrate binding.
著者: Muller, C.W. / Schlauderer, G.J. / Reinstein, J. / Schulz, G.E.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: Movie of the Structural Changes During a Catalytic Cycle of Nucleoside Monophosphate Kinases
著者: Vonrhein, C. / Schlauderer, G.J. / Schulz, G.E.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Structure of the Complex between Adenylate Kinase from Escherichia Coli and the Inhibitor Ap5A Refined at 1.9 A Resolution. A Model for a Catalytic Transition State
著者: Muller, C.W. / Schulz, G.E.
履歴
登録1995年12月29日処理サイト: BNL
改定 1.01996年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADENYLATE KINASE
B: ADENYLATE KINASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,2402
ポリマ－47,2402
非ポリマー00
水2,648147
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)31.800, 54.500, 71.300
Angle α, β, γ (deg.)67.70, 77.90, 88.40
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.999606, -0.012438, 0.025179), (-0.012961, -0.999702, 0.020699), (0.024914, -0.021017, -0.999469)
ベクター: 0.8844, 0.9709, 1.3495)

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要素

#1: タンパク質 ADENYLATE KINASE / ATP\:AMP PHOSPHOTRANSFERASE / MYOKINASE


分子量: 23620.029 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 細胞内の位置: CYTOSOL / プラスミド: PAK601 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P69441, adenylate kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE SECONDARY STRUCTURAL ELEMENTS PRESENTED BELOW ARE FROM PROGRAM DSSP. FOR MANUAL ASSIGNMENTS ...THE SECONDARY STRUCTURAL ELEMENTS PRESENTED BELOW ARE FROM PROGRAM DSSP. FOR MANUAL ASSIGNMENTS PLEASE SEE THE PUBLICATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
125 mg/mlprotein1drop
250 mMMOPS1droppH6.9
313-18 %PEG60001drop
40.02 %1dropNaN3
523-27 %PEG60001reservoir
650 mMMOPS1reservoirpH6.9

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データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1991
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→10 Å / Num. obs: 17932 / % possible obs: 82 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.063
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.063

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
XDSデータ削減
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 2.2→10 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.183 --
obs0.183 17932 82 %
原子変位パラメータBiso mean: 42 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3312 0 0 147 3459
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it4.41.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it6.42
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it6.62
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it9.62.5
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.183 / Rfactor Rwork: 0.183
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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