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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4aie
タイトルStructure of glucan-1,6-alpha-glucosidase from Lactobacillus acidophilus NCFM
要素GLUCAN 1,6-ALPHA-GLUCOSIDASE
キーワードHYDROLASE / GLYCOSIDE HYDROLASE 13
機能・相同性
機能・相同性情報


glucan 1,6-alpha-glucosidase / glucan 1,6-alpha-glucosidase activity / alpha-amylase activity / oligosaccharide catabolic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Alpha-amylase SusG C-terminal domain / Oligo-1,6-glucosidase; domain 2 / Oligo-1,6-glucosidase; Domain 2 / Oligo-1,6-glucosidase, domain 2 / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta ...: / Alpha-amylase SusG C-terminal domain / Oligo-1,6-glucosidase; domain 2 / Oligo-1,6-glucosidase; Domain 2 / Oligo-1,6-glucosidase, domain 2 / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha-Beta Complex / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glucan 1,6-alpha-glucosidase
類似検索 - 構成要素
生物種LACTOBACILLUS ACIDOPHILUS NCFM (乳酸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Fredslund, F. / Navarro Poulsen, J.C. / Lo Leggio, L.
引用ジャーナル: J.Bacteriol. / : 2012
タイトル: Enzymology and Structure of the Gh13_31 Glucan 1,6-Alpha-Glucosidase that Confers Isomaltooligosaccharide Utilization in the Probiotic Lactobacillus Acidophilus Ncfm.
著者: Moller, M.S. / Fredslund, F. / Majumder, A. / Nakai, H. / Poulsen, J.N. / Lo Leggio, L. / Svensson, B. / Abou Hachem, M.
履歴
登録2012年2月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCAN 1,6-ALPHA-GLUCOSIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,67113
ポリマ-64,3091
非ポリマー1,36312
8,557475
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.830, 107.250, 103.610
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2103-

HOH

21A-2123-

HOH

31A-2260-

HOH

41A-2323-

HOH

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要素

#1: タンパク質 GLUCAN 1,6-ALPHA-GLUCOSIDASE / ALPHA-GLUCOSIDASE


分子量: 64308.633 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 2-539 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) LACTOBACILLUS ACIDOPHILUS NCFM (乳酸菌)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q5FMB7, glucan 1,6-alpha-glucosidase, oligo-1,6-glucosidase
#2: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Ca
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 475 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
非ポリマーの詳細SULFONIC MOIETY (MES A 1547): MODELLED AS PART OF MES MOLECULE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.6 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 20% GLYCEROL, 16% PEG 8K, 0.1 M MES PH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-2 / 波長: 1.03796
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2009年9月16日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: BENT SI (111) CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→30 Å / Num. obs: 39496 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 16.68 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 25.5
反射 シェル解像度: 2.05→2.1 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.21 / Mean I/σ(I) obs: 9.7 / % possible all: 91.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2ZIC
解像度: 2.05→29.424 Å / SU ML: 0.22 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 15.74 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1834 1997 5.1 %
Rwork0.1371 --
obs0.1395 39494 99.21 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.878 Å2 / ksol: 0.393 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 17.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.7132 Å20 Å20 Å2
2--5.269 Å20 Å2
3----1.5558 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→29.424 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4426 0 77 475 4978
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014616
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2376251
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.561723
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078633
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006815
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.05-2.10120.22091410.18582572X-RAY DIFFRACTION98
2.1012-2.1580.20371370.13822683X-RAY DIFFRACTION100
2.158-2.22150.20441470.12622652X-RAY DIFFRACTION100
2.2215-2.29320.20991350.13752588X-RAY DIFFRACTION98
2.2932-2.37510.20441460.12582675X-RAY DIFFRACTION100
2.3751-2.47020.17831350.11572663X-RAY DIFFRACTION100
2.4702-2.58250.18181450.11822686X-RAY DIFFRACTION100
2.5825-2.71860.18361420.12362669X-RAY DIFFRACTION100
2.7186-2.88880.17841480.12192674X-RAY DIFFRACTION100
2.8888-3.11160.17631470.12482712X-RAY DIFFRACTION100
3.1116-3.42430.1811390.13372685X-RAY DIFFRACTION100
3.4243-3.91880.15181430.13822688X-RAY DIFFRACTION98
3.9188-4.93350.151420.12362722X-RAY DIFFRACTION99
4.9335-29.42690.2261500.19592828X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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