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- PDB-5zce: Crystal structure of Alpha-glucosidase in complex with maltotetraose -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zce
タイトルCrystal structure of Alpha-glucosidase in complex with maltotetraose
要素Alpha-glucosidase
キーワードHYDROLASE / Alpha-glucosidase
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-amylase activity / oligosaccharide catabolic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Maltogenic Amylase, C-terminal / Maltogenic Amylase, C-terminal domain / Oligo-1,6-glucosidase, domain 2 / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily ...Maltogenic Amylase, C-terminal / Maltogenic Amylase, C-terminal domain / Oligo-1,6-glucosidase, domain 2 / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltotetraose / Alpha-glucosidase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.555 Å
データ登録者Kato, K. / Saburi, W. / Yao, M.
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2018
タイトル: Function and structure of GH13_31 alpha-glucosidase with high alpha-(1→4)-glucosidic linkage specificity and transglucosylation activity.
著者: Auiewiriyanukul, W. / Saburi, W. / Kato, K. / Yao, M. / Mori, H.
履歴
登録2018年2月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-glucosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,7155
ポリマ－64,9281
非ポリマー7874
水14,718817
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area960 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area21870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.989, 84.549, 128.715
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Alpha-glucosidase


分子量: 64928.445 Da / 分子数: 1 / 変異: E256Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus sp. (バクテリア) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A2Z5WH92*PLUS
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltotetraose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 基質類似体 / 分子量: 666.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltotetraose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,4,3/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1-1/a4-b1_b4-c1_c4-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 817 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.62 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: PEG 3350, Calcium Chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.56→50 Å / Num. obs: 84637 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.108 / Rrim(I) all: 0.117 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 1.56→1.65 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.714 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 13136 / Rrim(I) all: 0.773 / % possible all: 94.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ZE0

2ze0


解像度: 1.555→46.097 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 18.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1914 4232 5 %
Rwork0.1721 --
obs0.1731 84632 97.38 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.555→46.097 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4494 0 48 817 5359
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064663
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.96321
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.4372753
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055660
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005810
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5553-1.5730.28171310.25562501X-RAY DIFFRACTION91
1.573-1.59150.28581330.24492527X-RAY DIFFRACTION95
1.5915-1.61090.21291380.232614X-RAY DIFFRACTION96
1.6109-1.63130.26291370.22242611X-RAY DIFFRACTION96
1.6313-1.65270.26891380.21122612X-RAY DIFFRACTION96
1.6527-1.67540.22271380.20562618X-RAY DIFFRACTION96
1.6754-1.69930.21431370.19522607X-RAY DIFFRACTION96
1.6993-1.72470.22871390.19452635X-RAY DIFFRACTION97
1.7247-1.75160.22861370.19642614X-RAY DIFFRACTION96
1.7516-1.78040.20091400.19762648X-RAY DIFFRACTION97
1.7804-1.81110.18251370.18942604X-RAY DIFFRACTION97
1.8111-1.8440.19661410.18372683X-RAY DIFFRACTION97
1.844-1.87950.22721400.17432664X-RAY DIFFRACTION97
1.8795-1.91780.1881390.17112641X-RAY DIFFRACTION97
1.9178-1.95950.17261410.17152679X-RAY DIFFRACTION98
1.9595-2.00510.19431390.17442648X-RAY DIFFRACTION98
2.0051-2.05520.20291430.16582703X-RAY DIFFRACTION98
2.0552-2.11080.18571410.16832682X-RAY DIFFRACTION98
2.1108-2.17290.19761410.16612682X-RAY DIFFRACTION98
2.1729-2.24310.19431420.17022695X-RAY DIFFRACTION98
2.2431-2.32320.19441410.16692687X-RAY DIFFRACTION98
2.3232-2.41620.20861440.16762730X-RAY DIFFRACTION98
2.4162-2.52620.19321430.16782711X-RAY DIFFRACTION98
2.5262-2.65940.19571440.16722748X-RAY DIFFRACTION99
2.6594-2.8260.16771440.17272732X-RAY DIFFRACTION99
2.826-3.04410.16351460.16672762X-RAY DIFFRACTION99
3.0441-3.35040.18531440.16762753X-RAY DIFFRACTION99
3.3504-3.8350.1741480.15512798X-RAY DIFFRACTION99
3.835-4.83090.16661490.14032846X-RAY DIFFRACTION100
4.8309-46.11740.18871570.17892965X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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