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- PDB-4aho: Crystal Structure of N-acetylneuraminic acid lyase from Staphyloc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4aho
タイトルCrystal Structure of N-acetylneuraminic acid lyase from Staphylococcus aureus with the chemical modification thia-lysine at position 165
要素N-ACETYLNEURAMINATE LYASE
キーワードLYASE
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetylneuraminate lyase / N-acetylneuraminate lyase activity / N-acetylneuraminate catabolic process / carbohydrate metabolic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
N-acetylneuraminate lyase / Schiff base-forming aldolase, active site / Dihydrodipicolinate synthase signature 2. / DapA-like / Dihydrodipicolinate synthetase family / Dihydrodipicolinate synthetase family / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-acetylneuraminate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種STAPHYLOCOCCUS AUREUS SUBSP. AUREUS NCTC 8325 (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2 Å
データ登録者Timms, N. / Polyakova, A. / Windle, C.L. / Trinh, C.H. / Nelson, A. / Trinh, A.R. / Berry, A.
引用ジャーナル: Chembiochem / 年: 2013
タイトル: Structural Insights Into the Recovery of Aldolase Activity in N-Acetylneuraminic Acid Lyase by Replacement of the Catalytically Active Lysine with Gamma-Thialysine by Using a Chemical Mutagenesis Strategy.
著者: Timms, N. / Windle, C.L. / Polyakova, A. / Ault, J.R. / Trinh, C.H. / Pearson, A.R. / Nelson, A. / Berry, A.
履歴
登録2012年2月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月13日Group: Database references
改定 1.22024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "DA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-ACETYLNEURAMINATE LYASE
B: N-ACETYLNEURAMINATE LYASE
C: N-ACETYLNEURAMINATE LYASE
D: N-ACETYLNEURAMINATE LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,8318
ポリマ－135,6894
非ポリマー1424
水6,521362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10460 Å2
ΔGint-90.6 kcal/mol
Surface area40090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.315, 109.719, 131.373
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.9999, -0.01052, 0.002089), (-0.01027, 0.9955, 0.09469), (-0.003076, 0.09466, -0.9955)7.137, -3.242, 65.4
2given(-0.9497, 0.01067, -0.3131), (0.01951, -0.9955, -0.09311), (-0.3126, -0.09454, 0.9452)17.06, 33.94, 4.539
3given(0.9517, -0.001391, 0.307), (-0.001579, -1, 0.000364), (0.307, -0.000831, -0.9517)-10.19, 31.1, 64.28

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要素

#1: タンパク質
N-ACETYLNEURAMINATE LYASE / N-ACETYLNEURAMINIC ACID LYASE / N-ACETYLNEURAMINATE PYRUVATE-LYASE / N-ACETYLNEURAMINIC ACID ...N-ACETYLNEURAMINIC ACID LYASE / N-ACETYLNEURAMINATE PYRUVATE-LYASE / N-ACETYLNEURAMINIC ACID ALDOLASE / SIALATE LYASE / SIALIC ACID ALDOLASE / SIALIC ACID LYASE


分子量: 33922.371 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CHEMICAL MODIFICATION THIA-LYSINE AT POSITION 165. MISSING LOOP 138-146 CHAIN A, B, C, D
由来: (組換発現) STAPHYLOCOCCUS AUREUS SUBSP. AUREUS NCTC 8325 (黄色ブドウ球菌)
プラスミド: PKK223-3 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q2G160, N-acetylneuraminate lyase
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 362 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.4 / 詳細: 200MM NACL, 100MM TRIS HCL PH 7.4 28% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月6日
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→29.43 Å / Num. obs: 80641 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 1.95→2.11 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0117精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: NONE

解像度: 2→29.43 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 9.47 / SU ML: 0.134 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.194 / ESU R Free: 0.167 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23534 4032 5 %RANDOM
Rwork0.19572 ---
obs0.19773 80641 99.52 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.057 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.26 Å20 Å20 Å2
2--1.57 Å20 Å2
3----0.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8923 0 4 362 9289
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.029087
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4771.96512290
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.28851123
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.97725.122451
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.13151562
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.8261542
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1080.21369
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0216946
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.32 267 -
Rwork0.246 5270 -
obs--99.98 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.568-0.03340.27811.2797-0.17410.9155-0.0413-0.066-0.03710.36970.08920.2424-0.1669-0.1463-0.04790.49840.05710.10650.03030.01470.1533-17.9312.48747.514
20.52760.15040.35051.1836-0.05131.0510.05250.1254-0.0240.0059-0.0847-0.25770.020.23080.03220.32170.02540.02770.08560.00220.183824.8914.64119.227
31.0262-0.0555-0.53711.1588-0.27481.29420.1267-0.11430.00230.4239-0.1485-0.2112-0.34690.22770.02180.6619-0.1023-0.14950.05890.00060.152419.29716.66653.495
40.6368-0.0391-0.1171.2449-0.00170.63640.00050.0675-0.0504-0.12090.00410.1277-0.0111-0.0453-0.00460.36990.0395-0.04120.0339-0.00330.1299-12.44518.63613.691
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 293
2X-RAY DIFFRACTION2B-1 - 293
3X-RAY DIFFRACTION3C2 - 293
4X-RAY DIFFRACTION4D3 - 293

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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