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万見
- PDB-4ah6: Human mitochondrial aspartyl-tRNA synthetase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ah6
タイトルHuman mitochondrial aspartyl-tRNA synthetase
要素ASPARTATE--TRNA LIGASE, MITOCHONDRIAL
キーワードLIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial asparaginyl-tRNA aminoacylation / aspartate-tRNA(Asn) ligase activity / aspartate-tRNA ligase / aspartate-tRNA ligase activity / aspartyl-tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation / Mitochondrial tRNA aminoacylation / mitochondrial membrane / tRNA binding / mitochondrial matrix ...mitochondrial asparaginyl-tRNA aminoacylation / aspartate-tRNA(Asn) ligase activity / aspartate-tRNA ligase / aspartate-tRNA ligase activity / aspartyl-tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation / Mitochondrial tRNA aminoacylation / mitochondrial membrane / tRNA binding / mitochondrial matrix / protein homodimerization activity / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding
類似検索 - 分子機能
GAD-like domain / Aspartate-tRNA ligase, type 1 / : / : / GAD domain / GAD domain / GAD-like domain superfamily / Aspartyl/Asparaginyl-tRNA synthetase, class IIb / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) ...GAD-like domain / Aspartate-tRNA ligase, type 1 / : / : / GAD domain / GAD domain / GAD-like domain superfamily / Aspartyl/Asparaginyl-tRNA synthetase, class IIb / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Gyrase A; domain 2 / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Aspartate--tRNA ligase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Neuenfeldt, A. / Sissler, M. / Lorber, B. / Florentz, C. / Sauter, C.
引用
ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2013
タイトル: Thermodynamic Properties Distinguish Human Mitochondrial Aspartyl-tRNA Synthetase from Bacterial Homolog with Same 3D Architecture
著者: Ennifar, E. / Florentz, C. / Gaudry, A. / Lorber, B. / Neuenfeldt, A. / Sauter, C. / Sissler, M.
#1: ジャーナル: Biochimie / 年: 2009
タイトル: Peculiar Inhibition of Human Mitochondrial Aspartyl-tRNA Synthetase by Adenylate Analogs.
著者: Messmer, M. / Blais, S.P. / Balg, C. / Chenevert, R. / Grenier, L. / Lague, P. / Sauter, C. / Sissler, M. / Giege, R. / Lapointe, J. / Florentz, C.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Loss of a Primordial Identity Element for a Mammalian Mitochondrial Aminoacylation System.
著者: Fender, A. / Sauter, C. / Messmer, M. / Putz, J. / Giege, R. / Florentz, C. / Sissler, M.
履歴
登録2012年2月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年1月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月6日Group: Database references
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "DA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ASPARTATE--TRNA LIGASE, MITOCHONDRIAL
B: ASPARTATE--TRNA LIGASE, MITOCHONDRIAL
C: ASPARTATE--TRNA LIGASE, MITOCHONDRIAL
D: ASPARTATE--TRNA LIGASE, MITOCHONDRIAL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)281,5114
ポリマ－281,5114
非ポリマー00
水00
1
A: ASPARTATE--TRNA LIGASE, MITOCHONDRIAL
B: ASPARTATE--TRNA LIGASE, MITOCHONDRIAL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,7562
ポリマ－140,7562
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11020 Å2
ΔGint-50.2 kcal/mol
Surface area51120 Å2
手法PISA
2
C: ASPARTATE--TRNA LIGASE, MITOCHONDRIAL
D: ASPARTATE--TRNA LIGASE, MITOCHONDRIAL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,7562
ポリマ－140,7562
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10990 Å2
ΔGint-50.3 kcal/mol
Surface area51130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)142.400, 82.600, 146.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.40, 90.00
Int Tables number3
Space group name H-MP121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
12
22
32
42
13
23
33
43
14
24
34
44
15
25
16
26

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND RESID 42:152
211CHAIN B AND RESID 42:152
311CHAIN C AND RESID 42:152
411CHAIN D AND RESID 42:152
112CHAIN A AND RESID 153:166
212CHAIN B AND RESID 153:166
312CHAIN C AND RESID 153:166
412CHAIN D AND RESID 153:166
113CHAIN B AND (RESID 167:263 OR RESID 281:336 OR RESID 479:630)
213CHAIN A AND (RESID 167:263 OR RESID 281:336 OR RESID 479:630)
313CHAIN C AND (RESID 167:263 OR RESID 281:336 OR RESID 479:630)
413CHAIN D AND (RESID 167:263 OR RESID 281:336 OR RESID 479:630)
114CHAIN A AND RESID 339:473
214CHAIN B AND RESID 339:473
314CHAIN C AND RESID 339:473
414CHAIN D AND RESID 339:473
115CHAIN A AND RESID 264:280
215CHAIN C AND RESID 264:280
116CHAIN B AND RESID 264:280
216CHAIN D AND RESID 264:280

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

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要素

#1: タンパク質
ASPARTATE--TRNA LIGASE, MITOCHONDRIAL / ASPARTYL-TRNA SYNTHETASE / ASPRS / DRS


分子量: 70377.773 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 41-645 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PDEST / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): ROSETTA 2 / 参照: UniProt: Q6PI48, aspartate-tRNA ligase
配列の詳細THE CONSTRUCT CORRESPONDS TO THE PREDICTED MATURE MITOCHONDRIAL ENZYME WHICH STARTS AT RESIDUE 41. ...THE CONSTRUCT CORRESPONDS TO THE PREDICTED MATURE MITOCHONDRIAL ENZYME WHICH STARTS AT RESIDUE 41. MET 40 WAS ADDED FOR EXPRESSION AS WELL AS A C-TERMINAL TAG (VMYLEHHHHHH)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 62 %
解説: DEN REFINEMENT AS IMPLEMENTED IN CNS 1.3 WAS USED TO FIT ASPRS INSERTION DOMAINS INTO THE DENSITY.
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: SITTING DROPLETS WERE PREPARED BY MIXING 0.5 UL HSADRS2 AT 10.6 MG/ML (IN 50 MM HEPES-NA PH 7.5, 150 MM NACL, 0.1 MM EDTA, 10% (V/V) GLYCEROL AND 1 MM DTT) WITH 0.5 UL BOTTOM PHASE OF A ...詳細: SITTING DROPLETS WERE PREPARED BY MIXING 0.5 UL HSADRS2 AT 10.6 MG/ML (IN 50 MM HEPES-NA PH 7.5, 150 MM NACL, 0.1 MM EDTA, 10% (V/V) GLYCEROL AND 1 MM DTT) WITH 0.5 UL BOTTOM PHASE OF A BIPHASIC MIXTURE OF 50 MM BIS-TRIS PH 5.5, 20% (M/V) PEG-3350 AND 1 M AMMONIUM SULFATE AND EQUILIBRATED BY VAPOR DIFFUSION OVER 50 UL OF THE LATTER SOLUTION.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年8月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.7→89 Å / Num. obs: 35768 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 88.02 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.18 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 3.7→3.8 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.64 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 91.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: HOMOLOGY MODEL BASED ON PDB ENTRY 1C0A

1c0a


解像度: 3.7→29.916 Å / SU ML: 0.49 / σ(F): 2 / 位相誤差: 29.95 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2801 1780 5 %
Rwork0.2191 --
obs0.2222 35680 98.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 108.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.7→29.916 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18840 0 0 0 18840
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00519276
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.08426116
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.1457348
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082896
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0053412
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A854X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B854X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.032
13C854X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.029
14D854X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.031
21A121X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22B121X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.134
23C121X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.008
24D121X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.191
31B2457X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
32A2457X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.071
33C2457X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.059
34D2457X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.039
41A1075X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
42B1075X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.15
43C1075X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.113
44D1075X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.147
51A145X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
52C145X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.01
61B145X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
62D145X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.053
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.7-3.79990.34631230.29742370X-RAY DIFFRACTION91
3.7999-3.91150.38411380.2812622X-RAY DIFFRACTION99
3.9115-4.03740.32891350.25032573X-RAY DIFFRACTION99
4.0374-4.18140.31651380.24682623X-RAY DIFFRACTION99
4.1814-4.34830.2771370.23142622X-RAY DIFFRACTION99
4.3483-4.54560.28451350.1982568X-RAY DIFFRACTION99
4.5456-4.78430.25381370.192604X-RAY DIFFRACTION99
4.7843-5.08270.24881370.19312616X-RAY DIFFRACTION99
5.0827-5.47290.24761390.19892639X-RAY DIFFRACTION100
5.4729-6.01960.30571380.22222618X-RAY DIFFRACTION100
6.0196-6.88140.30281400.22582667X-RAY DIFFRACTION100
6.8814-8.63520.25651400.21192643X-RAY DIFFRACTION100
8.6352-29.91710.24081430.19982735X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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