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- PDB-4ad7: Crystal structure of full-length N-glycosylated human glypican-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ad7
タイトルCrystal structure of full-length N-glycosylated human glypican-1
要素GLYPICAN-1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / PROTEOGLYCAN / GLYCOSAMINOGLYCANS / HEPARAN SULFATE / HELICAL BUNDLE / GLYCOPROTEIN / SUGAR BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein localization to membrane / positive regulation of skeletal muscle cell differentiation / myelin assembly / Defective B3GALT6 causes EDSP2 and SEMDJL1 / Defective B4GALT7 causes EDS, progeroid type / Defective B3GAT3 causes JDSSDHD / Defective EXT2 causes exostoses 2 / Defective EXT1 causes exostoses 1, TRPS2 and CHDS / Schwann cell differentiation / A tetrasaccharide linker sequence is required for GAG synthesis ...regulation of protein localization to membrane / positive regulation of skeletal muscle cell differentiation / myelin assembly / Defective B3GALT6 causes EDSP2 and SEMDJL1 / Defective B4GALT7 causes EDS, progeroid type / Defective B3GAT3 causes JDSSDHD / Defective EXT2 causes exostoses 2 / Defective EXT1 causes exostoses 1, TRPS2 and CHDS / Schwann cell differentiation / A tetrasaccharide linker sequence is required for GAG synthesis / HS-GAG biosynthesis / negative regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / heparan sulfate proteoglycan catabolic process / HS-GAG degradation / Signaling by ROBO receptors / RSV-host interactions / fibroblast growth factor binding / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / Retinoid metabolism and transport / side of membrane / laminin binding / extracellular matrix / lysosomal lumen / Cell surface interactions at the vascular wall / Golgi lumen / cell migration / : / Attachment and Entry / endosome / membrane raft / copper ion binding / synapse / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glypican, conserved site / Glypicans signature. / Glypican / Glypican
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.945 Å
データ登録者Svensson, G. / Awad, W. / Mani, K. / Logan, D.T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Crystal Structure of N-Glycosylated Human Glypican-1 Core Protein: Structure of Two Loops Evolutionarily Conserved in Vertebrate Glypican-1.
著者: Svensson, G. / Awad, W. / Hakansson, M. / Mani, K. / Logan, D.T.
履歴
登録2011年12月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月2日Group: Other
改定 1.22018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_PDB_caveat ...chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _database_PDB_caveat.text / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLYPICAN-1
B: GLYPICAN-1
C: GLYPICAN-1
D: GLYPICAN-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)236,46810
ポリマ－235,1414
非ポリマー1,3276
水2,270126
1
A: GLYPICAN-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,0062
ポリマ－58,7851
非ポリマー2211
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: GLYPICAN-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,2283
ポリマ－58,7851
非ポリマー4422
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: GLYPICAN-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,0062
ポリマ－58,7851
非ポリマー2211
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: GLYPICAN-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,2283
ポリマ－58,7851
非ポリマー4422
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.250, 169.200, 151.710
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.96, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
GLYPICAN-1 / SECRETED GLYPICAN-1


分子量: 58785.254 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP RESIDUES 24-529 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N-GLYCOSYLATED AT RESIDUES 79 AND 116 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PCEP4 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P35052
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 126 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細N-TERMINAL HIS-TAG ADDED, GPI-ANCHOR REGION REMOVED

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8
詳細: 12-14% PEG 6000, 0.1 M TRIS-HCL, 0.2 M CACL2, PH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-2 / 波長: 1.0397
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月1日 / 詳細: HORIZONTALLY FOCUSING MIRROR
放射モノクロメーター: BENT SI(111) CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0397 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→30 Å / Num. obs: 49679 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.9 % / Biso Wilson estimate: 52.52 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル解像度: 2.95→3.03 Å / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.83 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 94.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: DEV_938)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4ACR

4acr


解像度: 2.945→29.757 Å / SU ML: 0.39 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 34.58 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2781 2530 5.1 %
Rwork0.218 --
obs0.2211 49590 98.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.889 Å2 / ksol: 0.309 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--12.5448 Å20 Å2-0.9784 Å2
2---13.0487 Å20 Å2
3---25.5935 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.945→29.757 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12544 0 84 126 12754
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00312883
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.77217381
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5464848
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0591927
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0032280
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9451-3.00170.42261180.31892209X-RAY DIFFRACTION86
3.0017-3.06290.34371590.28752610X-RAY DIFFRACTION100
3.0629-3.12940.29611460.25642676X-RAY DIFFRACTION100
3.1294-3.20220.30411630.24382554X-RAY DIFFRACTION100
3.2022-3.28210.29771470.25492608X-RAY DIFFRACTION100
3.2821-3.37080.36631250.24792718X-RAY DIFFRACTION100
3.3708-3.46980.3079980.23922613X-RAY DIFFRACTION100
3.4698-3.58160.29341240.23482673X-RAY DIFFRACTION100
3.5816-3.70940.29421350.22222635X-RAY DIFFRACTION100
3.7094-3.85760.25731530.20932619X-RAY DIFFRACTION100
3.8576-4.03280.25551330.20262647X-RAY DIFFRACTION100
4.0328-4.24480.26791390.18762646X-RAY DIFFRACTION100
4.2448-4.50990.2531580.18472610X-RAY DIFFRACTION100
4.5099-4.85680.22111390.16922638X-RAY DIFFRACTION100
4.8568-5.3430.27481400.19662672X-RAY DIFFRACTION100
5.343-6.11030.28651310.21982653X-RAY DIFFRACTION100
6.1103-7.67640.28461670.23472644X-RAY DIFFRACTION100
7.6764-29.75870.24891550.21082635X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.18991.36430.30132.8398-0.07221.74270.1235-0.37520.15980.1517-0.1563-0.0302-0.06010.0922-0.01890.0384-0.0138-0.02940.2403-0.0330.244322.84774.3296174.1264
22.0859-1.19830.33773.0469-0.61950.91540.11940.0133-0.1003-0.1821-0.0736-0.17860.10550.0711-0.0055-0.0238-0.0140.06930.0191-0.02520.216214.14652.7939142.9046
33.21082.09081.02232.85790.98811.28450.0213-0.25420.08060.016-0.13950.0522-0.0355-0.0260.09110.04010.0567-0.0510.106-0.06710.29218.72013.042599.171
42.2436-1.42790.12362.4527-0.29860.4550.18550.14980.0409-0.233-0.149-0.08160.05740.04590.0068-0.1158-0.01290.0178-0.18090.02840.0974-2.5462-0.791467.9951
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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