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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4acv | ||||||
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タイトル | Listeria monocytogenes Antigen B | ||||||
要素 | (PROPHAGE LAMBDALM01, ANTIGEN B) x 2 | ||||||
キーワード | IMMUNE SYSTEM / SURFACE / PHAGE-RELATED | ||||||
機能・相同性 | Domain of unknown function (DUF5072) / STM4215-like - #30 / STM4215-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta / Prophage LambdaLm01, antigen B / Prophage LambdaLm01, antigen B 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | LISTERIA MONOCYTOGENES (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.401 Å | ||||||
データ登録者 | Huyet, J. / Naylor, C.E. / Geddes, S. / Basak, A.K. | ||||||
引用 | ジャーナル: To be Published タイトル: Structure of Listeria Monocytogenes Antigen B Reveals its Relationship to Phage Tail Proteins 著者: Huyet, J. / Naylor, C.E. / Geddes, S. / Basak, A.K. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4acv.cif.gz | 106.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4acv.ent.gz | 84 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4acv.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 4acv_validation.pdf.gz | 427.6 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 4acv_full_validation.pdf.gz | 429.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | 4acv_validation.xml.gz | 11.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 4acv_validation.cif.gz | 16 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ac/4acv ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ac/4acv | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域:
NCS oper: (Code: given Matrix: (0.65004, 0.68173, -0.33569), ベクター: |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14968.471 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) LISTERIA MONOCYTOGENES (バクテリア) 株: 10403S / Variant: SEROVAR 1/2A / プラスミド: PET151 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: G2K1X0, UniProt: A0A0H3G917*PLUS |
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#2: タンパク質 | 分子量: 14969.455 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) LISTERIA MONOCYTOGENES (バクテリア) 株: 10403S / Variant: SEROVAR 1/2A / プラスミド: PET151 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: G2K1X0, UniProt: A0A0H3G917*PLUS |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
配列の詳細 | EXPRESSED PROTEIN HAD HIS-TAG WHICH WAS REMOVED. |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 % / 解説: NONE |
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結晶化 | pH: 8 / 詳細: 4M NA FORMATE, pH 8.0 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.0332, 0.9792 | |||||||||
検出器 | タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月1日 / 詳細: MIRRORS | |||||||||
放射 | モノクロメーター: SI CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 2.4→86.59 Å / Num. obs: 12093 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 21.7 % / Biso Wilson estimate: 24.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 30.6 | |||||||||
反射 シェル | 解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 22.2 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 8.3 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単波長異常分散 開始モデル: NONE 解像度: 2.401→38.724 Å / SU ML: 0.35 / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 22.89 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 53.622 Å2 / ksol: 0.349 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 35.8 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.401→38.724 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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