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- PDB-4a91: Crystal structure of the glutamyl-queuosine tRNAAsp synthetase fr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a91
タイトルCrystal structure of the glutamyl-queuosine tRNAAsp synthetase from E. coli complexed with L-glutamate
要素GLUTAMYL-Q TRNA(ASP) SYNTHETASE
キーワードLIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


合成酵素; C-O結合を形成; アミノアシルtRNAおよび関連化合物を生成するリガーゼ / tRNA wobble base modification / glutamate-tRNA ligase activity / glutamyl-tRNA aminoacylation / zinc ion binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutamyl-Q tRNA(Asp) synthetase / : / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, catalytic domain / tRNA synthetases class I (E and Q), catalytic domain / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / : / Glutamyl-Q tRNA(Asp) synthetase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Blaise, M. / Olieric, V. / Sauter, C. / Lorber, B. / Roy, B. / Karmakar, S. / Banerjee, R. / Becker, H.D. / Kern, D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Crystal Structure of Glutamyl-Queuosine Trnaasp Synthetase Complexed with L-Glutamate: Structural Elements Mediating tRNA-Independent Activation of Glutamate and Glutamylation of Trnaasp Anticodon.
著者: Blaise, M. / Olieric, V. / Sauter, C. / Lorber, B. / Roy, B. / Karmakar, S. / Banerjee, R. / Becker, H.D. / Kern, D.
履歴
登録2011年11月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2012年1月11日ID: 2ZLZ
改定 1.02012年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月12日Group: Derived calculations / カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id ..._pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAMYL-Q TRNA(ASP) SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8573
ポリマ－33,6441
非ポリマー2132
水7,278404
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.100, 115.030, 154.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-428-

HOH

21A-700-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 GLUTAMYL-Q TRNA(ASP) SYNTHETASE / GLU-Q-RSS / GLUTAMYL-QUEUOSINE TRNAASP SYNTHETASE


分子量: 33643.973 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: E6B7H4, UniProt: P27305*PLUS, 合成酵素; C-O結合を形成; アミノアシルtRNAおよび関連化合物を生成するリガーゼ
#2: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 404 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.33 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.1 M MG-ACETATE AND NA-CACODYLATE BUFFER (PH 5.5), 0.2 M KCL, 10% POLYETHYLENE GLYCOL 8000, AND 2 MM L-GLU.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→38 Å / Num. obs: 35738 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.72 % / Biso Wilson estimate: 17.57 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 25.4
反射 シェル解像度: 1.75→1.8 Å / Rmerge(I) obs: 0.1 / Mean I/σ(I) obs: 7 / % possible all: 75.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1NZJ

1nzj


解像度: 1.75→38.353 Å / SU ML: 0.19 / σ(F): 0 / 位相誤差: 18.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1988 1718 5 %
Rwork0.1645 --
obs0.1662 34155 95.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.087 Å2 / ksol: 0.342 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.3346 Å20 Å20 Å2
2--2.1994 Å20 Å2
3---5.077 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→38.353 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2320 0 11 404 2735
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062409
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9813281
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.193876
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069352
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005433
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7499-1.80140.2271080.19972049X-RAY DIFFRACTION74
1.8014-1.85950.24421210.17882351X-RAY DIFFRACTION84
1.8595-1.9260.22351300.15592554X-RAY DIFFRACTION92
1.926-2.00310.19691400.15712769X-RAY DIFFRACTION99
2.0031-2.09420.19951490.15662807X-RAY DIFFRACTION100
2.0942-2.20460.20171630.15732757X-RAY DIFFRACTION100
2.2046-2.34270.22271530.1642815X-RAY DIFFRACTION100
2.3427-2.52360.22071530.1692790X-RAY DIFFRACTION100
2.5236-2.77750.21361400.16922844X-RAY DIFFRACTION100
2.7775-3.17920.21641610.16772832X-RAY DIFFRACTION100
3.1792-4.00480.16951450.1612878X-RAY DIFFRACTION100
4.0048-38.36230.17561550.16382991X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0898-0.06940.03730.14520.12120.2606-0.04470.0237-0.1278-0.0702-0.02050.02-0.0416-0.02030.01260.059-0.01280.01080.0672-0.02310.080512.692750.55914.8721
20.14510.1671-0.03430.3442-0.05180.14160.00730.09610.0034-0.07440.00820.0944-0.04390.00250.17130.08320.0116-0.01980.096-0.04410.06669.549245.47987.6478
30.5232-0.1783-0.14720.17010.34860.85970.03050.0195-0.23250.0222-0.00860.07240.2066-0.00740.05050.17480.01090.01940.1088-0.03910.181721.015319.443114.1796
40.02690.10780.01080.4603-0.02480.14460.0462-0.0177-0.05660.0408-0.0262-0.10870.0664-0.0015-0.03080.0587-0.0017-0.00310.0764-0.04230.083923.652630.471914.6664
50.15760.11310.02170.31690.09380.12180.00790.0260.00550.0068-0.01290.0824-0.0295-0.00240.0180.0672-0.00320.00730.067-0.03450.056417.868346.335319.6475
60.07260.0671-0.03640.07690.01520.18150.0082-0.09120.2399-0.06-0.02030.0862-0.1762-0.11450.0070.16890.0153-0.00130.0975-0.0630.182612.618968.584725.3514
70.2824-0.1843-0.0920.13310.04620.0468-0.0666-0.21760.04570.08310.02560.051-0.0211-0.12210.02620.094-0.01020.00560.1715-0.04810.073518.453356.02330.3704
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 3:55)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 56:94)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESSEQ 95:121)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESSEQ 122:171)
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND (RESSEQ 172:253)
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN A AND (RESSEQ 254:276)
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN A AND (RESSEQ 277:301)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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