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- PDB-4a6f: Crystal structure of Slm1-PH domain in complex with Phosphoserine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a6f
タイトルCrystal structure of Slm1-PH domain in complex with Phosphoserine
要素(PHOSPHATIDYLINOSITOL 4,5-BISPHOSPHATE-BINDING PROTEIN SLM1) x 2
キーワードSIGNALING PROTEIN / POST TRANSLATIONAL MODIFICATION
機能・相同性
機能・相同性情報


eisosome assembly / sphingolipid binding / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity / endosomal transport / actin filament bundle assembly / TOR signaling / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / protein localization to plasma membrane / regulation of cell growth / actin cytoskeleton organization ...eisosome assembly / sphingolipid binding / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity / endosomal transport / actin filament bundle assembly / TOR signaling / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / protein localization to plasma membrane / regulation of cell growth / actin cytoskeleton organization / mitochondrion / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Slm1, PH domain / SLM1/RGC1-like, BAR-like domain / SLM1/RGC1-like, PH domain / PH domain / BAR-like domain / AH/BAR domain superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH domain / PH domain profile. ...Slm1, PH domain / SLM1/RGC1-like, BAR-like domain / SLM1/RGC1-like, PH domain / PH domain / BAR-like domain / AH/BAR domain superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / PHOSPHOSERINE / Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate-binding protein SLM1
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.68 Å
データ登録者Anand, K. / Maeda, K. / Gavin, A.C.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2012
タイトル: Structural Analyses of Slm1-Ph Domain Demonstrate Ligand Binding in the Non-Canonical Site
著者: Anand, K. / Maeda, K. / Gavin, A.C.
履歴
登録2011年11月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年2月6日Group: Atomic model
改定 1.22019年10月16日Group: Data collection / Other / カテゴリ: pdbx_database_status / reflns_shell
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _reflns_shell.Rmerge_I_obs
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHATIDYLINOSITOL 4,5-BISPHOSPHATE-BINDING PROTEIN SLM1
B: PHOSPHATIDYLINOSITOL 4,5-BISPHOSPHATE-BINDING PROTEIN SLM1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,4628
ポリマ－27,5322
非ポリマー9306
水3,135174
1
A: PHOSPHATIDYLINOSITOL 4,5-BISPHOSPHATE-BINDING PROTEIN SLM1
B: PHOSPHATIDYLINOSITOL 4,5-BISPHOSPHATE-BINDING PROTEIN SLM1
ヘテロ分子

A: PHOSPHATIDYLINOSITOL 4,5-BISPHOSPHATE-BINDING PROTEIN SLM1
B: PHOSPHATIDYLINOSITOL 4,5-BISPHOSPHATE-BINDING PROTEIN SLM1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,92516
ポリマ－55,0644
非ポリマー1,86012
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555x,-y,-z1
Buried area5880 Å2
ΔGint-64.1 kcal/mol
Surface area22320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.540, 73.650, 82.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2004-

HOH

21A-2028-

HOH

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHATIDYLINOSITOL 4,5-BISPHOSPHATE-BINDING PROTEIN SLM1 / SYNTHETIC LETHAL WITH MSS4 PROTEIN 1 / TORC2 EFFECTOR PROTEIN SLM1


分子量: 13777.617 Da / 分子数: 1 / 断片: SLM1-PH DOMAIN, RESIDUES 469-583 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P40485
#2: タンパク質 PHOSPHATIDYLINOSITOL 4,5-BISPHOSPHATE-BINDING PROTEIN SLM1 / SYNTHETIC LETHAL WITH MSS4 PROTEIN 1 / TORC2 EFFECTOR PROTEIN SLM1


分子量: 13754.582 Da / 分子数: 1 / 断片: SLM1-PH DOMAIN, RESIDUES 469-583 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P40485
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物
ChemComp-SEP / PHOSPHOSERINE / PHOSPHONOSERINE / L-ホスホセリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 185.072 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8NO6P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 174 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月9日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.68→20 Å / Num. obs: 26485 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): 2.34 / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 10.61
反射 シェル解像度: 1.68→1.8 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 2.34 / % possible all: 93.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.5_2)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4A5K

4a5k


解像度: 1.68→54.933 Å / SU ML: 0.21 / σ(F): 2.02 / 位相誤差: 23.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2416 1058 4 %
Rwork0.2144 --
obs0.2155 26460 98.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.803 Å2 / ksol: 0.357 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.9194 Å20 Å20 Å2
2--0.6653 Å20 Å2
3----2.5847 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.68→54.933 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1734 0 54 174 1962
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061803
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1072419
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.504654
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077268
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005290
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6801-1.75650.27571200.23932869X-RAY DIFFRACTION91
1.7565-1.84920.29241300.22723128X-RAY DIFFRACTION99
1.8492-1.9650.24921320.21663186X-RAY DIFFRACTION100
1.965-2.11670.22751320.21173175X-RAY DIFFRACTION100
2.1167-2.32980.26221330.20863191X-RAY DIFFRACTION100
2.3298-2.66690.27751340.2243223X-RAY DIFFRACTION100
2.6669-3.35990.24121350.21823247X-RAY DIFFRACTION100
3.3599-54.96230.20821420.20193383X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 0.3378 Å / Origin y: -7.506 Å / Origin z: 9.3801 Å
111213212223313233
T0.0436 Å20.0015 Å20.0083 Å2--0.0022 Å20.0465 Å2--0.0315 Å2
L0.7943 °2-0.6195 °2-0.4113 °2-0.3181 °20.8465 °2--0.9037 °2
S-0.0548 Å °0.0994 Å °0.1018 Å °0.0532 Å °0.0686 Å °-0.0686 Å °0.1676 Å °-0.0673 Å °-0.0149 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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