[日本語] English
- PDB-4a4d: Crystal structure of the N-terminal domain of the Human DEAD-BOX ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a4d
タイトルCrystal structure of the N-terminal domain of the Human DEAD-BOX RNA helicase DDX5 (P68)
要素PROBABLE ATP-DEPENDENT RNA HELICASE DDX5
キーワードHYDROLASE / ATP-BINDING / RNA-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


MH2 domain binding / miRNA transcription / regulation of skeletal muscle cell differentiation / positive regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / primary miRNA binding / alternative mRNA splicing, via spliceosome / primary miRNA processing / regulation of viral genome replication / pre-mRNA binding / regulation of androgen receptor signaling pathway ...MH2 domain binding / miRNA transcription / regulation of skeletal muscle cell differentiation / positive regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / primary miRNA binding / alternative mRNA splicing, via spliceosome / primary miRNA processing / regulation of viral genome replication / pre-mRNA binding / regulation of androgen receptor signaling pathway / Replication of the SARS-CoV-1 genome / myoblast differentiation / mRNA transcription / regulation of osteoblast differentiation / nuclear androgen receptor binding / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / androgen receptor signaling pathway / SMAD binding / R-SMAD binding / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / epithelial to mesenchymal transition / BMP signaling pathway / ribonucleoprotein complex binding / estrogen receptor signaling pathway / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / SUMOylation of transcription cofactors / mRNA 3'-UTR binding / promoter-specific chromatin binding / mRNA splicing, via spliceosome / calcium-dependent protein binding / rhythmic process / Replication of the SARS-CoV-2 genome / Estrogen-dependent gene expression / RNA helicase activity / calmodulin binding / RNA helicase / nuclear speck / ribonucleoprotein complex / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RNA helicase p68 repeat / P68HR (NUC004) repeat / P68HR (NUC004) repeat / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain ...RNA helicase p68 repeat / P68HR (NUC004) repeat / P68HR (NUC004) repeat / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable ATP-dependent RNA helicase DDX5
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Dutta, S. / Choi, Y.W. / Kotaka, M. / Fielding, B.C. / Tan, Y.J.
引用ジャーナル: Biochem.J. / : 2012
タイトル: The Variable N-Terminal Region of Ddx5 Contains Structural Elements and Auto-Inhibits its Interaction with Ns5B of Hepatitis C Virus.
著者: Dutta, S. / Gupta, G. / Choi, Y.W. / Kotaka, M. / Fielding, B.C. / Song, J. / Tan, Y.J.
履歴
登録2011年10月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROBABLE ATP-DEPENDENT RNA HELICASE DDX5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,7031
ポリマ-28,7031
非ポリマー00
1,02757
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.180, 73.801, 104.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

-
要素

#1: タンパク質 PROBABLE ATP-DEPENDENT RNA HELICASE DDX5 / DEAD BOX PROTEIN 5 / RNA HELICASE P68 / DDX5


分子量: 28702.955 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 52-304 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P17844, RNA helicase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.31 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: 2% (V/V) TACSIMATE PH 4.0, 0.1 M BIS-TRIS PH 6.5, AND 20% (W/V) POLYETHYLENE GLYCOL 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1
検出器検出器: CCD / 日付: 2009年11月25日 / 詳細: MIRROR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→25 Å / Num. obs: 7229 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 41 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 19.6
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MrBUMP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2JGN
解像度: 2.7→24.64 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Data cutoff high absF: 1597374.45 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.293 395 5.5 %RANDOM
Rwork0.262 ---
obs0.262 7229 99.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 63.1915 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 76.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.81 Å20 Å20 Å2
2---6.37 Å20 Å2
3---9.18 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.55 Å0.41 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.75 Å0.49 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→24.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2015 0 0 57 2072
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.95
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.051 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.369 53 4.5 %
Rwork0.337 1112 -
obs--96.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.PARAM

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る