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- PDB-4a0o: Symmetry-free cryo-EM map of TRiC in the nucleotide-free (apo) state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a0o
タイトルSymmetry-free cryo-EM map of TRiC in the nucleotide-free (apo) state
要素T-COMPLEX PROTEIN 1 SUBUNIT BETA
キーワードCHAPERONE / CHAPERONIN / PROTEIN FOLDING
機能・相同性
機能・相同性情報


Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / RHOBTB2 GTPase cycle / RHOBTB1 GTPase cycle / zona pellucida receptor complex / scaRNA localization to Cajal body / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / chaperonin-containing T-complex / : / binding of sperm to zona pellucida / Neutrophil degranulation ...Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / RHOBTB2 GTPase cycle / RHOBTB1 GTPase cycle / zona pellucida receptor complex / scaRNA localization to Cajal body / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / chaperonin-containing T-complex / : / binding of sperm to zona pellucida / Neutrophil degranulation / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / chaperone-mediated protein complex assembly / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein folding / cell body / microtubule / protein stabilization / ubiquitin protein ligase binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
T-complex protein 1, beta subunit / Chaperonins TCP-1 signature 1. / : / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily ...T-complex protein 1, beta subunit / Chaperonins TCP-1 signature 1. / : / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
T-complex protein 1 subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種BOS TAURUS (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.5 Å
データ登録者Cong, Y. / Schroder, G.F. / Meyer, A.S. / Jakana, J. / Ma, B. / Dougherty, M.T. / Schmid, M.F. / Reissmann, S. / Levitt, M. / Ludtke, S.L. ...Cong, Y. / Schroder, G.F. / Meyer, A.S. / Jakana, J. / Ma, B. / Dougherty, M.T. / Schmid, M.F. / Reissmann, S. / Levitt, M. / Ludtke, S.L. / Frydman, J. / Chiu, W.
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2012
タイトル: Symmetry-free cryo-EM structures of the chaperonin TRiC along its ATPase-driven conformational cycle.
著者: Yao Cong / Gunnar F Schröder / Anne S Meyer / Joanita Jakana / Boxue Ma / Matthew T Dougherty / Michael F Schmid / Stefanie Reissmann / Michael Levitt / Steven L Ludtke / Judith Frydman / Wah Chiu /
要旨: The eukaryotic group II chaperonin TRiC/CCT is a 16-subunit complex with eight distinct but similar subunits arranged in two stacked rings. Substrate folding inside the central chamber is triggered ...The eukaryotic group II chaperonin TRiC/CCT is a 16-subunit complex with eight distinct but similar subunits arranged in two stacked rings. Substrate folding inside the central chamber is triggered by ATP hydrolysis. We present five cryo-EM structures of TRiC in apo and nucleotide-induced states without imposing symmetry during the 3D reconstruction. These structures reveal the intra- and inter-ring subunit interaction pattern changes during the ATPase cycle. In the apo state, the subunit arrangement in each ring is highly asymmetric, whereas all nucleotide-containing states tend to be more symmetrical. We identify and structurally characterize an one-ring closed intermediate induced by ATP hydrolysis wherein the closed TRiC ring exhibits an observable chamber expansion. This likely represents the physiological substrate folding state. Our structural results suggest mechanisms for inter-ring-negative cooperativity, intra-ring-positive cooperativity, and protein-folding chamber closure of TRiC. Intriguingly, these mechanisms are different from other group I and II chaperonins despite their similar architecture.
履歴
登録2011年9月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月20日Group: Other
改定 1.22017年4月19日Group: Other
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1960
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T-COMPLEX PROTEIN 1 SUBUNIT BETA
B: T-COMPLEX PROTEIN 1 SUBUNIT BETA
C: T-COMPLEX PROTEIN 1 SUBUNIT BETA
D: T-COMPLEX PROTEIN 1 SUBUNIT BETA
E: T-COMPLEX PROTEIN 1 SUBUNIT BETA
F: T-COMPLEX PROTEIN 1 SUBUNIT BETA
G: T-COMPLEX PROTEIN 1 SUBUNIT BETA
H: T-COMPLEX PROTEIN 1 SUBUNIT BETA
I: T-COMPLEX PROTEIN 1 SUBUNIT BETA
J: T-COMPLEX PROTEIN 1 SUBUNIT BETA
K: T-COMPLEX PROTEIN 1 SUBUNIT BETA
L: T-COMPLEX PROTEIN 1 SUBUNIT BETA
M: T-COMPLEX PROTEIN 1 SUBUNIT BETA
N: T-COMPLEX PROTEIN 1 SUBUNIT BETA
O: T-COMPLEX PROTEIN 1 SUBUNIT BETA
P: T-COMPLEX PROTEIN 1 SUBUNIT BETA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)881,71616
ポリマ－881,71616
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
T-COMPLEX PROTEIN 1 SUBUNIT BETA / TRIC/CCT / TCP-1-BETA / CCT-BETA / BOVINE TRIC


分子量: 55107.234 Da / 分子数: 16 / 断片: RESIDUES 14-526 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: TESTES / 参照: UniProt: Q3ZBH0

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: BOVINE TRIC IN THE NUCLEOTIDE FREE STATE / タイプ: COMPLEX
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHEN

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 3200FSC / 日付: 2008年10月20日 / 詳細: NONE
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
試料ホルダ温度: 101 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 18 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 700

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解析

EMソフトウェア名称: DireX / カテゴリ: モデルフィッティング
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: PROJECTION MATCHING / 解像度: 10.5 Å / 粒子像の数: 47151 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.4 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.4 Å
詳細: OUR MODELS DO NOT INCLUDE SOME REGIONS OF THE APICAL DOMAIN IN SEVERAL SUBUNITS, BECAUSE THE MAP IN THOSE REGIONS WAS NOT VERY WELL RESOLVED DUE TO THE DYNAMIC NATURE OF THOSE SUBUNITS. WE ...詳細: OUR MODELS DO NOT INCLUDE SOME REGIONS OF THE APICAL DOMAIN IN SEVERAL SUBUNITS, BECAUSE THE MAP IN THOSE REGIONS WAS NOT VERY WELL RESOLVED DUE TO THE DYNAMIC NATURE OF THOSE SUBUNITS. WE FITTED THE MODEL WITH THE OCCUPANCY REFINEMENT FEATURE IN DIREX. THIS BASICALLY DETERMINES WHETHER THERE IS SUFFICIENT DENSITY FOR EACH RESIDUE OR IF THERE IS REDUCED OR MISSING DENSITY. THE OCCUPANCY IS VALUE BETWEEN 0 AND 1. WE WROTE THIS VALUE INTO THE B-FACTOR COLUMN AS 100X(1-OCCUPANCY). THIS RESEMBLES A B-FACTOR BUT IS NOT EXACTLY THE SAME. SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-1960. (DEPOSITION ID: 10235).
対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 10.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 10.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数56830 0 0 0 56830

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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