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- PDB-3zuu: The structure of OST1 (D160A, S175D) kinase in complex with gold -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zuu
タイトルThe structure of OST1 (D160A, S175D) kinase in complex with gold
要素Serine/threonine-protein kinase SRK2E
キーワードTRANSFERASE / KINASE REGULATION / SIGNALING
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to absence of light / regulation of anion channel activity / regulation of stomatal opening / triglyceride biosynthetic process / positive regulation of abscisic acid-activated signaling pathway / sucrose metabolic process / regulation of stomatal closure / cellular response to carbon dioxide / stomatal movement / calcium-dependent protein serine/threonine kinase activity ...cellular response to absence of light / regulation of anion channel activity / regulation of stomatal opening / triglyceride biosynthetic process / positive regulation of abscisic acid-activated signaling pathway / sucrose metabolic process / regulation of stomatal closure / cellular response to carbon dioxide / stomatal movement / calcium-dependent protein serine/threonine kinase activity / leaf development / regulation of stomatal movement / unsaturated fatty acid biosynthetic process / response to abscisic acid / response to water deprivation / abscisic acid-activated signaling pathway / response to osmotic stress / regulation of reactive oxygen species metabolic process / response to salt stress / kinase activity / protein autophosphorylation / protein phosphatase binding / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / defense response to bacterium / protein serine kinase activity / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. ...Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Serine/threonine-protein kinase SRK2E
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Yunta, C. / Martinez-Ripoll, M. / Albert, A.
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2011
タイトル: The structure of Arabidopsis thaliana OST1 provides insights into the kinase regulation mechanism in response to osmotic stress.
著者: Yunta, C. / Martinez-Ripoll, M. / Zhu, J.K. / Albert, A.
履歴
登録2011年7月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月23日Group: Database references
改定 1.22018年10月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity ...citation / entity / entity_name_com / entity_src_gen / entity_src_nat / struct_ref / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _entity_name_com.name / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase SRK2E
B: Serine/threonine-protein kinase SRK2E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,4825
ポリマ－82,1612
非ポリマー3213
水86548
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1460 Å2
ΔGint-10.5 kcal/mol
Surface area32010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.570, 99.017, 108.451
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number17
Space group name H-MP2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 90:132 OR RESSEQ 156:159 OR RESSEQ 194:220 OR RESSEQ 228:286)
211CHAIN B AND (RESSEQ 90:132 OR RESSEQ 156:159 OR RESSEQ 194:220 OR RESSEQ 228:286)

NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.6154, 0.3304, 0.7156), (0.3294, -0.9326, 0.1473), (0.7161, 0.145, -0.6828)
ベクター: -14.28, 30.77, 17.56)

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase SRK2E / Protein OPEN STOMATA 1 / SNF1-related kinase 2.6 / SnRK2.6 / Serine/threonine-protein kinase OST1


分子量: 41080.504 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: SRK2E, OST1, SNRK2.6, At4g33950, F17I5.140 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta pLysS
参照: UniProt: Q940H6, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-AU / GOLD ION


分子量: 196.967 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Au
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 160 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASP 160 TO ALA
配列の詳細MUTATIONS D160A S175D ENGINEERED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.1M HEPES PH 7.0, 14% PEG 10000, AND 12% ETHYLENE GLYCOL.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.04
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.04 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→77.57 Å / Num. obs: 23628 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 14.2 % / Biso Wilson estimate: 63.78 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 22.6
反射 シェル解像度: 2.7→2.85 Å / 冗長度: 14.7 % / Rmerge(I) obs: 0.8 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
Auto-Rickshaw位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.7→54.225 Å / SU ML: 0.72 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 902 3.8 %
Rwork0.2383 --
obs0.2399 23608 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 53.61 Å2 / ksol: 0.335 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.0899 Å20 Å20 Å2
2---6.6089 Å20 Å2
3---6.5189 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→54.225 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4522 0 9 48 4579
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014633
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1536264
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.5931756
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077687
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005812
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1064X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B1064X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.059
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7001-2.86920.33381490.32163731X-RAY DIFFRACTION100
2.8692-3.09070.33311520.28723730X-RAY DIFFRACTION100
3.0907-3.40170.32281600.27723718X-RAY DIFFRACTION100
3.4017-3.89390.28361460.24593753X-RAY DIFFRACTION100
3.8939-4.90530.25011600.19983798X-RAY DIFFRACTION100
4.9053-54.23640.26411350.2263976X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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