+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3zue | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Rabbit Hemorrhagic Disease Virus (RHDV)capsid protein | ||||||
要素 | CAPSID STRUCTURAL PROTEIN VP60 | ||||||
キーワード | VIRUS / CAGE DESIGN / MOLECULAR SWITCH / PROTEIN ENGINEERING / STRUCTURAL POLYMORPHISM / VIRUS ASSEMBLY | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 calicivirin / host cell endoplasmic reticulum / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / nucleoside-triphosphate phosphatase / viral capsid / RNA helicase activity / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity ...calicivirin / host cell endoplasmic reticulum / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / nucleoside-triphosphate phosphatase / viral capsid / RNA helicase activity / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / proteolysis / RNA binding / ATP binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | RABBIT HEMORRHAGIC DISEASE VIRUS (ウサギ出血病ウイルス) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.3 Å | ||||||
Model type details | CA ATOMS ONLY, CHAIN A, B, C | ||||||
データ登録者 | Luque, D. / Gonzalez, J.M. / Gomez-Blanco, J. / Marabini, R. / Chichon, J. / Mena, I. / Angulo, I. / Carrascosa, J.L. / Verdaguer, N. / Trus, B.L. ...Luque, D. / Gonzalez, J.M. / Gomez-Blanco, J. / Marabini, R. / Chichon, J. / Mena, I. / Angulo, I. / Carrascosa, J.L. / Verdaguer, N. / Trus, B.L. / Barcena, J. / Caston, J.R. | ||||||
引用 | ジャーナル: J Virol / 年: 2012 タイトル: Epitope insertion at the N-terminal molecular switch of the rabbit hemorrhagic disease virus T = 3 capsid protein leads to larger T = 4 capsids. 著者: Daniel Luque / José M González / Josué Gómez-Blanco / Roberto Marabini / Javier Chichón / Ignacio Mena / Iván Angulo / José L Carrascosa / Nuria Verdaguer / Benes L Trus / Juan ...著者: Daniel Luque / José M González / Josué Gómez-Blanco / Roberto Marabini / Javier Chichón / Ignacio Mena / Iván Angulo / José L Carrascosa / Nuria Verdaguer / Benes L Trus / Juan Bárcena / José R Castón / 要旨: Viruses need only one or a few structural capsid proteins to build an infectious particle. This is possible through the extensive use of symmetry and the conformational polymorphism of the structural ...Viruses need only one or a few structural capsid proteins to build an infectious particle. This is possible through the extensive use of symmetry and the conformational polymorphism of the structural proteins. Using virus-like particles (VLP) from rabbit hemorrhagic disease virus (RHDV) as a model, we addressed the basis of calicivirus capsid assembly and their application in vaccine design. The RHDV capsid is based on a T=3 lattice containing 180 identical subunits (VP1). We determined the structure of RHDV VLP to 8.0-Å resolution by three-dimensional cryoelectron microscopy; in addition, we used San Miguel sea lion virus (SMSV) and feline calicivirus (FCV) capsid subunit structures to establish the backbone structure of VP1 by homology modeling and flexible docking analysis. Based on the three-domain VP1 model, several insertion mutants were designed to validate the VP1 pseudoatomic model, and foreign epitopes were placed at the N- or C-terminal end, as well as in an exposed loop on the capsid surface. We selected a set of T and B cell epitopes of various lengths derived from viral and eukaryotic origins. Structural analysis of these chimeric capsids further validates the VP1 model to design new chimeras. Whereas most insertions are well tolerated, VP1 with an FCV capsid protein-neutralizing epitope at the N terminus assembled into mixtures of T=3 and larger T=4 capsids. The calicivirus capsid protein, and perhaps that of many other viruses, thus can encode polymorphism modulators that are not anticipated from the plane sequence, with important implications for understanding virus assembly and evolution. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3zue.cif.gz | 64.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb3zue.ent.gz | 40.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3zue.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 3zue_validation.pdf.gz | 856.7 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 3zue_full_validation.pdf.gz | 856.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | 3zue_validation.xml.gz | 24.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 3zue_validation.cif.gz | 36.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zu/3zue ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zu/3zue | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
|
---|---|
1 |
| x 60
2 |
|
3 |
| x 5
4 |
| x 6
5 |
|
対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 60264.785 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) RABBIT HEMORRHAGIC DISEASE VIRUS (ウサギ出血病ウイルス) 株: AST89 / 細胞株 (発現宿主): H5 発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: Q9YND5, UniProt: Q86119*PLUS |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: WT RABBIT HEMORRHAGIC DISEASE VIRUS VLP / タイプ: VIRUS |
---|---|
緩衝液 | 名称: 200 MM NA2HPO4, 200 MM NACL / pH: 6 / 詳細: 200 MM NA2HPO4, 200 MM NACL |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: HOLEY CARBON |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI F20 |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 50000 X / 倍率(補正後): 50000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm / Cs: 2.26 mm |
撮影 | 電子線照射量: 10 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM |
画像スキャン | デジタル画像の数: 116 |
-解析
EMソフトウェア | 名称: Xmipp / カテゴリ: 3次元再構成 | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
CTF補正 | 詳細: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE DECAY | ||||||||||||
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 手法: PROJECTION MATCHING / 解像度: 10.3 Å / 粒子像の数: 5011 / ピクセルサイズ(公称値): 2.8 Å / ピクセルサイズ(実測値): 2.8 Å 詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-1933 (DEPOSITION ID: 10153). 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL / 詳細: METHOD--CORRELATION | ||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 10.3 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 10.3 Å
|