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- PDB-3zu0: Structure of Haemophilus influenzae NAD nucleotidase (NadN) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zu0
タイトルStructure of Haemophilus influenzae NAD nucleotidase (NadN)
要素NAD NUCLEOTIDASE
キーワードHYDROLASE / PERIPLASMIC ENZYME HAEMOPHILUS INFLUENZAE / CD73
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-sugar diphosphatase activity / nucleotide catabolic process / : / 5'-nucleotidase / 5'-nucleotidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / nucleotide binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
NAD pyrophosphatase/5-nucleotidase NadN / 5'-nucleotidase signature 1. / 5'-nucleotidase; domain 2 / 5'-Nucleotidase, C-terminal domain / 5'-Nucleotidase, conserved site / 5'-nucleotidase signature 2. / 5'-Nucleotidase, C-terminal / 5'-nucleotidase, C-terminal domain / 5'-Nucleotidase/apyrase / 5'-Nucleotidase, C-terminal domain superfamily ...NAD pyrophosphatase/5-nucleotidase NadN / 5'-nucleotidase signature 1. / 5'-nucleotidase; domain 2 / 5'-Nucleotidase, C-terminal domain / 5'-Nucleotidase, conserved site / 5'-nucleotidase signature 2. / 5'-Nucleotidase, C-terminal / 5'-nucleotidase, C-terminal domain / 5'-Nucleotidase/apyrase / 5'-Nucleotidase, C-terminal domain superfamily / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / 4-Layer Sandwich / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENOSYL ESTER / PHOSPHATE ION / NAD 5'-nucleotidase / NAD nucleotidase
類似検索 - 構成要素
生物種HAEMOPHILUS INFLUENZAE (インフルエンザ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.001 Å
データ登録者Garavaglia, S. / Bruzzone, S. / Cassani, C. / Canella, L. / Allegrone, G. / Sturla, L. / Mannino, E. / Millo, E. / De Flora, A. / Rizzi, M.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2012
タイトル: The High-Resolution Crystal Structure of Periplasmic Haemophilus Influenzae Nad Nucleotidase Reveals a Novel Enzymatic Function of Human Cd73 Related to Nad Metabolism.
著者: Garavaglia, S. / Bruzzone, S. / Cassani, C. / Canella, L. / Allegrone, G. / Sturla, L. / Mannino, E. / Millo, E. / De Flora, A. / Rizzi, M.
履歴
登録2011年7月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年12月28日Group: Other
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD NUCLEOTIDASE
B: NAD NUCLEOTIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,7339
ポリマ－127,5262
非ポリマー1,2077
水7,314406
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4170 Å2
ΔGint-178.9 kcal/mol
Surface area42170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.626, 104.051, 119.601
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 NAD NUCLEOTIDASE / NADN


分子量: 63763.074 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 25-603 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: FRAGMENT CORRESPONDS TO MATURE PROTEIN
由来: (組換発現) HAEMOPHILUS INFLUENZAE (インフルエンザ菌)
株: RD KW20 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: Q4QNY4, UniProt: P44569*PLUS, 5'-nucleotidase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-A12 / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENOSYL ESTER / ALPHA,BETA-METHYLENEADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / α,β-メチレンADP


分子量: 425.228 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H17N5O9P2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 406 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細INORGANIC PHOSPHATE (PO4): THE INORGANIC PHOSPHATE DERIVED FROM IN SITU HYDROLYSIS OF THE ALPHA- ...INORGANIC PHOSPHATE (PO4): THE INORGANIC PHOSPHATE DERIVED FROM IN SITU HYDROLYSIS OF THE ALPHA-BETA-METHYLENE-ATP. ZINC ION (ZN): A1595 AND A1596 BELONG TO SUBUNIT A. B1588 AND B1589 TO SUBUNIT B. ALPHA-BETA-METHYLENE ADP (A12): A1598 BELONGS TO SUBUNIT A AND B1590 TO SUBUNIT B.
配列の詳細THE FIRST 26 RESIDUES CORRESPONDING TO THE LEADER PEPTIDE (PELB) WERE CLEAVED OFF IN THE ...THE FIRST 26 RESIDUES CORRESPONDING TO THE LEADER PEPTIDE (PELB) WERE CLEAVED OFF IN THE RECOMBINANT ENZYME CRYSTALLISED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.93
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→47 Å / Num. obs: 83213 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 24.86 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 95.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2Z1A

2z1a


解像度: 2.001→47.707 Å / SU ML: 0.27 / σ(F): 0.74 / 位相誤差: 26 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: DISORDERED REGIONS WERE OMITTED FROM THE MODEL.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2469 686 0.5 %
Rwork0.2149 --
obs0.215 80655 88.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.003 Å2 / ksol: 0.324 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--11.1069 Å20 Å20 Å2
2---8.9889 Å20 Å2
3----5.5568 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.001→47.707 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8344 0 63 406 8813
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0088582
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.34411618
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6623185
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0771288
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051484
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0007-2.15520.30961180.243428090X-RAY DIFFRACTION85
2.1552-2.3720.28761330.226428948X-RAY DIFFRACTION88
2.372-2.71530.25751390.224729204X-RAY DIFFRACTION89
2.7153-3.42080.27451320.212529735X-RAY DIFFRACTION90
3.4208-47.72090.21321640.203629641X-RAY DIFFRACTION90

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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