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万見
- PDB-3zrh: Crystal structure of the Lys29, Lys33-linkage-specific TRABID OTU... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zrh
タイトルCrystal structure of the Lys29, Lys33-linkage-specific TRABID OTU deubiquitinase domain reveals an Ankyrin-repeat ubiquitin binding domain (AnkUBD)
要素UBIQUITIN THIOESTERASE ZRANB1
キーワードHYDROLASE / DEUBIQUITINATING ENZYME / WNT SIGNALING / OVARIAN TUMOR DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


protein K33-linked deubiquitination / protein K29-linked deubiquitination / protein deubiquitination involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process / deubiquitinase activity / regulation of cell morphogenesis / protein K63-linked deubiquitination / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / protein deubiquitination / positive regulation of Wnt signaling pathway / polyubiquitin modification-dependent protein binding ...protein K33-linked deubiquitination / protein K29-linked deubiquitination / protein deubiquitination involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process / deubiquitinase activity / regulation of cell morphogenesis / protein K63-linked deubiquitination / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / protein deubiquitination / positive regulation of Wnt signaling pathway / polyubiquitin modification-dependent protein binding / cytoskeleton organization / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Wnt signaling pathway / Ovarian tumor domain proteases / cell migration / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / intracellular membrane-bounded organelle / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #560 / Ankyrin ubiquitin-binding domain / : / Ankyrin ubiquitin-binding domain / : / OTU-like cysteine protease / OTU domain / OTU domain profile. / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others ...Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #560 / Ankyrin ubiquitin-binding domain / : / Ankyrin ubiquitin-binding domain / : / OTU-like cysteine protease / OTU domain / OTU domain profile. / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin thioesterase ZRANB1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.23 Å
データ登録者Licchesi, J.D.F. / Akutsu, M. / Komander, D.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: An Ankyrin-Repeat Ubiquitin-Binding Domain Determines Trabid'S Specificity for Atypical Ubiquitin Chains.
著者: Licchesi, J.D.F. / Mieszczanek, J. / Mevissen, T.E.T. / Rutherford, T.J. / Akutsu, M. / Virdee, S. / Oualid, F.E. / Chin, J.W. / Ovaa, H. / Bienz, M. / Komander, D.
履歴
登録2011年6月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年1月25日Group: Other
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UBIQUITIN THIOESTERASE ZRANB1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5444
ポリマ－52,3851
非ポリマー1603
水3,387188
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.400, 72.150, 133.010
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 UBIQUITIN THIOESTERASE ZRANB1 / TRABID / ZINC FINGER RAN-BINDING DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1 / HTRABID


分子量: 52384.559 Da / 分子数: 1 / 断片: ANKUBD, OTU, RESIUDES 245-697 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 解説: ARCTICEXPRESS COMPETENT CELLS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9UGI0, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 188 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.9
詳細: 150 MM NACL, 100 MM NAOAC, 5 MM MGCL2, 50 MM MES [PH 5.9]

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726
検出器検出器: CCD / 日付: 2008年11月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.23→46.32 Å / Num. obs: 29095 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 34.45 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 2.23→2.35 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.49 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: DEV_764)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.23→44.712 Å / SU ML: 0.85 / σ(F): 0.8 / 位相誤差: 24.59 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2478 3741 6.8 %
Rwork0.2001 --
obs0.2035 54669 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.619 Å2 / ksol: 0.327 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.23→44.712 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3411 0 9 188 3608
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0133520
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4134787
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.1021261
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.099535
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006610
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.23-2.30970.37343680.31435062X-RAY DIFFRACTION100
2.3097-2.40220.34163840.25585103X-RAY DIFFRACTION100
2.4022-2.51150.3153650.25025111X-RAY DIFFRACTION100
2.5115-2.64390.32133700.22965067X-RAY DIFFRACTION100
2.6439-2.80950.2813820.20635140X-RAY DIFFRACTION100
2.8095-3.02640.2333790.18055104X-RAY DIFFRACTION100
3.0264-3.33090.25923690.19655064X-RAY DIFFRACTION100
3.3309-3.81260.23153770.19595101X-RAY DIFFRACTION100
3.8126-4.80260.19793720.16385083X-RAY DIFFRACTION100
4.8026-44.72110.21933750.19225093X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.79980.84360.9131.8027-0.59741.9007-0.3837-0.1741-0.0987-0.44110.17120.02350.1316-0.2210.15820.25930.01690.05450.17450.04260.109555.587470.073515.1967
21.0336-0.3020.13191.3377-0.05981.44720.11710.1237-0.0732-0.2195-0.10310.08250.1613-0.06120.01770.1339-0.0017-0.03610.1022-0.00110.067721.281650.089718.3257
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND ((RESSEQ 244:340))
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND ((RESSEQ 341:692))

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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