[日本語] English
万見
- PDB-3zo6: Crystal structure of Bacillus pseudofirmus OF4 mutant ATP synthas... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zo6
タイトルCrystal structure of Bacillus pseudofirmus OF4 mutant ATP synthase c12 ring.
要素ATP synthase subunit c
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


proton-transporting two-sector ATPase complex, proton-transporting domain / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / lipid binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit c
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus pseudofirmus OF4 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.104 Å
データ登録者Preiss, L. / Yildiz, O. / Meier, T.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2013
タイトル: The c-ring stoichiometry of ATP synthase is adapted to cell physiological requirements of alkaliphilic Bacillus pseudofirmus OF4.
著者: Preiss, L. / Klyszejko, A.L. / Hicks, D.B. / Liu, J. / Fackelmayer, O.J. / Yildiz, O. / Krulwich, T.A. / Meier, T.
履歴
登録2013年2月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月8日Group: Database references
改定 1.22013年5月22日Group: Database references / Derived calculations
改定 1.32018年11月21日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / entity / entity_name_com / entity_src_gen / entity_src_nat / pdbx_struct_mod_residue / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _pdbx_struct_mod_residue.details / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code
改定 1.42023年12月20日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ATP synthase subunit c
B: ATP synthase subunit c
C: ATP synthase subunit c
D: ATP synthase subunit c
E: ATP synthase subunit c
F: ATP synthase subunit c
H: ATP synthase subunit c
I: ATP synthase subunit c
J: ATP synthase subunit c
K: ATP synthase subunit c
L: ATP synthase subunit c
M: ATP synthase subunit c


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,51312
ポリマ－83,51312
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area33870 Å2
ΔGint-429.2 kcal/mol
Surface area27140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.220, 114.550, 137.890
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
51
61
71
81
91
101
111
121

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111(CHAIN A AND (RESSEQ 1:69))
211(CHAIN B AND (RESSEQ 1:69))
311(CHAIN C AND (RESSEQ 1:69))
411(CHAIN D AND (RESSEQ 1:69))
511(CHAIN E AND (RESSEQ 1:69))
611(CHAIN F AND (RESSEQ 1:69))
711(CHAIN H AND (RESSEQ 1:69))
811(CHAIN I AND (RESSEQ 1:69))
911(CHAIN J AND (RESSEQ 1:69))
1011(CHAIN K AND (RESSEQ 1:69))
1111(CHAIN L AND (RESSEQ 1:69))
1211(CHAIN M AND (RESSEQ 1:69))

-
要素

#1: タンパク質
ATP synthase subunit c / ATP synthase F(0) sector subunit c / F-type ATPase subunit c / F-ATPase subunit c / Lipid-binding protein


分子量: 6959.409 Da / 分子数: 12 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus pseudofirmus OF4 (バクテリア)
遺伝子: atpE, BpOF4_06875 / 発現宿主: Bacillus pseudofirmus OF4 (バクテリア) / 参照: UniProt: P22483
Has protein modificationY
配列の詳細MUTATIONS INTRODUCED AT POSITIONS A16G AND A20G

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.28 % / 解説: NONE
結晶化pH: 9 / 詳細: pH 9.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99998
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年4月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99998 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.1→20 Å / Num. obs: 11501 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): 1.3 / 冗長度: 3.57 % / Biso Wilson estimate: 133.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.4 / Net I/σ(I): 7.42
反射 シェル解像度: 4.1→4.2 Å / 冗長度: 3.33 % / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / % possible all: 81

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2X2V

2x2v


解像度: 4.104→48.354 Å / SU ML: 0.58 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 43.94 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3354 575 5 %
Rwork0.2751 --
obs0.2777 11484 98.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.104→48.354 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5822 0 0 0 5822
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0045882
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0728011
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.9382044
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061101
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007968
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプ
11AX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12BX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
13CX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
14DX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
15EX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
16FX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
17HX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
18IX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
19JX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
110KX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
111LX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
112MX-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
4.1042-4.51690.29641350.25722570X-RAY DIFFRACTION96
4.5169-5.16990.28471440.24792727X-RAY DIFFRACTION100
5.1699-6.5110.35261450.36342747X-RAY DIFFRACTION100
6.511-48.35750.36611510.26382865X-RAY DIFFRACTION99

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る