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- PDB-3zo0: Mouse IgG2a in complex with mouse TRIM21 PRYSPRY -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zo0
タイトルMouse IgG2a in complex with mouse TRIM21 PRYSPRY
要素
  • E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE TRIM21
  • IG GAMMA-2A CHAIN C REGION, A ALLELE
キーワードIMMUNE SYSTEM/LIGASE / IMMUNE SYSTEM-LIGASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein deubiquitination / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / regulation of viral entry into host cell / KEAP1-NFE2L2 pathway / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / stress granule disassembly / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding / response to type II interferon ...negative regulation of protein deubiquitination / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / regulation of viral entry into host cell / KEAP1-NFE2L2 pathway / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / stress granule disassembly / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding / response to type II interferon / protein monoubiquitination / protein K63-linked ubiquitination / positive regulation of cell cycle / protein autoubiquitination / complement activation, classical pathway / positive regulation of autophagy / negative regulation of innate immune response / antigen binding / autophagosome / protein destabilization / P-body / RING-type E3 ubiquitin transferase / cytoplasmic stress granule / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of protein binding / antibacterial humoral response / regulation of protein localization / cytoplasmic vesicle / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / protein ubiquitination / ribonucleoprotein complex / innate immune response / protein kinase binding / protein homodimerization activity / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TRIM21, PRY/SPRY domain / Zinc finger, B-box, chordata / SPRY domain / : / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger ...TRIM21, PRY/SPRY domain / Zinc finger, B-box, chordata / SPRY domain / : / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / : / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Jelly Rolls / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-L-fucopyranose / alpha-D-mannopyranose / Ig gamma-2A chain C region, A allele / E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 1.99 Å
データ登録者James, L.C.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2008
タイトル: Trim21 is an Igg Receptor that is Structurally, Thermodynamically, and Kinetically Conserved.
著者: Keeble, A.H. / Khan, Z. / Forster, A. / James, L.C.
履歴
登録2013年2月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2013年5月22日ID: 2VOL
改定 1.02013年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_chiral / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: IG GAMMA-2A CHAIN C REGION, A ALLELE
B: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE TRIM21
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,0965
ポリマ－44,6382
非ポリマー1,4583
水3,405189
1
A: IG GAMMA-2A CHAIN C REGION, A ALLELE
B: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE TRIM21
ヘテロ分子

A: IG GAMMA-2A CHAIN C REGION, A ALLELE
B: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE TRIM21
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,19210
ポリマ－89,2754
非ポリマー2,9176
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_654-x+1,y,-z-1/21
Buried area6730 Å2
ΔGint-37.8 kcal/mol
Surface area44310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.458, 186.185, 124.875
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2075-

HOH

21A-2086-

HOH

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 IG GAMMA-2A CHAIN C REGION, A ALLELE / IGG2A / IMMUNOGLOBULIN HEAVY CHAIN GAMMA POLYPEPTIDE


分子量: 23849.016 Da / 分子数: 1 / 断片: FC, RESIDUES 120-327 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P01863
#2: タンパク質 E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE TRIM21 / TRIM21 / 52 KDA RO PROTEIN / 52 KDA RIBONUCLEOPROTEIN AUTOANTIGEN RO/SS-A / RO(SS-A) / SJOEGREN ...TRIM21 / 52 KDA RO PROTEIN / 52 KDA RIBONUCLEOPROTEIN AUTOANTIGEN RO/SS-A / RO(SS-A) / SJOEGREN SYNDROME TYPE A ANTIGEN / SS-A / TRIPARTITE MOTIF-CONTAINING PROTEIN 21


分子量: 20788.518 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 291-470 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: Q62191, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）

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糖 , 3種, 3分子

#3: 多糖 beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose- ...beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1114.016 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGalpb1-4DGlcpNAcb1-2DManpa1-6DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/4,6,5/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5][a2112h-1b_1-5]/1-1-2-3-1-4/a4-b1_b4-c1_c6-d1_d2-e1_e4-f1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(6+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Galp]{}}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 糖 ChemComp-FUC / alpha-L-fucopyranose / α-L-フコピラノ-ス


タイプ: L-saccharide, alpha linking / 分子量: 164.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O5
識別子タイププログラム
LFucpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-L-fucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-L-FucpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
FucSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 1種, 189分子

#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 189 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.44 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.97
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→44 Å / Num. obs: 36717 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 8

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.7.0032 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: NONE

解像度: 1.99→44.15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 9.68 / SU ML: 0.118 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.364 / ESU R Free: 0.163 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25251 1798 5 %RANDOM
Rwork0.18132 ---
obs0.18474 34168 97.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.524 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.14 Å20 Å20 Å2
2--0.17 Å20 Å2
3----0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→44.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3120 0 96 189 3405
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0193311
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023035
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2361.9694516
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.0463.0016980
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.8645386
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.91424.342152
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.57515533
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.7791516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1920.2511
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0213640
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0090.02760
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.6433.3151550
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other5.643.3121549
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.3214.9541934
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other6.3374.9591935
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.3473.841761
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other6.3463.8411762
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other7.1235.5292583
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.49328.5963868
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.47728.4483819
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr11.75836346
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free29.817563
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded14.66456377
LS精密化 シェル解像度: 1.994→2.046 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291 143 -
Rwork0.215 2370 -
obs--94.12 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.05870.1378-0.07740.3467-0.1250.58430.02190.01230.01480.04520.01440.03030.0195-0.0709-0.03640.02350.00110.0140.0335-0.00720.036215.721514.3752-20.5431
20.3958-0.06240.10060.69350.17820.8381-0.0235-0.0235-0.02090.0757-0.01950.03140.0573-0.03960.0430.0118-0.00050.00970.0417-0.00790.051315.653233.50965.1796
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A237 - 1451
2X-RAY DIFFRACTION2B7 - 186

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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