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- PDB-3zlj: CRYSTAL STRUCTURE OF FULL-LENGTH E.COLI DNA MISMATCH REPAIR PROTE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zlj
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF FULL-LENGTH E.COLI DNA MISMATCH REPAIR PROTEIN MUTS D835R MUTANT IN COMPLEX WITH GT MISMATCHED DNA
要素
  • (DNA MISMATCH REPAIR PROTEIN MUTS) x 2
  • 5'-D(*AP*GP*CP*TP*GP*CP*CP*AP*GP*GP*CP*AP*CP*CP *AP*GP*TP*GP*TP*CP*AP)-3'
  • 5'-D(*TP*GP*AP*CP*AP*CP*TP*GP*GP*TP*GP*CP*TP*TP *GP*GP*CP*AP*GP*CP*TP)-3'
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / DNA BINDING PROTEIN-DNA COMPLEX / DIMER MUTANT / MISMATCH REPAIR / DNA REPAIR PROTEIN / DNA DAMAGE / NUCLEOTIDE-BINDING / ATP-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


adenine/cytosine mispair binding / MutS complex / mismatch repair complex / regulation of DNA recombination / mismatched DNA binding / DNA binding, bending / ATP-dependent DNA damage sensor activity / mismatch repair / ADP binding / damaged DNA binding ...adenine/cytosine mispair binding / MutS complex / mismatch repair complex / regulation of DNA recombination / mismatched DNA binding / DNA binding, bending / ATP-dependent DNA damage sensor activity / mismatch repair / ADP binding / damaged DNA binding / DNA damage response / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
MutS, connector domain / DNA repair protein MutS, domain I / MutS, DNA mismatch repair protein; Chain A, domain 3 / MutS, DNA mismatch repair protein; Chain A, domain 3 - #10 / DNA mismatch repair protein MutS / DNA mismatch repair protein MutS/MSH / DNA mismatch repair protein MutS-like, N-terminal / DNA mismatch repair protein MutS, connector domain / DNA mismatch repair protein MutS, clamp / DNA mismatch repair protein MutS, N-terminal ...MutS, connector domain / DNA repair protein MutS, domain I / MutS, DNA mismatch repair protein; Chain A, domain 3 / MutS, DNA mismatch repair protein; Chain A, domain 3 - #10 / DNA mismatch repair protein MutS / DNA mismatch repair protein MutS/MSH / DNA mismatch repair protein MutS-like, N-terminal / DNA mismatch repair protein MutS, connector domain / DNA mismatch repair protein MutS, clamp / DNA mismatch repair protein MutS, N-terminal / MutS, connector domain superfamily / MutS domain I / MutS domain II / MutS family domain IV / MutS domain III / DNA mismatch repair MutS family / DNA mismatch repair protein MutS, C-terminal / DNA mismatch repair protein MutS, core / DNA mismatch repair protein MutS, core domain superfamily / MutS domain V / DNA mismatch repair proteins mutS family signature. / DNA-binding domain of DNA mismatch repair MUTS family / ATPase domain of DNA mismatch repair MUTS family / MutS, DNA mismatch repair protein, domain I / Nucleotidyltransferase; domain 5 / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA mismatch repair protein MutS
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Groothuizen, F.S. / Fish, A. / Petoukhov, M.V. / Reumer, A. / Manelyte, L. / Winterwerp, H.H.K. / Marinus, M.G. / Lebbink, J.H.G. / Svergun, D.I. / Friedhoff, P. / Sixma, T.K.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2013
タイトル: Using stable MutS dimers and tetramers to quantitatively analyze DNA mismatch recognition and sliding clamp formation.
著者: Flora S Groothuizen / Alexander Fish / Maxim V Petoukhov / Annet Reumer / Laura Manelyte / Herrie H K Winterwerp / Martin G Marinus / Joyce H G Lebbink / Dmitri I Svergun / Peter Friedhoff / Titia K Sixma /
要旨: The process of DNA mismatch repair is initiated when MutS recognizes mismatched DNA bases and starts the repair cascade. The Escherichia coli MutS protein exists in an equilibrium between dimers and ...The process of DNA mismatch repair is initiated when MutS recognizes mismatched DNA bases and starts the repair cascade. The Escherichia coli MutS protein exists in an equilibrium between dimers and tetramers, which has compromised biophysical analysis. To uncouple these states, we have generated stable dimers and tetramers, respectively. These proteins allowed kinetic analysis of DNA recognition and structural analysis of the full-length protein by X-ray crystallography and small angle X-ray scattering. Our structural data reveal that the tetramerization domains are flexible with respect to the body of the protein, resulting in mostly extended structures. Tetrameric MutS has a slow dissociation from DNA, which can be due to occasional bending over and binding DNA in its two binding sites. In contrast, the dimer dissociation is faster, primarily dependent on a combination of the type of mismatch and the flanking sequence. In the presence of ATP, we could distinguish two kinetic groups: DNA sequences where MutS forms sliding clamps and those where sliding clamps are not formed efficiently. Interestingly, this inability to undergo a conformational change rather than mismatch affinity is correlated with mismatch repair.
履歴
登録2013年2月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月30日Group: Database references
改定 1.22019年1月30日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_seq_map_depositor_info
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 1.32019年2月6日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DNA MISMATCH REPAIR PROTEIN MUTS
B: DNA MISMATCH REPAIR PROTEIN MUTS
C: DNA MISMATCH REPAIR PROTEIN MUTS
D: DNA MISMATCH REPAIR PROTEIN MUTS
E: 5'-D(*AP*GP*CP*TP*GP*CP*CP*AP*GP*GP*CP*AP*CP*CP *AP*GP*TP*GP*TP*CP*AP)-3'
F: 5'-D(*TP*GP*AP*CP*AP*CP*TP*GP*GP*TP*GP*CP*TP*TP *GP*GP*CP*AP*GP*CP*TP)-3'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)203,7356
ポリマ－203,7356
非ポリマー00
水00
1
A: DNA MISMATCH REPAIR PROTEIN MUTS
B: DNA MISMATCH REPAIR PROTEIN MUTS
E: 5'-D(*AP*GP*CP*TP*GP*CP*CP*AP*GP*GP*CP*AP*CP*CP *AP*GP*TP*GP*TP*CP*AP)-3'
F: 5'-D(*TP*GP*AP*CP*AP*CP*TP*GP*GP*TP*GP*CP*TP*TP *GP*GP*CP*AP*GP*CP*TP)-3'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)192,1124
ポリマ－192,1124
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10360 Å2
ΔGint-70.2 kcal/mol
Surface area69490 Å2
手法PISA
2
C: DNA MISMATCH REPAIR PROTEIN MUTS
D: DNA MISMATCH REPAIR PROTEIN MUTS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6232
ポリマ－11,6232
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1610 Å2
ΔGint-19.6 kcal/mol
Surface area4670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.288, 91.152, 112.855
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.79, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLUGLUILEILEAA26 - 79926 - 799
21GLUGLUILEILEBB26 - 79926 - 799
12SERSERVALVALCC823 - 85323 - 53
22SERSERVALVALDD823 - 85323 - 53

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 DNA MISMATCH REPAIR PROTEIN MUTS


分子量: 89604.359 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI B (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: P23909
#2: タンパク質 DNA MISMATCH REPAIR PROTEIN MUTS


分子量: 5811.530 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CHAINS C AND D ARE THE C-TERMINAL PORTION OF CHAINS A AND B, HOWEVER THE MISSING REGION 800-822 MAKES UNAMBIGUOUS ASSIGNMENT TO THE CORRECT CHAIN IMPOSSIBLE
由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI B (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: P23909
#3: DNA鎖 5'-D(*AP*GP*CP*TP*GP*CP*CP*AP*GP*GP*CP*AP*CP*CP *AP*GP*TP*GP*TP*CP*AP)-3'


分子量: 6433.162 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
#4: DNA鎖 5'-D(*TP*GP*AP*CP*AP*CP*TP*GP*GP*TP*GP*CP*TP*TP *GP*GP*CP*AP*GP*CP*TP)-3'


分子量: 6470.169 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.7 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 5MM TRIS PH8, 750MM NACL, 12% PEG 6000, 10MM MGCL2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 293K, pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.976
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年5月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→47.24 Å / Num. obs: 40031 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル解像度: 3.1→3.27 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.62 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0032精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1E3M

1e3m


解像度: 3.1→46.49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.917 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.884 / SU B: 49.479 / SU ML: 0.38 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.49 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26283 2006 5 %RANDOM
Rwork0.22734 ---
obs0.22912 37981 99.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.9 Å / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 61.792 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.55 Å20 Å2-0.71 Å2
2---4.3 Å20 Å2
3---0.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→46.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12499 734 0 0 13233
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.01913527
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.0212824
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0021.92418463
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.919329418
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.01151575
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.73523.471605
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.262152266
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.19215131
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0540.22067
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02114800
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.023063
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A439890.12
12B439890.12
21C13650.2
22D13650.2
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.181 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.353 156 -
Rwork0.31 2790 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.77220.0090.64791.75770.52234.0585-0.01330.05130.2990.09350.14570.3649-0.4976-0.037-0.13240.32930.02070.0120.1741-0.01240.2959-34.214640.2064-15.3162
22.89590.84280.54363.8686-0.79794.16330.2265-0.1954-0.17070.2851-0.04590.1518-0.10150.0738-0.18050.07730.00990.02660.1128-0.02620.124-23.67615.1968-2.8096
33.9778-1.6151.08271.0363-0.92761.99480.20250.2859-0.2719-0.2612-0.03370.37560.2761-0.0744-0.16880.2318-0.0584-0.07070.1876-0.04990.3205-31.83313.0839-22.8611
44.79721.73531.26134.3179-0.35275.8192-0.16870.1713-0.0589-0.85460.12980.54360.0511-0.47010.0390.52970.0532-0.29430.5155-0.0960.5338-59.592439.5033-50.4545
50.71070.36920.39590.5646-0.42682.22260.09990.1538-0.0904-0.03540.26470.36550.2766-0.253-0.36460.0635-0.0904-0.02480.30650.04960.6441-39.11677.2112-23.0204
64.97330.85741.76682.08550.94761.8860.10170.3822-0.1776-0.1712-0.0539-0.3559-0.18810.2377-0.04780.24170.06960.12270.20010.03530.19695.2443-4.3576-11.4122
73.1057-0.89120.29592.7228-5.329413.27780.1465-0.3248-0.3578-0.017-0.0125-0.24060.36550.5924-0.13410.50660.04710.22180.2698-0.17250.818331.19033.4852-21.7749
85.2977-1.1278-0.89180.30970.17440.1642-0.09870.3606-0.34310.35430.0086-0.0139-0.0275-0.17660.09011.57260.0045-0.46451.10660.0491.0793-15.702728.4125-42.6905
94.9864-3.1258-0.37594.3907-1.04343.69120.84711.0308-0.6573-1.3813-0.58580.21580.6150.1919-0.26121.09280.1346-0.07790.4778-0.16260.22969.905331.4544-47.5947
102.6634-2.20361.79113.2591-1.63381.61-0.00870.21760.2098-0.4379-0.0262-0.0817-0.03510.07990.03480.4315-0.01370.04580.24770.0180.05945.035852.5363-35.2365
117.47451.9152-3.39164.3015-1.51382.1866-0.02670.50660.4594-0.11330.01830.3967-0.236-0.15510.00840.570.0392-0.40850.4470.04290.6071-46.279861.5681-44.9135
120.6685-1.080.12852.1029-0.52060.90590.11480.29640.1708-0.4735-0.3471-0.15190.3240.13650.23240.4359-0.0604-0.02980.28470.18450.2445-0.25655.354-41.1571
131.7399-0.64860.25555.7613-0.83552.3624-0.14860.0235-0.4182-0.0938-0.0341-0.49080.09340.00030.18270.11480.02040.16260.28460.01760.299126.406825.5175-15.6982
1411.16864.6217-1.02316.30353.76446.02770.507-1.0537-0.7670.7055-0.836-1.05040.12920.23070.32910.4376-0.0252-0.21230.34610.42010.652619.14067.37644.3429
154.1781.0221-1.12290.3132-0.29150.3065-0.02580.010.3312-0.20570.0694-0.04820.0524-0.013-0.04351.2477-0.011-0.14311.00330.02140.905231.4669-20.1371-34.9909
161.63771.4412-0.10384.98158.712922.64990.19430.0013-0.3565-0.3378-0.6506-0.4324-0.7352-0.2780.45631.1250.05880.02011.41310.18691.068522.7167-15.5933-37.5698
170.4308-1.57760.59285.7862-2.16010.8425-0.17560.04950.1360.7305-0.1183-0.4603-0.20010.21930.29391.27350.2651-0.06211.48440.02381.02528.4267-5.6683-38.9888
183.11885.211-1.5918.7095-2.66310.82630.2947-0.223-0.20670.5724-0.3559-0.3564-0.29390.12030.06121.66240.2273-0.13031.3002-0.13240.782831.8592-14.4216-43.5517
195.1641-2.72645.16111.8353-2.98655.33140.37091.22630.2028-0.7422-0.6375-0.26320.75861.20180.26650.93390.0903-0.0180.6217-0.10550.3953-37.736640.8508-42.5196
202.91291.55710.97481.9584-1.3894.4983-0.2981-0.20161.44410.7854-0.03890.5953-1.6174-1.20780.3370.95630.2842-0.07150.73340.03991.1632-48.431156.4959-22.1969
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 115
2X-RAY DIFFRACTION2A116 - 266
3X-RAY DIFFRACTION3A267 - 443
4X-RAY DIFFRACTION4A444 - 512
5X-RAY DIFFRACTION5A513 - 567
6X-RAY DIFFRACTION6A568 - 768
7X-RAY DIFFRACTION7A769 - 800
8X-RAY DIFFRACTION8B14 - 115
9X-RAY DIFFRACTION9B116 - 266
10X-RAY DIFFRACTION10B267 - 443
11X-RAY DIFFRACTION11B444 - 512
12X-RAY DIFFRACTION12B513 - 567
13X-RAY DIFFRACTION13B568 - 768
14X-RAY DIFFRACTION14B769 - 800
15X-RAY DIFFRACTION15C820 - 838
16X-RAY DIFFRACTION16C839 - 853
17X-RAY DIFFRACTION17D820 - 838
18X-RAY DIFFRACTION18D839 - 853
19X-RAY DIFFRACTION19E1 - 8
20X-RAY DIFFRACTION19F14 - 21
21X-RAY DIFFRACTION20E9 - 20
22X-RAY DIFFRACTION20F2 - 13

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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