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- PDB-3zjf: A20 OTU domain with irreversibly oxidised Cys103 from 270 min H2O... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zjf
タイトルA20 OTU domain with irreversibly oxidised Cys103 from 270 min H2O2 soak.
要素(A20P50) x 2
キーワードHYDROLASE / UBIQUITIN / DEUBIQUITINATING ENZYME / REVERSIBLE OXIDATION / SULPHENIC ACID / CYS PROTEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of vascular wound healing / negative regulation of toll-like receptor 5 signaling pathway / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / establishment of protein localization to vacuole / tolerance induction to lipopolysaccharide / negative regulation of osteoclast proliferation / negative regulation of CD40 signaling pathway / negative regulation of B cell activation / negative regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / negative regulation of chronic inflammatory response ...regulation of vascular wound healing / negative regulation of toll-like receptor 5 signaling pathway / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / establishment of protein localization to vacuole / tolerance induction to lipopolysaccharide / negative regulation of osteoclast proliferation / negative regulation of CD40 signaling pathway / negative regulation of B cell activation / negative regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / negative regulation of chronic inflammatory response / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / protein deubiquitination involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of toll-like receptor 2 signaling pathway / protein K11-linked deubiquitination / nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / B-1 B cell homeostasis / protein K48-linked deubiquitination / regulation of defense response to virus by host / positive regulation of hepatocyte proliferation / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / regulation of germinal center formation / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / protein K63-linked deubiquitination / negative regulation of bone resorption / TNFR1-induced proapoptotic signaling / negative regulation of interleukin-1 beta production / negative regulation of interleukin-2 production / K63-linked deubiquitinase activity / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / response to muramyl dipeptide / negative regulation of interleukin-6 production / negative regulation of tumor necrosis factor production / protein deubiquitination / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / protein K48-linked ubiquitination / cytoskeleton organization / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of protein ubiquitination / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / negative regulation of innate immune response / Regulation of TNFR1 signaling / ubiquitin binding / NOD1/2 Signaling Pathway / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / response to molecule of bacterial origin / negative regulation of inflammatory response / kinase binding / cellular response to hydrogen peroxide / Ovarian tumor domain proteases / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of protein catabolic process / cell migration / cellular response to lipopolysaccharide / protease binding / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / lysosome / inflammatory response / apoptotic process / DNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Zinc finger, A20-type / A20-like zinc finger / Zinc finger A20-type profile. / A20-like zinc fingers / OTU-like cysteine protease / OTU domain / OTU domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Kulathu, Y. / Garcia, F.J. / Mevissen, T.E.T. / Busch, M. / Arnaudo, N. / Carroll, K.S. / Barford, D. / Komander, D.
引用ジャーナル: Nat.Commun. / 年: 2013
タイトル: Regulation of A20 and Other Otu Deubiquitinases by Reversible Oxidation
著者: Kulathu, Y. / Garcia, F.J. / Mevissen, T.E.T. / Busch, M. / Arnaudo, N. / Carroll, K.S. / Barford, D. / Komander, D.
履歴
登録2013年1月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月20日Group: Database references
改定 1.22014年11月5日Group: Atomic model / Derived calculations ...Atomic model / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: A20P50
B: A20P50
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,4184
ポリマ－86,3472
非ポリマー712
水2,396133
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1550 Å2
ΔGint-28.9 kcal/mol
Surface area28990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.700, 68.800, 85.000
Angle α, β, γ (deg.)98.44, 100.56, 97.04
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 A20P50 / TUMOR NECROSIS FACTOR ALPHA-INDUCED PROTEIN 3 / TNF ALPHA-INDUCED PROTEIN 3 / OTU DOMAIN-CONTAINING ...TUMOR NECROSIS FACTOR ALPHA-INDUCED PROTEIN 3 / TNF ALPHA-INDUCED PROTEIN 3 / OTU DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 7C / PUTATIVE DNA-BINDING PROTEIN A20 / ZINC FINGER PROTEIN A20 / A20


分子量: 43165.504 Da / 分子数: 1 / 断片: OTU DOMAIN, RESIDUES 1-366 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE CATALYTIC CYS103 IS IRREVERSIBLY OXIDISED AND MODELLED AS CYS SULPHINIC ACID (SO2H).
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P21580, ubiquitinyl hydrolase 1, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質 A20P50 / TUMOR NECROSIS FACTOR ALPHA-INDUCED PROTEIN 3 / TNF ALPHA-INDUCED PROTEIN 3 / OTU DOMAIN-CONTAINING ...TUMOR NECROSIS FACTOR ALPHA-INDUCED PROTEIN 3 / TNF ALPHA-INDUCED PROTEIN 3 / OTU DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 7C / PUTATIVE DNA-BINDING PROTEIN A20 / ZINC FINGER PROTEIN A20 / A20


分子量: 43181.504 Da / 分子数: 1 / 断片: OTU DOMAIN, RESIDUES 1-366 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE CATALYTIC CYS103 IS IRREVERSIBLY OXIDISED AND MODELLED AS CYS SULPHONIC ACID (SO3H).
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P21580, ubiquitinyl hydrolase 1, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 133 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.2
詳細: 2-2.5 M NACL, 0.1 M MES [PH 6-6.7]. CRYSTALS WERE SOAKED IN 50 UM H2O2 FOR 270 MIN PRIOR TO FREEZING AND DATA COLLECTION.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.92
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年1月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→38.18 Å / Num. obs: 45957 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 36.38 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 95.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2VFJ

2vfj


解像度: 2.2→34.272 Å / SU ML: 0.27 / σ(F): 2 / 位相誤差: 24.08 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: SIDE CHAINS OF SEVERAL RESIDUES WERE NOT MODELLED DUE TO DISORDER. SOME SURFACE LOOPS ARE MISSING FROM THE STRUCTURE. CYS103 WAS MODELLED AS SULPHINIC AND SULPHONIC ACID IN CHAIN A AND B, ...詳細: SIDE CHAINS OF SEVERAL RESIDUES WERE NOT MODELLED DUE TO DISORDER. SOME SURFACE LOOPS ARE MISSING FROM THE STRUCTURE. CYS103 WAS MODELLED AS SULPHINIC AND SULPHONIC ACID IN CHAIN A AND B, RESPECTIVELY. SEVERAL RESIDUES WERE MODELLED WITH WITH OCCUPANCY SET TO 0 OR WITH SIDE CHAINS REMOVED.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2224 2327 5.1 %
Rwork0.1816 --
obs0.1836 45936 95.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→34.272 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5136 0 2 133 5271
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0135339
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3937245
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6481965
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1813
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006917
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.24490.31151320.25332514X-RAY DIFFRACTION95
2.2449-2.29370.2671460.23892599X-RAY DIFFRACTION95
2.2937-2.34710.26841160.23052560X-RAY DIFFRACTION95
2.3471-2.40570.23721350.22552575X-RAY DIFFRACTION95
2.4057-2.47080.28791390.21372539X-RAY DIFFRACTION95
2.4708-2.54340.27941450.21292615X-RAY DIFFRACTION95
2.5434-2.62550.2721440.2082515X-RAY DIFFRACTION95
2.6255-2.71930.23631290.19532604X-RAY DIFFRACTION95
2.7193-2.82810.24781360.2032570X-RAY DIFFRACTION95
2.8281-2.95680.24811420.19782592X-RAY DIFFRACTION96
2.9568-3.11260.22191510.19252545X-RAY DIFFRACTION95
3.1126-3.30740.22191330.192583X-RAY DIFFRACTION96
3.3074-3.56260.23731270.17472575X-RAY DIFFRACTION95
3.5626-3.92060.20711440.16162591X-RAY DIFFRACTION96
3.9206-4.48690.17711310.14492568X-RAY DIFFRACTION95
4.4869-5.64890.20221460.15512552X-RAY DIFFRACTION95
5.6489-34.2760.18991310.17822512X-RAY DIFFRACTION93
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.1240.19850.22622.9811-0.70574.43250.0521-0.0686-0.14040.3272-0.0222-0.10910.1784-0.2908-0.02210.088-0.066-0.00410.18030.01270.1506-18.421828.4253-13.0677
22.49630.2450.56292.26970.15773.2243-0.01660.14680.2745-0.57530.0038-0.0671-0.562-0.1885-0.0130.3530.10.05220.202-0.00880.2131-12.487841.29636.0549
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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