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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 3wu3 | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Reduced-form structure of E.coli Lon Proteolytic domain | ||||||
Components | Lon protease | ||||||
Keywords | HYDROLASE / REDUCED FORM / LON PROTEASE / CATALYTIC DYAD SER-LYS / ATP BINDING | ||||||
| Function / homology | Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Ribosomal Protein S5; domain 2 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta / : Function and homology information | ||||||
| Biological species | ![]() | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.82 Å | ||||||
Authors | Nishii, W. / Kukimoto-Niino, M. / Terada, T. / Shirouzu, M. / Muramatsu, T. / Yokoyama, S. | ||||||
Citation | Journal: Nat. Chem. Biol. / Year: 2015Title: A redox switch shapes the Lon protease exit pore to facultatively regulate proteolysis. Authors: Nishii, W. / Kukimoto-Niino, M. / Terada, T. / Shirouzu, M. / Muramatsu, T. / Kojima, M. / Kihara, H. / Yokoyama, S. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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| PDBx/mmCIF format | 3wu3.cif.gz | 425 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb3wu3.ent.gz | 352.9 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 3wu3.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 3wu3_validation.pdf.gz | 479.3 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 3wu3_full_validation.pdf.gz | 490.2 KB | Display | |
| Data in XML | 3wu3_validation.xml.gz | 40.4 KB | Display | |
| Data in CIF | 3wu3_validation.cif.gz | 55.8 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wu/3wu3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wu/3wu3 | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 3wu4C ![]() 3wu5C ![]() 3wu6C ![]() 1rr9S C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
|---|---|
| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 |
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| Unit cell |
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Components
| #1: Protein | Mass: 21366.500 Da / Num. of mol.: 6 Fragment: C-terminal proteolytic domain, UNP RESIDUES 585-784 Mutation: S679A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-SO4 / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.07 Å3/Da / Density % sol: 40.62 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 2.1M AMMONIUM SULFATE, 0.1M PIPES, PH 6.5., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SPring-8 / Beamline: BL26B1 / Wavelength: 1 |
| Detector | Type: RIGAKU SATURN A200 / Detector: CCD / Date: Oct 19, 2012 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 1.82→50 Å / Num. obs: 90996 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 5.6 % / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 18.7 |
| Reflection shell | Resolution: 1.82→1.89 Å / Redundancy: 5.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.92 / % possible all: 100 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: PDB ENTRY 1RR9 Resolution: 1.82→35.37 Å / σ(F): 1.96 / Phase error: 35.81 / Stereochemistry target values: TWIN_LSQ_F
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.82→35.37 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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