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万見
- PDB-3wre: The crystal structure of native HypBA1 from Bifidobacterium longu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wre
タイトルThe crystal structure of native HypBA1 from Bifidobacterium longum JCM 1217
要素Non-reducing end beta-L-arabinofuranosidase
キーワードHYDROLASE / glycoside hydrolase / arabinofuranose / b-L-arabinofuranosidase / one (a11/a6)-barrel fold / two b-jellyroll folds
機能・相同性
機能・相同性情報


non-reducing end beta-L-arabinofuranosidase / beta-L-arabinofuranosidase activity / polysaccharide catabolic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / : / Glycoside hydrolase family 127 C-terminal domain / Beta-L-arabinofuranosidase, GH127 / : / Beta-L-arabinofuranosidase, GH127 catalytic domain / Beta-L-arabinofuranosidase, GH127 middle domain / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Non-reducing end beta-L-arabinofuranosidase
類似検索 - 構成要素
生物種Bifidobacterium longum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.78 Å
データ登録者Huang, C.H. / Zhu, Z. / Cheng, Y.S. / Chan, H.C. / Ko, T.P. / Chen, C.C. / Wang, I. / Ho, M.R. / Hsu, S.T. / Zeng, Y.F. ...Huang, C.H. / Zhu, Z. / Cheng, Y.S. / Chan, H.C. / Ko, T.P. / Chen, C.C. / Wang, I. / Ho, M.R. / Hsu, S.T. / Zeng, Y.F. / Huang, Y.N. / Liu, J.R. / Guo, R.T.
引用ジャーナル: J BIOPROCESS BIOTECH / 年: 2014
タイトル: Structure and Catalytic Mechanism of a Glycoside Hydrolase Family-127 beta-L-Arabinofuranosidase (HypBA1)
著者: Huang, C.H. / Zhu, Z. / Cheng, Y.S. / Chan, H.C. / Ko, T.P. / Chen, C.C. / Wang, I. / Ho, M.R. / Hsu, S.T. / Zeng, Y.F. / Huang, Y.N. / Liu, J.R. / Guo, R.T.
履歴
登録2014年2月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年9月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Non-reducing end beta-L-arabinofuranosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,2392
ポリマ－73,1741
非ポリマー651
水1,02757
1
A: Non-reducing end beta-L-arabinofuranosidase
ヘテロ分子

A: Non-reducing end beta-L-arabinofuranosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,4784
ポリマ－146,3472
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+1/31
Buried area5550 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area43670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.927, 75.927, 254.031
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Non-reducing end beta-L-arabinofuranosidase / Beta-L-arabinofuranosidase HypBA1


分子量: 73173.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bifidobacterium longum (バクテリア)
株: ATCC 15707 / 遺伝子: hypBA1 / プラスミド: pET-29a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: E8MGH8, non-reducing end beta-L-arabinofuranosidase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.42 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: 0.4M ammonium acetate, 18%(w/v) polyethylene glycol 3350, pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.78→25 Å / Num. obs: 21797 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 36.9
反射 シェル解像度: 2.78→2.88 Å / 冗長度: 9 % / Rmerge(I) obs: 0.488 / Mean I/σ(I) obs: 6.1 / Num. unique all: 2178 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.78→25 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.272 975 4.4 %RANDOM
Rwork0.223 19145 --
obs-20120 90.5 %-
溶媒の処理Bsol: 31.7997 Å2
原子変位パラメータBiso max: 115.08 Å2 / Biso mean: 66.7071 Å2 / Biso min: 33.06 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--12.635 Å2-15.697 Å20 Å2
2---12.635 Å20 Å2
3---25.271 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.78→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4971 0 1 57 5029
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.2361.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.5862
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.1312
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.4662.5
LS精密化 シェル解像度: 2.78→2.88 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.4 89
Rwork0.34 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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