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- PDB-3wkv: Voltage-gated proton channel: VSOP/Hv1 chimeric channel -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wkv
タイトルVoltage-gated proton channel: VSOP/Hv1 chimeric channel
要素Ion channel
キーワードPROTON TRANSPORT / Transmembrane helix/Helix/Membrane protein
機能・相同性
機能・相同性情報


voltage-gated proton channel activity / Sperm Motility And Taxes / regulation of acrosome reaction / ROS and RNS production in phagocytes / cellular response to pH / response to pH / regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / cellular response to zinc ion / response to zinc ion / sperm flagellum ...voltage-gated proton channel activity / Sperm Motility And Taxes / regulation of acrosome reaction / ROS and RNS production in phagocytes / cellular response to pH / response to pH / regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / cellular response to zinc ion / response to zinc ion / sperm flagellum / monoatomic ion channel complex / Neutrophil degranulation / proton transmembrane transport / positive regulation of superoxide anion generation / regulation of intracellular pH / phagocytic vesicle membrane / apical plasma membrane / innate immune response / protein homodimerization activity / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Voltage-gated hydrogen channel 1, C-terminal membrane-localisation domain / Voltage-gated hydrogen channel 1 / C-terminal membrane-localisation domain of ion-channel, VCN1 / Voltage-dependent channel domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Voltage-gated hydrogen channel 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.453 Å
データ登録者Takeshita, K. / Sakata, S. / Yamashita, E. / Fujiwara, Y. / Kawanabe, A. / Kurokawa, T. / Okochi, Y. / Matsuda, M. / Narita, H. / Okamura, Y. / Nakagawa, A.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2014
タイトル: X-ray crystal structure of voltage-gated proton channel.
著者: Takeshita, K. / Sakata, S. / Yamashita, E. / Fujiwara, Y. / Kawanabe, A. / Kurokawa, T. / Okochi, Y. / Matsuda, M. / Narita, H. / Okamura, Y. / Nakagawa, A.
履歴
登録2013年10月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年3月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ion channel


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8821
ポリマ－22,8821
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Ion channel

A: Ion channel

A: Ion channel


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,6463
ポリマ－68,6463
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-y,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+y+1,-x,z1
Buried area6900 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area25470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.540, 86.540, 89.553
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63
詳細The authors determined monomer for biological unit. In the plasma membrane, the authors guess that biological unit would be dimer.

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要素

#1: タンパク質 Ion channel


分子量: 22881.957 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pFastBac-1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9 / 参照: UniProt: Q3U2S8*PLUS
配列の詳細THE SEQUENCE DATABASE REFERENCES FOR THIS PROTEIN DOES NOT CURRENTLY EXIST. RESIDUES 54-72 ...THE SEQUENCE DATABASE REFERENCES FOR THIS PROTEIN DOES NOT CURRENTLY EXIST. RESIDUES 54-72 (MGGSHHHHHHHHGENLYFQ) ARE EXPRESSION TAGS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.93 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8
詳細: PEG400, KCl, pH 8.0, vapor diffusion, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.97884, 0.97930, 0.96407
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月5日 / 詳細: mirror
回折測定詳細: 0.50 degrees, 3.3 sec, detector distance 330.00 mm / 手法: \w scans
放射モノクロメーター: Si 111 DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.978841
20.97931
30.964071
ReflectionAv R equivalents: 0.042 / 数: 28284
反射解像度: 3.45→50 Å / Num. all: 5035 / Num. obs: 5035 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 165.98 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Rsym value: 0.042 / Net I/σ(I): 44.377
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allRsym value% possible all
3.45-3.514.40.7471.982430.747100
3.51-3.574.40.6092.552530.609100
3.57-3.644.50.5912.652530.591100
3.64-3.724.40.3824.092490.382100
3.72-3.84.40.2985.722580.298100
3.8-3.894.40.2855.532540.285100
3.89-3.984.40.1888.712490.188100
3.98-4.094.40.13615.22640.136100
4.09-4.214.40.10619.62340.106100
4.21-4.354.40.0924.82540.09100
4.35-4.54.30.076302540.076100
4.5-4.684.30.07533.42490.075100
4.68-4.894.30.06336.72560.063100
4.89-5.156.80.08146.72590.08199.6
5.15-5.478.40.09543.72510.095100
5.47-5.98.50.1136.82600.11100
5.9-6.498.60.074402550.074100
6.49-7.438.50.04858.52550.048100
7.43-9.358.30.03164.72550.03199.2
9.35-5060.22153.92300.22183.6
Cell measurementReflection used: 28284

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX位相決定
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
BSSデータ収集
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3.453→28.327 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.5295 / SU ML: 0.25 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 49.22 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.357 231 4.61 %RANDOM
Rwork0.3413 ---
obs0.3421 5008 98.91 %-
all-5026 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 388.84 Å2 / Biso mean: 196.487 Å2 / Biso min: 56.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.453→28.327 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1085 0 0 0 1085
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0111099
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.51489
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.087193
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005176
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.677377
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 2

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.4533-4.34830.39991180.358723872505100
4.3483-28.32780.34551130.3372390250398
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.2232-0.09921.99375.60265.25256.8867-0.98921.13713.0936-0.8635-1.10860.18920.891-1.20322.09952.0929-0.35830.22623.7689-0.5352.648325.8185-4.680819.0339
22.4996-0.288-1.0956.6676-5.19455.18510.55180.9795-0.7481-2.4832-0.68920.50021.96290.5681-0.04872.93580.0832-1.3741.55010.66082.058727.0014-29.0448-9.195
36.4613-5.0565-4.37186.64890.9935.15320.6723.3831-1.2652-1.029-1.3539-0.60411.713-0.26770.73882.13250.29360.25742.4219-0.84422.485928.5893-10.8785.5712
47.44050.1942-0.993.56060.56674.63580.79760.39611.38672.8970.96510.2227-2.02820.7719-1.26142.12960.22930.1441.2246-0.0890.988140.1231-11.78472.9971
52.40330.27220.27664.06430.06140.0292-0.3233-1.59060.14932.1231-0.9916-0.1703-0.3836-0.25020.65171.1015-1.3277-0.33282.03060.07381.415740.3889-20.924322.2055
63.44121.6046-5.53877.5081-2.43839.31111.8372-1.7247-0.86660.62-0.60360.51011.9535-0.4035-1.16231.5521-0.1053-0.5541.46330.0252.456125.079-20.781810.0733
72.00480.00292.28731.8343-0.36622.7076-0.317-0.0872-0.21930.11261.22850.5705-0.015-0.094-0.53880.78890.4966-0.23133.2542-0.2551.216622.0261-20.7692-10.5043
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 84 THROUGH 93 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 109 THROUGH 121 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESID 146 THROUGH 158 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESID 162 THROUGH 186 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND (RESID 191 THROUGH 241 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN A AND (RESID 95 THROUGH 108 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN A AND (RESID 132 THROUGH 145 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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