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- PDB-3wha: Hsp90 alpha N-terminal domain in complex with a tricyclic inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wha
タイトルHsp90 alpha N-terminal domain in complex with a tricyclic inhibitor
要素Heat shock protein HSP 90-alpha
キーワードChaperone/chaperone Inhibitor / Chaperone / Chaperone-chaperone Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm mitochondrial sheath / sulfonylurea receptor binding / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / Scavenging by Class F Receptors / vRNP Assembly / UTP binding / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy ...sperm mitochondrial sheath / sulfonylurea receptor binding / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / Scavenging by Class F Receptors / vRNP Assembly / UTP binding / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Respiratory syncytial virus genome replication / telomerase holoenzyme complex assembly / mitochondrial transport / Uptake and function of diphtheria toxin / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / protein import into mitochondrial matrix / TPR domain binding / dendritic growth cone / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / protein unfolding / regulation of protein ubiquitination / positive regulation of cell size / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / enzyme-substrate adaptor activity / HSF1 activation / skeletal muscle contraction / regulation of protein-containing complex assembly / telomere maintenance via telomerase / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / axonal growth cone / neurofibrillary tangle assembly / RHOBTB2 GTPase cycle / positive regulation of lamellipodium assembly / nitric oxide metabolic process / eNOS activation / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / DNA polymerase binding / positive regulation of defense response to virus by host / response to salt stress / Signaling by ERBB2 / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / cardiac muscle cell apoptotic process / endocytic vesicle lumen / positive regulation of cardiac muscle contraction / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / activation of innate immune response / lysosomal lumen / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / positive regulation of interferon-beta production / protein tyrosine kinase binding / ESR-mediated signaling / response to cold / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / AURKA Activation by TPX2 / nitric-oxide synthase regulator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / response to cocaine / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / ATP-dependent protein folding chaperone / Regulation of necroptotic cell death / brush border membrane / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Downregulation of ERBB2 signaling / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / Chaperone Mediated Autophagy / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to virus / tau protein binding / Aggrephagy / positive regulation of protein import into nucleus / VEGFA-VEGFR2 Pathway / response to estrogen / histone deacetylase binding / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / neuron migration / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of protein catabolic process / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-WHA / Heat shock protein HSP 90-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Fukami, T.A. / Ono, N.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2014
タイトル: Design and synthesis of 2-amino-6-(1H,3H-benzo[de]isochromen-6-yl)-1,3,5-triazines as novel Hsp90 inhibitors
著者: Suda, A. / Kawasaki, K. / Komiyama, S. / Isshiki, Y. / Yoon, D.-O. / Kim, S.-J. / Na, Y.-J. / Hasegawa, K. / Fukami, T.A. / Sato, S. / Miura, T. / Ono, N. / Yamazaki, T. / Saitoh, R. / ...著者: Suda, A. / Kawasaki, K. / Komiyama, S. / Isshiki, Y. / Yoon, D.-O. / Kim, S.-J. / Na, Y.-J. / Hasegawa, K. / Fukami, T.A. / Sato, S. / Miura, T. / Ono, N. / Yamazaki, T. / Saitoh, R. / Shimma, N. / Shiratori, Y. / Tsukuda, T.
履歴
登録2013年8月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein HSP 90-alpha
B: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5246
ポリマ－51,5762
非ポリマー9484
水11,458636
1
A: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2963
ポリマ－25,7881
非ポリマー5082
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2283
ポリマ－25,7881
非ポリマー4402
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子

A: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5926
ポリマ－51,5762
非ポリマー1,0164
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_454-x-1,y,-z-11
Buried area1510 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area19700 Å2
手法PISA
4
B: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子

B: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4566
ポリマ－51,5762
非ポリマー8804
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_554-x,y,-z-11
Buried area1710 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area19400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.170, 98.920, 64.240
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 124.550, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-302-

MG

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要素

#1: タンパク質 Heat shock protein HSP 90-alpha / Heat shock 86 kDa / HSP 86 / HSP86 / Renal carcinoma antigen NY-REN-38


分子量: 25787.965 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 9-236 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSP90AA1 / プラスミド: pT7-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)CP / 参照: UniProt: P07900
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-WHA / 4-{[4-amino-6-(5-chloro-1H,3H-benzo[de]isochromen-6-yl)-1,3,5-triazin-2-yl]sulfanyl}butanamide / CH5138303


分子量: 415.897 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H18ClN5O2S
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 636 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.5 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 22%(w/v) PEG 3350, 0.2M MgCl2, 0.1M Na-MES, pH 6.5, vapor diffusion, sitting drop, temperature 278K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: NATIVE
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年7月22日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→44.134 Å / Num. all: 133172 / Num. obs: 133172 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.044 / Rsym value: 0.044 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) allNum. measured allNum. unique all% possible all
1.3-1.333.290.332.2432305981198.64
1.33-1.373.310.292.6232027967799.43
1.37-1.413.250.233.2530455937299.36
1.41-1.453.070.193.9827954911499.49
1.45-1.53.390.164.7629992885499.36
1.5-1.553.370.136.0228851855399.13
1.55-1.613.360.17.3827480817698.97
1.61-1.683.320.098.4626218788698.67
1.68-1.753.140.089.4423603752498.31
1.75-1.843.150.0611.1522723720498.04
1.84-1.943.350.0512.8122746679797.55
1.94-2.063.310.0514.1621356644697.47
2.06-2.23.260.0415.9219770606997.74
2.2-2.373.150.0415.4617752563697.72
2.37-2.62.950.0415.9315490524298.25
2.6-2.913.470.0316.6716405473298.52
2.91-3.363.50.0316.5214797423099.28
3.36-4.113.40.0317.212132357299.1
4.11-5.813.250.0318.998974275798.37
5.81-44.133.660.0314.85561152097.14

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 39.45
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å28.4 Å
Translation2.5 Å28.4 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.16データスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
BUSTER-TNT精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XDSデータ削減
BUSTER2.11.2精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3B28

3b28


解像度: 1.3→44.13 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9513 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9465 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU R Cruickshank DPI: 0.045 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2003 6705 5.03 %RANDOM
Rwork0.1842 ---
obs0.185 133171 98.64 %-
原子変位パラメータBiso max: 71.7 Å2 / Biso mean: 16.8126 Å2 / Biso min: 6.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.8715 Å20 Å2-1.0619 Å2
2--1.602 Å20 Å2
3----0.7305 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.145 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→44.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3280 0 63 636 3979
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1255SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes91HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes494HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3463HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion464SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4596SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3463HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg4675HARMONIC21.09
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.08
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion13.96
LS精密化 シェル解像度: 1.3→1.33 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.238 502 5.12 %
Rwork0.2141 9298 -
all0.2153 9800 -
obs--98.64 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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