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万見
- PDB-3wg2: Crystal structure of Agrocybe cylindracea galectin mutant (N46A) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wg2
タイトルCrystal structure of Agrocybe cylindracea galectin mutant (N46A)
要素Galactoside-binding lectin
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / galectin / galactose binding
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA nuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / polysaccharide binding / positive regulation of apoptotic process / apoptotic process
類似検索 - 分子機能
Galectin / Galectin, carbohydrate recognition domain / Galactoside-binding lectin / Galactoside-binding lectin (galectin) domain profile. / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIETHYLENE GLYCOL / Anti-tumor lectin
類似検索 - 構成要素
生物種Agrocybe aegerita (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Kuwabara, N. / Hu, D. / Tateno, H. / Makio, H. / Hirabayashi, J. / Kato, R.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2013
タイトル: Conformational change of a unique sequence in a fungal galectin from Agrocybe cylindracea controls glycan ligand-binding specificity.
著者: Kuwabara, N. / Hu, D. / Tateno, H. / Makyio, H. / Hirabayashi, J. / Kato, R.
履歴
登録2013年7月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.22023年11月8日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Galactoside-binding lectin
B: Galactoside-binding lectin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0723
ポリマ－37,9222
非ポリマー1501
水1,910106
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2320 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area12590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)124.925, 124.925, 56.967
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Galactoside-binding lectin


分子量: 18961.080 Da / 分子数: 2 / 変異: N46A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Agrocybe aegerita (菌類) / プラスミド: pET27b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q6WY08*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細A SEQUENCE REFERENCE FOR THIS PROTEIN DOES NOT CURRENTLY EXIST. THE AUTHOR STATES THERE IS MUTATION N46A.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.65 % / Mosaicity: 0.324 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 30% PEG 4000, 0.2M ammonium acetate, 0.1M sodium citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→35 Å / Num. obs: 25947 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 11.2 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Χ2: 1.789 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.2-2.2811.20.4325901.5031100
2.28-2.3711.20.39825711.4971100
2.37-2.4811.30.27325681.4991100
2.48-2.6111.30.22925811.4661100
2.61-2.7711.30.16225871.5141100
2.77-2.9911.30.12225971.5741100
2.99-3.2911.30.07825941.751100
3.29-3.7611.30.05926011.9981100
3.76-4.7411.20.05126172.2251100
4.74-3510.70.05826412.899198.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1WW7

1ww7


解像度: 2.2→27.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU B: 9.376 / SU ML: 0.121 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.19 / ESU R Free: 0.171 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2443 1307 5 %RANDOM
Rwork0.2111 ---
obs0.2127 25919 99.75 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 111.93 Å2 / Biso mean: 53.4639 Å2 / Biso min: 29.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.02 Å20.01 Å20 Å2
2--0.02 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→27.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2292 0 10 106 2408
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.022340
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0671.9353191
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3155304
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.25325.41796
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.26315361
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.874156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.2393
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.021736
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 100 -
Rwork0.278 1724 -
all-1824 -
obs--99.78 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.5885-0.8271-0.02811.8938-0.17791.0014-0.1355-0.0218-0.06890.0740.0808-0.20880.10820.01170.05470.06620.02980.01330.0312-0.01630.0537.705238.11612.3419
22.9107-0.81460.03662.01370.0560.64640.00270.1120.16430.0922-0.04710.16570.0557-0.09850.04440.0179-0.00270.02290.0992-0.00230.04614.103851.7576-2.2661
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 161
2X-RAY DIFFRACTION2B3 - 161

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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