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- PDB-3wdz: Crystal Structure of Keap1 in Complex with phosphorylated p62 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wdz
タイトルCrystal Structure of Keap1 in Complex with phosphorylated p62
要素
  • Kelch-like ECH-associated protein 1
  • Peptide from Sequestosome-1
キーワードTRANSCRIPTION / Kelch repeat / p62 / Nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / p75NTR recruits signalling complexes / brown fat cell proliferation / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / protein targeting to vacuole involved in autophagy / NF-kB is activated and signals survival / Lewy body / response to mitochondrial depolarisation ...Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / p75NTR recruits signalling complexes / brown fat cell proliferation / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / protein targeting to vacuole involved in autophagy / NF-kB is activated and signals survival / Lewy body / response to mitochondrial depolarisation / aggrephagy / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / Interleukin-1 signaling / amphisome / regulation of protein complex stability / regulation of epidermal cell differentiation / endosome organization / Neddylation / Ub-specific processing proteases / pexophagy / KEAP1-NFE2L2 pathway / membraneless organelle assembly / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / phagophore assembly site / ubiquitin-modified protein reader activity / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of response to oxidative stress / aggresome / negative regulation of ferroptosis / intracellular membraneless organelle / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / temperature homeostasis / autolysosome / immune system process / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / transcription regulator inhibitor activity / mitophagy / energy homeostasis / inclusion body / ionotropic glutamate receptor binding / positive regulation of autophagy / signaling adaptor activity / sperm midpiece / negative regulation of protein ubiquitination / SH2 domain binding / cellular response to interleukin-4 / protein sequestering activity / autophagosome / sarcomere / protein kinase C binding / ubiquitin binding / positive regulation of long-term synaptic potentiation / response to ischemia / actin filament / positive regulation of protein localization to plasma membrane / transcription coregulator activity / macroautophagy / P-body / molecular condensate scaffold activity / protein catabolic process / PML body / autophagy / centriolar satellite / protein import into nucleus / disordered domain specific binding / late endosome / signaling receptor activity / midbody / cellular response to oxidative stress / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / in utero embryonic development / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription by RNA polymerase II / cell differentiation / regulation of autophagy / protein ubiquitination / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / mitochondrion / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / : / UBA domain / Kelch-type beta propeller / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. ...Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / : / UBA domain / Kelch-type beta propeller / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Kelch-like ECH-associated protein 1 / : / BTB-kelch protein / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / BTB And C-terminal Kelch / Kelch / Kelch motif / Kelch repeat type 1 / Ubiquitin associated domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Kelch-type beta propeller / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / 6 Propeller / Neuraminidase / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Sequestosome-1 / Kelch-like ECH-associated protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Fukutomi, T. / Takagi, K. / Mizushima, T. / Tanaka, K. / Komatsu, M. / Yamamoto, M.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2013
タイトル: Phosphorylation of p62 activates the Keap1-Nrf2 pathway during selective autophagy.
著者: Ichimura, Y. / Waguri, S. / Sou, Y.S. / Kageyama, S. / Hasegawa, J. / Ishimura, R. / Saito, T. / Yang, Y. / Kouno, T. / Fukutomi, T. / Hoshii, T. / Hirao, A. / Takagi, K. / Mizushima, T. / ...著者: Ichimura, Y. / Waguri, S. / Sou, Y.S. / Kageyama, S. / Hasegawa, J. / Ishimura, R. / Saito, T. / Yang, Y. / Kouno, T. / Fukutomi, T. / Hoshii, T. / Hirao, A. / Takagi, K. / Mizushima, T. / Motohashi, H. / Lee, M.S. / Yoshimori, T. / Tanaka, K. / Yamamoto, M. / Komatsu, M.
履歴
登録2013年6月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月25日Group: Database references / Source and taxonomy
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kelch-like ECH-associated protein 1
B: Peptide from Sequestosome-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8822
ポリマ－35,8822
非ポリマー00
水905
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area970 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area12210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.149, 75.149, 113.008
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Kelch-like ECH-associated protein 1 / Cytosolic inhibitor of Nrf2 / INrf2


分子量: 34270.109 Da / 分子数: 1 / 断片: Keap1-DC, UNP residues 321-609 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Keap1, Inrf2, Kiaa0132 / プラスミド: pET101 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21-Gold(DE3) / 参照: UniProt: Q9Z2X8
#2: タンパク質・ペプチド Peptide from Sequestosome-1 / STONE14 / Ubiquitin-binding protein p62


分子量: 1611.620 Da / 分子数: 1
断片: Keap1 Interacting Region (KIR), UNP residues 346-359
由来タイプ: 合成 / 詳細: Mouse / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q64337
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.09 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.6
詳細: 100mM Tris-HCl (pH 8.8), 0.2M Sodium Nitrate, 20% w/v PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 297K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 11646 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.376 / Mean I/σ(I) obs: 6.51 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1X2J

1x2j


解像度: 2.6→42.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 11.195 / SU ML: 0.232 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.546 / ESU R Free: 0.307 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25491 551 4.7 %RANDOM
Rwork0.19081 ---
obs0.19367 11087 98.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 49.224 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.79 Å2-0.4 Å20 Å2
2---0.79 Å20 Å2
3---1.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→42.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2276 0 0 5 2281
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0192330
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8311.943171
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2015294
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.89122.883111
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.00415345
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.1931521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1180.2337
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0211829
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.604→2.672 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.382 48 -
Rwork0.289 713 -
obs--99.09 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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