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- PDB-3w6l: Contribution of disulfide bond toward thermostability in hyperthe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3w6l
タイトルContribution of disulfide bond toward thermostability in hyperthermostable endocellulase
要素458aa long hypothetical endo-1,4-beta-glucanase
キーワードHYDROLASE / Hyperthermophilic / Disulfide bond / TIM barrel / Glycosyl Hydrolase / Hydrolizaiton / Membrane-bound
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulose catabolic process / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
CGP-CTERM domain / Glycoside hydrolase, family 5, conserved site / Glycosyl hydrolases family 5 signature. / Glycoside hydrolase, family 5 / Cellulase (glycosyl hydrolase family 5) / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / 458aa long hypothetical endo-1,4-beta-glucanase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.751 Å
データ登録者Kim, H.-W. / Ishikawa, K.
引用ジャーナル: Extremophiles / 年: 2013
タイトル: The role of disulfide bond in hyperthermophilic endocellulase
著者: Kim, H.-W. / Ishikawa, K.
履歴
登録2013年2月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月7日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 458aa long hypothetical endo-1,4-beta-glucanase
B: 458aa long hypothetical endo-1,4-beta-glucanase
C: 458aa long hypothetical endo-1,4-beta-glucanase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,29618
ポリマ－129,8723
非ポリマー1,42515
水13,331740
1
A: 458aa long hypothetical endo-1,4-beta-glucanase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,6715
ポリマ－43,2911
非ポリマー3804
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: 458aa long hypothetical endo-1,4-beta-glucanase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,0509
ポリマ－43,2911
非ポリマー7608
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: 458aa long hypothetical endo-1,4-beta-glucanase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,5764
ポリマ－43,2911
非ポリマー2853
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)163.103, 58.340, 137.915
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 109.650, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 458aa long hypothetical endo-1,4-beta-glucanase


分子量: 43290.621 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP resideus 34-410 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (古細菌) / 株: OT3 / 遺伝子: PH1171 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O58925, cellulase
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 740 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.3 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1.5M ammonium phosphate, 0.1M MES buffer, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→50 Å / Num. obs: 121695 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 21.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.7.1_743精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.751→37.527 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.62 / FOM work R set: 0.873 / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.1 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2047 6096 5.03 %
Rwork0.1762 --
obs0.1777 121175 98.2 %
溶媒の処理減衰半径: 1.06 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 55.518 Å2 / ksol: 0.422 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 65.31 Å2 / Biso mean: 23.9883 Å2 / Biso min: 9.41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.3684 Å2-0 Å20.325 Å2
2---0.2756 Å20 Å2
3----0.0929 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.751→37.527 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9207 0 75 740 10022
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0079603
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.07213113
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0791308
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051665
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.3823351
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7506-1.77050.31581140.27392262237657
1.7705-1.79130.27092080.247538154023100
1.7913-1.81310.25662100.231638904100100
1.8131-1.83610.25712130.223738624075100
1.8361-1.86020.25812090.215338564065100
1.8602-1.88570.23131830.204539364119100
1.8857-1.91270.23661900.208338634053100
1.9127-1.94120.2522020.202739114113100
1.9412-1.97150.23722260.202438244050100
1.9715-2.00390.23392160.193439314147100
2.0039-2.03840.22752120.185537994011100
2.0384-2.07550.21091920.177239214113100
2.0755-2.11540.21342020.171438924094100
2.1154-2.15860.20072090.178139034112100
2.1586-2.20550.21342130.17438724085100
2.2055-2.25680.19021950.172139294124100
2.2568-2.31320.22751960.184338444040100
2.3132-2.37580.2322110.184338914102100
2.3758-2.44560.21932060.181639224128100
2.4456-2.52460.22062130.182838714084100
2.5246-2.61480.21762230.177138814104100
2.6148-2.71940.192040.172339294133100
2.7194-2.84320.192110.165738624073100
2.8432-2.9930.18651930.166839404133100
2.993-3.18040.18852040.165738894093100
3.1804-3.42580.18952090.1593928413799
3.4258-3.77030.17641960.15683884408099
3.7703-4.31520.17292020.14683911411399
4.3152-5.43410.18812120.1593918413098
5.4341-37.53530.21082220.20643943416597

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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