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- PDB-3w10: Aurora kinase A complexed to pyrazole aminoquinoline I -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3w10
タイトルAurora kinase A complexed to pyrazole aminoquinoline I
要素Aurora kinase A
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / kinase / pyrazole aminoquinoline / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / positive regulation of oocyte maturation / histone H3S10 kinase activity / chromosome passenger complex / pronucleus ...Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / positive regulation of oocyte maturation / histone H3S10 kinase activity / chromosome passenger complex / pronucleus / mitotic centrosome separation / meiotic spindle / germinal vesicle / protein localization to centrosome / anterior/posterior axis specification / centrosome localization / spindle organization / neuron projection extension / positive regulation of mitochondrial fission / mitotic spindle pole / SUMOylation of DNA replication proteins / spindle midzone / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / centriole / AURKA Activation by TPX2 / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of mitotic cell cycle / mitotic spindle organization / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / ciliary basal body / regulation of cytokinesis / regulation of signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of protein binding / molecular function activator activity / liver regeneration / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / regulation of protein stability / mitotic spindle / kinetochore / spindle / response to wounding / G2/M transition of mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / mitotic cell cycle / midbody / peptidyl-serine phosphorylation / basolateral plasma membrane / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / microtubule / protein autophosphorylation / postsynaptic density / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein heterodimerization activity / protein phosphorylation / cell division / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / glutamatergic synapse / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aurora kinase A / Aurora kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Aurora kinase A / Aurora kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-RO9 / Aurora kinase A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Oliveira, T.M. / Kairies, N.A. / Engh, R.A.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Flexibility and multiple conformations of the activation and glycine rich loops of Aurora A accompanying inhibitor binding
著者: Oliveira, T.M. / Kairies, N.A. / Engh, R.A.
履歴
登録2012年11月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aurora kinase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,4852
ポリマ－32,1551
非ポリマー3301
水91951
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)89.950, 89.950, 164.302
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Aurora kinase A / Aurora 2 / Aurora/IPL1-related kinase 1 / ARK-1 / Aurora-related kinase 1 / hARK1 / Breast tumor- ...Aurora 2 / Aurora/IPL1-related kinase 1 / ARK-1 / Aurora-related kinase 1 / hARK1 / Breast tumor-amplified kinase / Serine/threonine-protein kinase 15 / Serine/threonine-protein kinase 6 / Serine/threonine-protein kinase aurora-A


分子量: 32154.855 Da / 分子数: 1 / 断片: Domain, UNP RESIDUES 126-403 / 変異: T287A, T288A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: AURKA, AIK, AIRK1, ARK1, AURA, AYK1, BTAK, IAK1, STK15, STK6
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O14965, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-RO9 / 1-(3-methoxyphenyl)-N-(5-methyl-1H-pyrazol-3-yl)isoquinolin-3-amine


分子量: 330.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H18N4O
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 51 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.78 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 3350, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 1.488 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月1日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→26.54 Å / Num. all: 11390 / Num. obs: 10633 / % possible obs: 70 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.7→3 Å / % possible all: 70

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解析

ソフトウェア
名称分類
CrystalClearデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→26.54 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.909 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.844 / SU B: 15.943 / SU ML: 0.325 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.777 / ESU R Free: 0.391 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30897 532 4.8 %RANDOM
Rwork0.24606 ---
obs0.24906 10000 98.02 %-
all-11390 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.357 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.61 Å2-0.81 Å20 Å2
2---1.61 Å20 Å2
3---2.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→26.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2155 0 25 51 2231
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_refined_d0.0160.0222237
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_refined_deg1.7121.9793025
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_1_deg6.8515262
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_2_deg34.92722.593108
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_3_deg21.3215392
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_4_deg19.5541521
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1180.2320
X-RAY DIFFRACTIONf_gen_planes_refined0.0070.0211708
X-RAY DIFFRACTIONf_mcbond_it0.6961.51312
X-RAY DIFFRACTIONf_mcangle_it1.36622115
X-RAY DIFFRACTIONf_scbond_it1.9193925
X-RAY DIFFRACTIONf_scangle_it3.2894.5910
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.398 32 -
Rwork0.334 779 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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