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- PDB-3vye: Human renin in complex with inhibitor 7 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vye
タイトルHuman renin in complex with inhibitor 7
要素Renin
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Aspartyl protease / RAS / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


renin / mesonephros development / juxtaglomerular apparatus development / response to cGMP / renin-angiotensin regulation of aldosterone production / drinking behavior / response to immobilization stress / regulation of MAPK cascade / amyloid-beta metabolic process / response to cAMP ...renin / mesonephros development / juxtaglomerular apparatus development / response to cGMP / renin-angiotensin regulation of aldosterone production / drinking behavior / response to immobilization stress / regulation of MAPK cascade / amyloid-beta metabolic process / response to cAMP / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / cell maturation / angiotensin maturation / hormone-mediated signaling pathway / insulin-like growth factor receptor binding / kidney development / regulation of blood pressure / male gonad development / cellular response to xenobiotic stimulus / apical part of cell / peptidase activity / response to lipopolysaccharide / aspartic-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / proteolysis / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Renin-like domain / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site ...Renin-like domain / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Takahashi, M. / Matsui, Y. / Hanzawa, H.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2012
タイトル: Design and discovery of new (3S,5R)-5-[4-(2-chlorophenyl)-2,2-dimethyl-5-oxopiperazin-1-yl]piperidine-3-carboxamides as potent renin inhibitors
著者: Mori, Y. / Ogawa, Y. / Mochizuki, A. / Nakamura, Y. / Sugita, C. / Miyazaki, S. / Tamaki, K. / Matsui, Y. / Takahashi, M. / Nagayama, T. / Nagai, Y. / Inoue, S. / Nishi, T.
履歴
登録2012年9月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年12月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Renin
B: Renin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,8466
ポリマ－74,5342
非ポリマー1,3124
水1,56787
1
A: Renin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9233
ポリマ－37,2671
非ポリマー6562
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Renin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9233
ポリマ－37,2671
非ポリマー6562
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Renin
B: Renin
ヘテロ分子

A: Renin
B: Renin
ヘテロ分子

A: Renin
B: Renin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)227,53918
ポリマ－223,6026
非ポリマー3,93712
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_577z+1/2,-x+5/2,-y+21
crystal symmetry operation12_774-y+5/2,-z+2,x-1/21
Buried area13230 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area74280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)141.442, 141.442, 141.442
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213

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要素

#1: タンパク質 Renin / Angiotensinogenase


分子量: 37267.008 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: REN / プラスミド: pcDNA3.1 / 細胞株 (発現宿主): 293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00797, renin
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-VYE / (3S,5R)-5-[4-(2-chlorophenyl)-2,2-dimethyl-5-oxopiperazin-1-yl]-N-(3-methylbutyl)piperidine-3-carboxamide / 4-(2-クロロフェニル)-2,2-ジメチル-1-[(3R,5S)-5-[(3-メチルブチル)カルバモイル]-3-ピペ(以下略)


分子量: 435.003 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H35ClN4O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.12 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 5-12% PEG 3350, 0.6M NaCl, 0.1M citrate pH3.0-4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
PH範囲: 3.0-4.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.502 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS VII / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年4月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.502 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 26105 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 67.7 Å2

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解析

ソフトウェア
名称分類
CrystalClearデータ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3VSW

3vsw


解像度: 2.7→19.81 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1563123.23 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.277 2582 10 %RANDOM
Rwork0.232 ---
obs0.232 25836 99.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 43.7872 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.49 Å0.38 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.53 Å0.42 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→19.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5164 0 88 87 5339
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d27.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.291.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.22
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.822
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.752.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.41 421 10 %
Rwork0.337 3803 -
obs--99 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2carbohydrate.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3UNL.paramUNL.top
X-RAY DIFFRACTION4water.paramcarbohydrate.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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