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万見
- PDB-3vx3: Crystal structure of [NiFe] hydrogenase maturation protein HypB f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vx3
タイトルCrystal structure of [NiFe] hydrogenase maturation protein HypB from Thermococcus kodakarensis KOD1
要素ATPase involved in chromosome partitioning, ParA/MinD family, Mrp homolog
キーワードADP BINDING PROTEIN / Mrp/MinD family ATPase / [NiFe] hydrogenase maturation
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent FeS chaperone activity / iron-sulfur cluster assembly / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Iron-sulfur protein NUBPL-like / Mrp/NBP35 ATP-binding protein / Flagellum site-determining protein YlxH/ Fe-S cluster assembling factor NBP35 / NUBPL iron-transfer P-loop NTPase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Iron-sulfur cluster carrier protein
類似検索 - 構成要素
生物種Thermococcus kodakarensis (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Sasaki, D. / Watanabe, S. / Miki, K.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Identification and Structure of a Novel Archaeal HypB for [NiFe] Hydrogenase Maturation
著者: Sasaki, D. / Watanabe, S. / Matsumi, R. / Shoji, T. / Yasukochi, A. / Tagashira, K. / Fukuda, W. / Kanai, T. / Atomi, H. / Imanaka, T. / Miki, K.
履歴
登録2012年9月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月12日Group: Database references
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATPase involved in chromosome partitioning, ParA/MinD family, Mrp homolog
B: ATPase involved in chromosome partitioning, ParA/MinD family, Mrp homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,47110
ポリマ－55,2442
非ポリマー1,2278
水3,153175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5340 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area19170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.241, 137.689, 150.821
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 ATPase involved in chromosome partitioning, ParA/MinD family, Mrp homolog


分子量: 27622.047 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermococcus kodakarensis (古細菌)
株: ATCC BAA-918 / JCM 12380 / KOD1 / 遺伝子: TK2007 / プラスミド: pET21a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q5JIH4
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 175 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.48 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 1.0M sodium phosphate monobasic monohydrate/potassium phosphate dibasic, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 40492 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.1 % / Rsym value: 0.1
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 6.9 % / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Rsym value: 0.529 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.1→40.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 8.403 / SU ML: 0.107 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.173 / ESU R Free: 0.15 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21845 2010 5 %RANDOM
Rwork0.19362 ---
obs0.19485 38324 99.45 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.133 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.98 Å20 Å20 Å2
2--0.22 Å20 Å2
3---1.77 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→40.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3678 0 78 175 3931
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0223816
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4972.0315154
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9795464
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.25123.867150
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.83815696
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9331526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2602
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212738
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6991.52326
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.28623766
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.10131490
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4494.51388
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.156 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 159 -
Rwork0.268 2766 -
obs--99.12 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.07220.29190.0592.90191.02932.53210.01860.0196-0.07910.11070.1-0.2780.03270.0716-0.11860.06690.0245-0.01160.1182-0.10180.1068-14.8587-13.7326-17.6177
22.8297-0.4087-0.14042.32030.93011.162-0.04740.0951-0.1338-0.0510.00660.09570.0839-0.03170.04080.07230.001-0.02050.0986-0.10860.1285-40.4321-23.3619-27.5738
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 248
2X-RAY DIFFRACTION2B4 - 248

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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