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- PDB-3vwn: Crystal structure of 6-aminohexanoate-dimer hydrolase G181D/R187G... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vwn
タイトルCrystal structure of 6-aminohexanoate-dimer hydrolase G181D/R187G/H266N/D370Y mutant
要素6-aminohexanoate-dimer hydrolase
キーワードHYDROLASE / NYLON DEGRADATION
機能・相同性
機能・相同性情報


6-aminohexanoate-oligomer exohydrolase / 6-aminohexanoate-dimer hydrolase activity / nylon catabolic process
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #710 / : / Beta-lactamase-related / Beta-lactamase / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #710 / : / Beta-lactamase-related / Beta-lactamase / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
6-aminohexanoate-dimer hydrolase / 6-aminohexanoate-dimer hydrolase / 6-aminohexanoate-dimer hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Flavobacterium (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Kawashima, Y. / Shibata, N. / Negoro, S. / Higuchi, Y.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural, kinetic and theoretical analyses of hydrolase mutants altering in the directionality and equilibrium point of reversible amide-synthetic/hydrolytic reaction
著者: Negoro, S. / Kawashima, Y. / Shibata, N. / Shigeta, Y. / Kobayashi, T. / Nishiguchi, H. / Matsui, T. / Baba, T. / Lee, Y. / Kamiya, K. / Kato, D. / Takeo, M. / Higuchi, Y.
履歴
登録2012年8月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: 6-aminohexanoate-dimer hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,22515
ポリマ－42,8211
非ポリマー1,40314
水7,728429
1
X: 6-aminohexanoate-dimer hydrolase
ヘテロ分子

X: 6-aminohexanoate-dimer hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,45030
ポリマ－85,6432
非ポリマー2,80728
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+1/31
Buried area12050 Å2
ΔGint-127 kcal/mol
Surface area27580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.640, 96.640, 112.996
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11X-533-

HOH

21X-923-

HOH

31X-924-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 X

#1: タンパク質 6-aminohexanoate-dimer hydrolase / Nylon oligomers-degrading enzyme EII / Nylon oligomers-degrading enzyme EII'


分子量: 42821.434 Da / 分子数: 1 / 変異: G181D, R187G, H266N, D370Y / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE FUSION PROTEIN OF RESIDUES 1-21 FROM NYLON OLIGOMERS-DEGRADING ENZYME EII (UNP P07061) AND RESIDUES 22-392 FROM NYLON OLIGOMERS-DEGRADING ENZYME EII' (UNP Q59710)
由来: (組換発現) Flavobacterium (バクテリア) / 株: K172, KI723T1 / 遺伝子: nylB, nylB' / プラスミド: PKP1500 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): KP3998
参照: UniProt: P07061, UniProt: Q59710, UniProt: P07062*PLUS, 6-aminohexanoate-oligomer exohydrolase

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非ポリマー , 5種, 443分子

#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 429 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.42 % / Mosaicity: 0.22 °
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 2.2M AMMONIUM SULFATE, 0.2M LITHIUM SULFATE, 0.1M MES, pH 6.5, vapor diffusion, sitting drop, temperature 283K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月23日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→50 Å / Num. obs: 189410 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.1 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Χ2: 1.082 / Net I/σ(I): 18.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.2-1.225.70.53693660.954199.8
1.22-1.246.30.49693440.9911100
1.24-1.276.70.44994471.0231100
1.27-1.296.90.38993791.0591100
1.29-1.327.10.34294001.0741100
1.32-1.357.20.29594051.1011100
1.35-1.397.20.24293821.0941100
1.39-1.427.30.20594181.1041100
1.42-1.467.30.16894601.1341100
1.46-1.517.30.13494121.1191100
1.51-1.577.30.10494481.0591100
1.57-1.637.30.08694111.0331100
1.63-1.77.40.07194721.0221100
1.7-1.797.40.06194811.0151100
1.79-1.97.40.05294881.0111100
1.9-2.0512.50.06894861.1031100
2.05-2.26220.06895301.1511100
2.26-2.5921.90.05995391.1271100
2.59-3.2621.50.05496241.0841100
3.26-5017.50.05199181.063199.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.981 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.978 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / SU B: 0.703 / SU ML: 0.015 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.024 / ESU R Free: 0.025 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1458 9503 5 %RANDOM
Rwork0.1295 ---
obs0.1303 189172 99.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 101.43 Å2 / Biso mean: 21.6356 Å2 / Biso min: 9.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.07 Å20.04 Å20 Å2
2--0.07 Å20 Å2
3----0.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2958 0 84 429 3471
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0280.0213211
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3611.9634400
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0615413
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.90123.097155
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.29715471
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2571531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.3910.2472
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0170.0212514
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.36121949
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.63233147
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.0344.51262
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.61961237
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.43232863
LS精密化 シェル解像度: 1.2→1.232 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.202 666 -
Rwork0.188 13064 -
all-13730 -
obs--98.59 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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