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- PDB-3vv1: Crystal Structure of Caenorhabditis elegans galectin LEC-6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vv1
タイトルCrystal Structure of Caenorhabditis elegans galectin LEC-6
要素Protein LEC-6
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Galectin / galactose-1 / 4-fucose binding
機能・相同性
機能・相同性情報


Neutrophil degranulation / galactoside binding / carbohydrate binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Galectin-like / Galactoside-binding lectin / Galectin / Galectin, carbohydrate recognition domain / Galactoside-binding lectin / Galactoside-binding lectin (galectin) domain profile. / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Makyio, H. / Takeuchi, T. / Tamura, M. / Nishiyama, K. / Takahashi, H. / Natsugari, H. / Arata, Y. / Kasai, K. / Yamada, Y. / Wakatsuki, S. / Kato, R.
引用ジャーナル: Glycobiology / 年: 2013
タイトル: Structural basis of preferential binding of fucose-containing saccharide by the Caenorhabditis elegans galectin LEC-6
著者: Makyio, H. / Takeuchi, T. / Tamura, M. / Nishiyama, K. / Takahashi, H. / Natsugari, H. / Arata, Y. / Kasai, K. / Yamada, Y. / Wakatsuki, S. / Kato, R.
履歴
登録2012年7月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月24日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein LEC-6
B: Protein LEC-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,7007
ポリマ－34,9752
非ポリマー7265
水6,684371
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3080 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area12230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.323, 69.323, 120.131
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-203-

MG

21B-204-

MG

31A-488-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Protein LEC-6 / Galectin LEC-6


分子量: 17487.289 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: lec-6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9N384
#2: 多糖 beta-D-galactopyranose-(1-4)-alpha-L-fucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 326.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGalpb1-4LFucpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a1221m-1a_1-5][a2112h-1b_1-5]/1-2/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-L-Fucp]{[(4+1)][b-D-Galp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 371 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.76 % / Mosaicity: 0.117 °
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 25%(w/v) PEG3350, 100mM HEPES, 200mM MgCl2, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 289.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月21日
放射モノクロメーター: Numerical link type Si(111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. all: 52195 / Num. obs: 51811 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.096 / Χ2: 1.278 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.5-1.555.60.65150840.751198.4
1.55-1.625.70.48651730.81198.6
1.62-1.695.70.36951560.851198.8
1.69-1.785.70.26751580.956199.1
1.78-1.895.70.18251551.154199.2
1.89-2.045.70.13751751.589199.3
2.04-2.245.60.10652091.685199.6
2.24-2.565.60.09652041.64199.7
2.56-3.235.60.07752151.761199.8
3.23-505.40.06852821.586199.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.5→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.965 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / SU B: 2.383 / SU ML: 0.04 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.072 / ESU R Free: 0.063 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1793 2640 5.1 %RANDOM
Rwork0.147 ---
obs0.1486 51775 99.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 73.85 Å2 / Biso mean: 18.1864 Å2 / Biso min: 7.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.65 Å20.33 Å2-0 Å2
2--0.65 Å2-0 Å2
3----0.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2202 0 47 371 2620
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.022310
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9181.923147
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9825279
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.72823.548124
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.43715324
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8721516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1520.2350
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0211816
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr5.44932310
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free23.5735104
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded9.04452516
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.239 176 -
Rwork0.195 3548 -
all-3724 -
obs--98.36 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6011-0.3846-0.26361.68260.40583.01360.0278-0.01750.00040.015-0.0097-0.09020.02840.1225-0.01820.0083-0.0060.00890.0122-0.01040.026317.148149.204410.1872
20.7425-0.00720.07311.2924-0.37262.25940.0065-0.0247-0.02120.0763-0.0198-0.0824-0.03880.12290.01330.04220.0069-0.02990.02840.00810.031313.55825.559736.6324
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A6 - 146
2X-RAY DIFFRACTION1A201 - 203
3X-RAY DIFFRACTION2B7 - 146
4X-RAY DIFFRACTION2B201 - 204

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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