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- PDB-3vux: Crystal structure of A20 ZF7 in complex with linear ubiquitin, form II -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vux
タイトルCrystal structure of A20 ZF7 in complex with linear ubiquitin, form II
要素
  • Polyubiquitin-C
  • Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
キーワードPROTEIN BINDING/METAL BINDING PROTEIN / zinc finger / PROTEIN BINDING-METAL BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of vascular wound healing / negative regulation of toll-like receptor 5 signaling pathway / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / establishment of protein localization to vacuole / negative regulation of osteoclast proliferation / tolerance induction to lipopolysaccharide / negative regulation of CD40 signaling pathway / negative regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / negative regulation of B cell activation / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway ...regulation of vascular wound healing / negative regulation of toll-like receptor 5 signaling pathway / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / establishment of protein localization to vacuole / negative regulation of osteoclast proliferation / tolerance induction to lipopolysaccharide / negative regulation of CD40 signaling pathway / negative regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / negative regulation of B cell activation / negative regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / negative regulation of toll-like receptor 2 signaling pathway / protein K11-linked deubiquitination / negative regulation of chronic inflammatory response / nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / regulation of germinal center formation / protein K48-linked deubiquitination / B-1 B cell homeostasis / regulation of defense response to virus by host / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / protein K63-linked deubiquitination / positive regulation of hepatocyte proliferation / negative regulation of bone resorption / TNFR1-induced proapoptotic signaling / negative regulation of interleukin-1 beta production / negative regulation of interleukin-2 production / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / K63-linked deubiquitinase activity / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / protein deubiquitination / negative regulation of interleukin-6 production / response to muramyl dipeptide / negative regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of Wnt signaling pathway / protein K48-linked ubiquitination / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / negative regulation of protein ubiquitination / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / cytoskeleton organization / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / negative regulation of innate immune response / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLK / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / ubiquitin binding
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, A20-type / A20-like zinc finger / Zinc finger A20-type profile. / A20-like zinc fingers / OTU-like cysteine protease / OTU domain / OTU domain profile. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site ...Zinc finger, A20-type / A20-like zinc finger / Zinc finger A20-type profile. / A20-like zinc fingers / OTU-like cysteine protease / OTU domain / OTU domain profile. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Polyubiquitin-C / Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.699 Å
データ登録者Nishimasu, H. / Ishitani, R. / Nureki, O.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2012
タイトル: Specific recognition of linear polyubiquitin by A20 zinc finger 7 is involved in NF-kappaB regulation
著者: Tokunaga, F. / Nishimasu, H. / Ishitani, R. / Goto, E. / Noguchi, T. / Mio, K. / Kamei, K. / Ma, A. / Iwai, K. / Nureki, O.
履歴
登録2012年7月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polyubiquitin-C
B: Polyubiquitin-C
C: Polyubiquitin-C
E: Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
F: Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
G: Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,03613
ポリマ－37,6606
非ポリマー3767
水5,783321
1
A: Polyubiquitin-C
G: Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7205
ポリマ－12,5532
非ポリマー1673
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1790 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area6350 Å2
手法PISA
2
B: Polyubiquitin-C
E: Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6584
ポリマ－12,5532
非ポリマー1052
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1480 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area6350 Å2
手法PISA
3
C: Polyubiquitin-C
F: Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6584
ポリマ－12,5532
非ポリマー1052
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1460 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area6190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.329, 62.329, 85.180
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 6分子 ABCEFG

#1: タンパク質 Polyubiquitin-C


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 3 / 断片: Ubiquitin / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / プラスミド: pT7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3) / 参照: UniProt: P0CG48
#2: タンパク質・ペプチド Tumor necrosis factor alpha-induced protein 3 / TNF alpha-induced protein 3 / OTU domain-containing protein 7C / Putative DNA-binding protein A20 / ...TNF alpha-induced protein 3 / OTU domain-containing protein 7C / Putative DNA-binding protein A20 / Zinc finger protein A20


分子量: 3976.549 Da / 分子数: 3 / 断片: A20-type 7 Zinc finger domain, residues 757-790 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNFAIP3 / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3) / 参照: UniProt: P21580

-
非ポリマー , 4種, 328分子

#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 321 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.51 % / Mosaicity: 0.26 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 10mM Tris-HCl, 150mM NaCl, 0.2M Na/K tartrate, 20% PEG 3350, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月22日
放射モノクロメーター: Double-crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-h-k,-l / Fraction: 0.276
反射解像度: 1.699→50 Å / Num. all: 40121 / Num. obs: 40121 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.095 / Χ2: 2.619 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.7-1.732.20.3718261.044189.6
1.73-1.762.60.36519251.026195.2
1.76-1.792.80.33719671.023196.1
1.79-1.832.90.33220021.096197.4
1.83-1.8730.3119771.133198.2
1.87-1.913.20.2720171.252198
1.91-1.963.40.26120411.408198.7
1.96-2.023.60.23920221.446199.1
2.02-2.073.80.21420071.579199.3
2.07-2.1440.19820161.792199.3
2.14-2.224.10.17420461.882199.9
2.22-2.314.10.15820322.079199.6
2.31-2.414.30.14720402.407199.9
2.41-2.544.30.13420092.634199.8
2.54-2.74.50.12120693.003199.6
2.7-2.914.50.10819993.551199.7
2.91-3.24.40.10320404.512199.3
3.2-3.664.30.08220414.893199.8
3.66-4.614.40.06620214.638199.6
4.61-504.40.05920244.396198.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
BSSデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.7.2_869精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.699→26.989 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / σ(F): 2.11 / 位相誤差: 30.87 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.203 2015 5.02 %random
Rwork0.1654 ---
all0.1671 40113 --
obs0.1671 40113 98.4 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 38.911 Å2 / ksol: 0.322 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 94.87 Å2 / Biso mean: 31.128 Å2 / Biso min: 13.11 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.8668 Å2-0 Å2-0 Å2
2--5.8668 Å2-0 Å2
3----11.7335 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.699→26.989 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2547 0 10 321 2878
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092610
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.923489
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058381
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003464
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.588992
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7003-1.74280.32791380.28562531266986
1.7428-1.790.25741250.25272640276592
1.79-1.84260.29731370.24442692282993
1.8426-1.90210.25661470.22182718286593
1.9021-1.970.23141450.20312719286494
1.97-2.04890.23521460.19772697284394
2.0489-2.14210.21041480.17532783293194
2.1421-2.25490.23991380.17832772291095
2.2549-2.39610.20411580.17592762292094
2.3961-2.58090.22731450.17412740288595
2.5809-2.84040.22031440.16722772291695
2.8404-3.25060.18511410.16032719286095
3.2506-4.09260.17731330.12892759289295
4.0926-25.13170.15521400.12612761290195
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7062-0.5047-0.61912.39150.1841.9880.0094-0.0064-0.08510.00170.0324-0.19810.09430.3287-0.04190.14590.0469-0.00850.2406-0.00950.19583.963928.22513.334
21.4867-0.92330.18852.9657-0.03122.0035-0.10150.1487-0.15570.10840.05650.13480.091-0.1740.03530.0715-0.00430.01380.2079-0.02590.2104-28.313610.3203-8.1527
32.98560.3312-0.01221.91880.55122.4481-0.19320.1019-0.27840.0920.10690.22940.2936-0.1720.06960.1946-0.00240.02510.2281-0.03150.248-6.8979-2.3788-7.3113
41.6466-0.014-0.8620.35070.02022.10230.0484-0.1210.17860.0926-0.0211-0.2395-0.51030.41110.0420.2381-0.1439-0.03020.1931-0.00130.2633-24.358520.2373-24.3684
52.8270.7514-0.38833.20760.44723.19650.02250.34610.07660.04720.07210.116-0.1301-0.2261-0.08390.1960.02330.02140.11030.02040.2092-3.4547.29349.1133
61.2472-0.4741-0.33431.28650.36141.352-0.03420.1821-0.20880.0635-0.02930.1806-0.0332-0.2445-0.08080.16860.1361-0.01710.2417-0.02280.2449-5.773231.871529.9904
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 1:76)A1 - 76
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN B AND RESID 1:76)B1 - 76
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN C AND RESID 1:76)C1 - 76
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN E AND (RESID 758:790 OR RESID 801:802) )E758 - 790
5X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN E AND (RESID 758:790 OR RESID 801:802) )E801 - 802
6X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN F AND (RESID 759:790 OR RESID 801:802) )F759 - 790
7X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN F AND (RESID 759:790 OR RESID 801:802) )F801 - 802
8X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN G AND (RESID 757:790 OR RESID 801:802) )G757 - 790
9X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN G AND (RESID 757:790 OR RESID 801:802) )G801 - 802

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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