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- PDB-3vtu: Crystal structure of human LC3B_2-119 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vtu
タイトルCrystal structure of human LC3B_2-119
要素Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B
キーワードPROTEIN BINDING / ubiquitin-like fold / Autophagy
機能・相同性
機能・相同性情報


SARS-CoV-2 modulates autophagy / ceramide binding / phosphatidylethanolamine binding / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / TBC/RABGAPs / cellular response to nitrogen starvation / Receptor Mediated Mitophagy / Macroautophagy / organelle membrane / autophagosome membrane ...SARS-CoV-2 modulates autophagy / ceramide binding / phosphatidylethanolamine binding / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / TBC/RABGAPs / cellular response to nitrogen starvation / Receptor Mediated Mitophagy / Macroautophagy / organelle membrane / autophagosome membrane / axoneme / autophagosome assembly / autophagosome maturation / mitophagy / endomembrane system / autophagosome / Pexophagy / cellular response to starvation / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / macroautophagy / mitochondrial membrane / autophagy / KEAP1-NFE2L2 pathway / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / microtubule binding / cytoplasmic vesicle / microtubule / ubiquitin protein ligase binding / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Microtubule-associated protein 1 light chain 3 beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Suzuki, H. / Kawasaki, M. / Kato, R. / Wakatsuki, S.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2013
タイトル: Structural basis for phosphorylation-triggered autophagic clearance of Salmonella
著者: Rogov, V.V. / Suzuki, H. / Fiskin, E. / Wild, P. / Kniss, A. / Rozenknop, A. / Kato, R. / Kawasaki, M. / McEwan, D.G. / Lohr, F. / Guntert, P. / Dikic, I. / Wakatsuki, S. / Dotsch, V.
履歴
登録2012年6月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月25日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9606
ポリマ－14,4801
非ポリマー4805
水1,946108
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.680, 53.550, 61.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B / Autophagy-related protein LC3 B / Autophagy-related ubiquitin-like modifier LC3 B / MAP1 light ...Autophagy-related protein LC3 B / Autophagy-related ubiquitin-like modifier LC3 B / MAP1 light chain 3-like protein 2 / MAP1A/MAP1B light chain 3 B / MAP1A/MAP1B LC3 B / Microtubule-associated protein 1 light chain 3 beta


分子量: 14479.567 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 2-119 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAP1LC3B, MAP1ALC3 / プラスミド: pGEX-4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9GZQ8
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 108 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.89 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 2.0M Ammonium sulfate, 0.1M Tri-sodium citrate, 0.2M Potassium sodium tartrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月18日
放射モノクロメーター: Numerical link type Si(111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→22.91 Å / Num. obs: 15380 / % possible obs: 99 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 22.1
反射 シェル解像度: 1.6→1.69 Å / Rmerge(I) obs: 0.373 / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / Num. unique all: 2184 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3ECI

3eci


解像度: 1.6→22.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 3.744 / SU ML: 0.06 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.101 / ESU R Free: 0.106 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23121 775 5.1 %RANDOM
Rwork0.18109 ---
obs0.1835 14550 98.43 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.097 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.67 Å20 Å20 Å2
2---0.45 Å20 Å2
3----0.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→22.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1015 0 25 108 1148
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0270.0221056
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3641.9921426
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1935121
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.30423.77453
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.615198
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.393159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1780.2154
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.021779
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5961.5613
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.70121007
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.0553443
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.2384.5419
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.641 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.276 72 -
Rwork0.222 1038 -
obs--97.63 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -12.5005 Å / Origin y: 2.4346 Å / Origin z: -3.5365 Å
111213212223313233
T0.0234 Å2-0.0017 Å20.0021 Å2-0.0139 Å2-0.0037 Å2--0.0123 Å2
L0.1989 °2-0.0468 °20.0908 °2-0.3071 °20.0172 °2--0.1761 °2
S-0.0069 Å °-0.0032 Å °-0.0193 Å °0.0091 Å °0.0475 Å °0.0169 Å °0.0075 Å °0.0293 Å °-0.0406 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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