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- PDB-3vtt: High Resolution crystal structure of Dengue 3 Envelope protein do... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vtt
タイトルHigh Resolution crystal structure of Dengue 3 Envelope protein domain III (ED3)
要素Envelope protein E
キーワードVIRAL PROTEIN / STRUCTURAL PROTEIN / immunoglobin like domain / Epitope presentation / cellular attachment
機能・相同性
機能・相同性情報


flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / viral capsid / monoatomic ion transmembrane transport ...flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / viral capsid / monoatomic ion transmembrane transport / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / protein dimerization activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / RNA helicase / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / induction by virus of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / serine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / virion membrane / ATP hydrolysis activity / proteolysis / extracellular region / ATP binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #350 / Flavivirus capsid protein C superfamily / Flavivirus non-structural protein NS2B / Genome polyprotein, Flavivirus / : / mRNA cap 0/1 methyltransferase / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C ...Immunoglobulin-like - #350 / Flavivirus capsid protein C superfamily / Flavivirus non-structural protein NS2B / Genome polyprotein, Flavivirus / : / mRNA cap 0/1 methyltransferase / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus envelope glycoprotein M / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / : / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Dengue virus type 3 (デング熱ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Elahi, M. / Islam, M.M. / Kuroda, Y.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2013
タイトル: High resolution crystal structure of dengue-3 envelope protein domain III suggests possible molecular mechanisms for serospecific antibody recognition
著者: Elahi, M. / Islam, M.M. / Noguchi, K. / Yohda, M. / Kuroda, Y.
履歴
登録2012年6月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月7日Group: Database references
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Envelope protein E
B: Envelope protein E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,4394
ポリマ－23,2472
非ポリマー1922
水2,630146
1
A: Envelope protein E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7192
ポリマ－11,6231
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Envelope protein E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7192
ポリマ－11,6231
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.03, 37.68, 52.54
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.03, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細THE BIOLOGICAL ASSEMBLY OF THE DOMAIN IS TO BE INVESTIGATED.

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要素

#1: タンパク質 Envelope protein E


分子量: 11623.287 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 574-678 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dengue virus type 3 (デング熱ウイルス)
株: Philippines/H87/1956 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 DE3PlysS / 参照: UniProt: P27915
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 146 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.39 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 30% PEG 4000, 0.2M Lithium sulfate, 0.1M Tris-HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年5月16日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→30.255 Å / Num. all: 21277 / Num. obs: 21522 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 1.37 / Observed criterion σ(I): 1.37 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 23.64 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.038 / Rsym value: 0.034 / Net I/σ(I): 2.31

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREPAuto MR位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→30.255 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.45 / FOM work R set: 0.8328 / SU ML: 0.39 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 24.14 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2554 1092 5.14 %
Rwork0.2057 --
obs0.2083 21261 99.01 %
all-21522 -
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 36.257 Å2 / ksol: 0.356 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 85.88 Å2 / Biso mean: 33.1108 Å2 / Biso min: 10.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1565 Å20 Å2-0.1208 Å2
2--0.4109 Å20 Å2
3----0.2544 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→30.255 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1559 0 10 146 1715
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071611
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1452176
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.998608
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077242
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004279
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7002-1.77760.35911400.28452438257898
1.7776-1.87130.28641340.239325342668100
1.8713-1.98860.28251270.2192512263999
1.9886-2.14210.24761370.214825182655100
2.1421-2.35750.2711410.21332535267699
2.3575-2.69850.27181280.21472529265799
2.6985-3.39910.23281460.20472535268199
3.3991-30.25970.24141390.18442568270798
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -18.3256 Å / Origin y: 0.0971 Å / Origin z: 14.4097 Å
111213212223313233
T0.1364 Å20.056 Å20.0212 Å2-0.1621 Å20.0477 Å2--0.1541 Å2
L0.1377 °20.0485 °2-0.1146 °2-1.7336 °20.1375 °2--0.2941 °2
S0.0352 Å °0.0201 Å °0.0317 Å °-0.201 Å °-0.0951 Å °-0.291 Å °0.0408 Å °0.0348 Å °0.024 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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