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- PDB-3vs3: Crystal structure of HCK complexed with a pyrrolo-pyrimidine inhi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vs3
タイトルCrystal structure of HCK complexed with a pyrrolo-pyrimidine inhibitor 7-[trans-4-(4-methylpiperazin-1-yl)cyclohexyl]-5-(4-phenoxyphenyl)-7H-pyrrolo[2,3-d]pyrimidin-4-amine
要素Tyrosine-protein kinase HCK
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / kinase / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of DNA-templated transcription
類似検索 - 分子機能
PRD domain protein, EF0829/AHA3910 / PRD domain / PRD domain superfamily / PRD domain profile. / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 Domains / SH3 domain / SH2 domain / SH3 type barrels. ...PRD domain protein, EF0829/AHA3910 / PRD domain / PRD domain superfamily / PRD domain profile. / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 Domains / SH3 domain / SH2 domain / SH3 type barrels. / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-VSE / PRD domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.17 Å
データ登録者Kuratani, M. / Tomaebchi, Y. / Handa, N. / Yokoyama, S.
引用ジャーナル: Sci Transl Med / 年: 2013
タイトル: A Pyrrolo-Pyrimidine Derivative Targets Human Primary AML Stem Cells in Vivo
著者: Saito, Y. / Yuki, H. / Kuratani, M. / Hashizume, Y. / Takagi, S. / Honma, T. / Tanaka, A. / Shirouzu, M. / Mikuni, J. / Handa, N. / Ogahara, I. / Sone, A. / Najima, Y. / Tomabechi, Y. / ...著者: Saito, Y. / Yuki, H. / Kuratani, M. / Hashizume, Y. / Takagi, S. / Honma, T. / Tanaka, A. / Shirouzu, M. / Mikuni, J. / Handa, N. / Ogahara, I. / Sone, A. / Najima, Y. / Tomabechi, Y. / Wakiyama, M. / Uchida, N. / Tomizawa-Murasawa, M. / Kaneko, A. / Tanaka, S. / Suzuki, N. / Kajita, H. / Aoki, Y. / Ohara, O. / Shultz, L.D. / Fukami, T. / Goto, T. / Taniguchi, S. / Yokoyama, S. / Ishikawa, F.
履歴
登録2012年4月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase HCK
B: Tyrosine-protein kinase HCK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,1178
ポリマ－104,0002
非ポリマー1,1166
水6,053336
1
A: Tyrosine-protein kinase HCK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5584
ポリマ－52,0001
非ポリマー5583
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Tyrosine-protein kinase HCK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5584
ポリマ－52,0001
非ポリマー5583
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.450, 73.592, 180.712
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.30, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase HCK / Hematopoietic cell kinase / Hemopoietic cell kinase / p59-HCK/p60-HCK / p59Hck / p61Hck


分子量: 52000.227 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 81-526 / 変異: Q528E, Q529E, Q530I / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HCK
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P08631, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-VSE / 7-[trans-4-(4-methylpiperazin-1-yl)cyclohexyl]-5-(4-phenoxyphenyl)-7H-pyrrolo[2,3-d]pyrimidin-4-amine / RK-20449


分子量: 482.620 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H34N6O
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 336 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.05 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M Tris, 0.1M calcium acetate, 20% glycerol, 21% PEG6000, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 288K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月5日
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.17→50 Å / Num. all: 67050 / Num. obs: 66782 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 41.83 Å2
反射 シェル解像度: 2.17→2.25 Å / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3VRY

3vry


解像度: 2.17→31.462 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.81 / SU ML: 0.41 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.58 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2785 3356 5.07 %random
Rwork0.226 ---
all0.2785 66782 --
obs0.2287 66221 98.78 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.838 Å2 / ksol: 0.363 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 128.43 Å2 / Biso mean: 53.1604 Å2 / Biso min: 13.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.584 Å20 Å20.2938 Å2
2--0.6243 Å20 Å2
3---0.9597 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.17→31.462 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7022 0 76 336 7434
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0037273
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8029831
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0581040
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041249
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.382757
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 24

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1703-2.20130.42231280.39562276240485
2.2013-2.23420.39341390.35612556269599
2.2342-2.26910.42171400.33082613275399
2.2691-2.30630.30681230.32892696281999
2.3063-2.3460.35461470.28992533268099
2.346-2.38870.35641510.29992627277899
2.3887-2.43460.4061500.295726592809100
2.4346-2.48430.35611380.286325702708100
2.4843-2.53830.33811440.274626782822100
2.5383-2.59730.38341040.277826582762100
2.5973-2.66220.39081610.290425902751100
2.6622-2.73410.4251390.2852621276099
2.7341-2.81450.3521370.260326532790100
2.8145-2.90530.32691370.253526382775100
2.9053-3.00910.29081300.23926552785100
3.0091-3.12950.29051450.224426252770100
3.1295-3.27180.28811440.218226742818100
3.2718-3.4440.24281500.21226212771100
3.444-3.65950.24291380.202626592797100
3.6595-3.94160.22781580.19522608276699
3.9416-4.33730.22911480.17712659280799
4.3373-4.96280.21911450.17142633277899
4.9628-6.24460.26521410.206626892830100
6.2446-31.46560.24031190.21592674279396

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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