[日本語] English
万見
- PDB-3voa: Staphylococcus aureus FtsZ 12-316 GDP-form -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3voa
タイトルStaphylococcus aureus FtsZ 12-316 GDP-form
要素Cell division protein FtsZ
キーワードCELL CYCLE / FTSZ / GTP-BINDING / TUBULIN HOMOLOG / POLYMERIZATION / GTPASE / CELL DIVISION
機能・相同性
機能・相同性情報


chloroplast fission / FtsZ-dependent cytokinesis / division septum assembly / cell division site / protein polymerization / GTPase activity / GTP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tubulin-like protein FtsZ/CetZ / Cell division protein FtsZ / Cell division protein FtsZ, conserved site / Cell division protein FtsZ, C-terminal / FtsZ family, C-terminal domain / FtsZ protein signature 1. / FtsZ protein signature 2. / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; ...Tubulin-like protein FtsZ/CetZ / Cell division protein FtsZ / Cell division protein FtsZ, conserved site / Cell division protein FtsZ, C-terminal / FtsZ family, C-terminal domain / FtsZ protein signature 1. / FtsZ protein signature 2. / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Cell division protein FtsZ
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.73 Å
データ登録者Yamane, J. / Matsui, T. / Mogi, N. / Yao, M. / Tanaka, I.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2012
タイトル: Structural reorganization of the bacterial cell-division protein FtsZ from Staphylococcus aureus
著者: Matsui, T. / Yamane, J. / Mogi, N. / Yamaguchi, H. / Takemoto, H. / Yao, M. / Tanaka, I.
履歴
登録2012年1月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月14日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Cell division protein FtsZ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3363
ポリマ－31,8531
非ポリマー4832
水4,774265
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.828, 49.551, 88.413
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.570, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 Cell division protein FtsZ


分子量: 31853.025 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 12-316 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
株: Mu50 / 遺伝子: ftsZ / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0A029
#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 265 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2M Lithium sulfate, 0.1M Tris-HCl, 25% PEG 5000MME, 10% ethylene glycol, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS VII / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年5月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.73→50 Å / Num. all: 30763 / Num. obs: 29340 / % possible obs: 95.4 % / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 20.02 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05
反射 シェル解像度: 1.73→1.78 Å / Rmerge(I) obs: 0.149 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / % possible all: 90.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.7.2_869精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2VXY

2vxy


解像度: 1.73→19.995 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.66 / FOM work R set: 0.8654 / SU ML: 0.35 / σ(F): 0 / 位相誤差: 20.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2299 1485 5.1 %RANDOM
Rwork0.1878 ---
obs0.1899 29132 94.7 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 46.479 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 58.68 Å2 / Biso mean: 23.4949 Å2 / Biso min: 10.73 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.8465 Å2-0 Å2-4.1198 Å2
2--3.224 Å20 Å2
3----1.3775 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.73→19.995 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2215 0 29 265 2509
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072268
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1473074
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072365
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004403
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.895830
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7304-1.78630.27631320.22532276240887
1.7863-1.85010.25221450.19882473261894
1.8501-1.92410.22391310.18722535266695
1.9241-2.01160.25891500.18712522267297
2.0116-2.11750.22761360.18412557269398
2.1175-2.250.22971330.18352603273698
2.25-2.42350.22421530.18562602275599
2.4235-2.66680.24661460.18482601274798
2.6668-3.05160.22031210.19852613273497
3.0516-3.84020.24531040.18762361246587
3.8402-19.99650.20441340.18092504263892

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る