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- PDB-3vf0: Raver1 in complex with metavinculin L954 deletion mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vf0
タイトルRaver1 in complex with metavinculin L954 deletion mutant
要素
  • Ribonucleoprotein PTB-binding 1
  • Vinculin
キーワードCELL ADHESION/PROTEIN BINDING / cytoskeletal F-actin binding protein / ribonucleoprotein / CELL ADHESION-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein localization to adherens junction / outer dense plaque of desmosome / inner dense plaque of desmosome / podosome ring / terminal web / cell-substrate junction / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / dystroglycan binding / alpha-catenin binding ...regulation of protein localization to adherens junction / outer dense plaque of desmosome / inner dense plaque of desmosome / podosome ring / terminal web / cell-substrate junction / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / dystroglycan binding / alpha-catenin binding / fascia adherens / cell-cell contact zone / apical junction assembly / costamere / regulation of establishment of endothelial barrier / adherens junction assembly / axon extension / protein localization to cell surface / lamellipodium assembly / regulation of focal adhesion assembly / maintenance of blood-brain barrier / brush border / Smooth Muscle Contraction / negative regulation of cell migration / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / cell-matrix adhesion / morphogenesis of an epithelium / cell projection / adherens junction / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / sarcolemma / beta-catenin binding / platelet aggregation / specific granule lumen / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / cell-cell junction / Platelet degranulation / extracellular vesicle / actin binding / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / secretory granule lumen / molecular adaptor activity / ficolin-1-rich granule lumen / cytoskeleton / cell adhesion / cadherin binding / membrane raft / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / structural molecule activity / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribonucleoprotein PTB-binding 1 / Ribonucleoprotein PTB-binding 1, RNA recognition motif 1 / : / Vinculin repeated domain signature. / Vinculin / Alpha-catenin/vinculin-like / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family ...Ribonucleoprotein PTB-binding 1 / Ribonucleoprotein PTB-binding 1, RNA recognition motif 1 / : / Vinculin repeated domain signature. / Vinculin / Alpha-catenin/vinculin-like / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / RRM (RNA recognition motif) domain / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Vinculin / Ribonucleoprotein PTB-binding 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.54 Å
データ登録者Lee, J.H. / Vonrhein, C. / Bricogne, G. / Izard, T.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: The Metavinculin Tail Domain Directs Constitutive Interactions with Raver1 and vinculin RNA.
著者: Lee, J.H. / Rangarajan, E.S. / Vonrhein, C. / Bricogne, G. / Izard, T.
履歴
登録2012年1月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年9月19日Group: Database references
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vinculin
B: Ribonucleoprotein PTB-binding 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,20516
ポリマ－62,7702
非ポリマー1,43614
水4,576254
1
B: Ribonucleoprotein PTB-binding 1
ヘテロ分子

A: Vinculin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,20516
ポリマ－62,7702
非ポリマー1,43614
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_664-x+1,-y+1,z-1/21
Buried area5910 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area22060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)164.905, 164.905, 102.594
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
詳細AUTHORS STATE THAT THE BIOLOGICAL UNIT IS A HETERODIMER.

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要素

#1: タンパク質 Vinculin / Metavinculin


分子量: 31124.600 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VCL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P18206
#2: タンパク質 Ribonucleoprotein PTB-binding 1 / Protein raver-1


分子量: 31645.004 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIAA1978, RAVER1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q8IY67
#3: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 254 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.65 %

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.54→35.7 Å / Num. obs: 27610 / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 55.75 Å2

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解析

ソフトウェア名称: BUSTER / バージョン: 2.13.0 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.54→35.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9453 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9296 / SU R Cruickshank DPI: 0.248 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2052 1390 5.03 %RANDOM
Rwork0.1683 ---
obs0.1701 27610 99.99 %-
原子変位パラメータBiso mean: 45.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.0974 Å20 Å20 Å2
2---2.0974 Å20 Å2
3---4.1948 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.261 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.54→35.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3584 0 93 254 3931
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013739HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.065030HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1798SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes96HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes533HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3739HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.12
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.05
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion487SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies6HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance1HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle2HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4435SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.54→2.64 Å / Total num. of bins used: 14
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2367 152 5.32 %
Rwork0.1774 2703 -
all0.1805 2855 -
obs--99.99 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.1979-0.1652-0.63911.0363-0.1681.0838-0.00250.1049-0.0524-0.0156-0.0652-0.07270.12840.01250.06760.01460.0552-0.0262-0.1075-0.0104-0.111955.152250.411-4.6739
20.1028-0.08650.02480.7794-0.38951.3101-0.00370.024-0.07420.07790.011-0.0153-0.15850.2344-0.0073-0.0817-0.0242-0.021-0.0183-0.0001-0.04462.993683.9507-39.2555
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A956 - 1133
2X-RAY DIFFRACTION2B37 - 319

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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