+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3vdy | ||||||
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Title | B. subtilis SsbB/ssDNA | ||||||
Components |
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Keywords | DNA BINDING PROTEIN/DNA / OB fold / single-strand DNA binding / ssDNA / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information positive regulation of helicase activity / establishment of competence for transformation / nucleoid / single-stranded DNA binding / DNA recombination / DNA replication / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Bacillus subtilis (bacteria) Synthetic DNA (others) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 2.8 Å | ||||||
Authors | Yadav, T. / Carrasco, B. / Myers, A.R. / George, N.P. / Keck, J.L. / Alonso, J.C. | ||||||
Citation | Journal: Nucleic Acids Res. / Year: 2012 Title: Genetic recombination in Bacillus subtilis: a division of labor between two single-strand DNA-binding proteins. Authors: Yadav, T. / Carrasco, B. / Myers, A.R. / George, N.P. / Keck, J.L. / Alonso, J.C. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3vdy.cif.gz | 115 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3vdy.ent.gz | 90.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3vdy.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vd/3vdy ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vd/3vdy | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 12949.570 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bacillus subtilis (bacteria) / Gene: ssbB, ywpH, BSU36310 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: C0SPB6 #2: DNA chain | Mass: 10601.791 Da / Num. of mol.: 5 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Synthetic DNA (others) |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 2 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.94 Å3/Da / Density % sol: 36.75 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.6 Details: 50 mM NaAcetate, pH 5.6, 10 mM MgCl(2), 1.8 M Ammonium sulfate, 10% glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-D / Wavelength: 1.53, 1.008 | |||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Feb 15, 2010 | |||||||||
Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||
Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 2.8→20 Å / Num. all: 15881 / Num. obs: 15468 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 | |||||||||
Reflection shell | Resolution: 2.8→2.85 Å / % possible all: 71.3 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 2.8→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 19.397 / SU ML: 0.176 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.367 / ESU R Free: 0.28 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 88.064 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.8→20 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.801→2.872 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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