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- PDB-3vd8: Crystal structure of human AIM2 PYD domain with MBP fusion -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vd8
タイトルCrystal structure of human AIM2 PYD domain with MBP fusion
要素Maltose-binding periplasmic protein, Interferon-inducible protein AIM2
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / SIGNALING PROTEIN / MBP/PYD/DD / signal transduction / inflammasome
機能・相同性
機能・相同性情報


pyroptosome complex assembly / AIM2 inflammasome complex assembly / The AIM2 inflammasome / AIM2 inflammasome complex / regulation of behavior / cysteine-type endopeptidase activator activity / Cytosolic sensors of pathogen-associated DNA / pattern recognition receptor signaling pathway / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / pattern recognition receptor activity ...pyroptosome complex assembly / AIM2 inflammasome complex assembly / The AIM2 inflammasome / AIM2 inflammasome complex / regulation of behavior / cysteine-type endopeptidase activator activity / Cytosolic sensors of pathogen-associated DNA / pattern recognition receptor signaling pathway / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / pattern recognition receptor activity / pyroptotic inflammatory response / T cell homeostasis / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / cellular response to interferon-beta / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of defense response to virus by host / signaling adaptor activity / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / activation of innate immune response / positive regulation of interleukin-1 beta production / brain development / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / neuron cellular homeostasis / positive regulation of inflammatory response / cellular response to xenobiotic stimulus / site of double-strand break / outer membrane-bounded periplasmic space / double-stranded DNA binding / defense response to virus / immune response / innate immune response / DNA damage response / mitochondrion / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HIN-200/IF120x / HIN-200 family / HIN-200/IF120x domain / HIN-200 A and B domains profile. / DAPIN domain / DAPIN domain profile. / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / Death Domain, Fas / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / Death Domain, Fas ...HIN-200/IF120x / HIN-200 family / HIN-200/IF120x domain / HIN-200 A and B domains profile. / DAPIN domain / DAPIN domain profile. / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / Death Domain, Fas / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / Death Domain, Fas / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Death-like domain superfamily / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Nucleic acid-binding, OB-fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltotetraose / : / Interferon-inducible protein AIM2 / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.0685 Å
データ登録者Jin, T.C. / Perry, A. / Smith, P. / Xiao, T.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Structure of the Absent in Melanoma 2 (AIM2) Pyrin Domain Provides Insights into the Mechanisms of AIM2 Autoinhibition and Inflammasome Assembly.
著者: Jin, T. / Perry, A. / Smith, P. / Jiang, J. / Xiao, T.S.
履歴
登録2012年1月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年2月13日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22013年6月5日Group: Database references
改定 1.32017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_asym.entity_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein, Interferon-inducible protein AIM2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,04510
ポリマ－53,9731
非ポリマー1,0719
水5,855325
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.599, 91.934, 100.281
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein, Interferon-inducible protein AIM2 / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Absent in melanoma 2


分子量: 53973.414 Da / 分子数: 1 / 断片: PYD domain (UNP Residues 1-107) / 変異: D82A, K83A, E172A, N173A, K239A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
株: O157:H7 / 遺伝子: AIM2, ECs5017, malE, MBP, Z5632 / プラスミド: pET30a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0AEY0, UniProt: O14862
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltotetraose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 基質類似体 / 分子量: 666.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltotetraose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,4,3/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1-1/a4-b1_b4-c1_c4-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 325 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.24 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: 20% PEG3350, 0.1M Potassium Acetate, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月7日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.068→50 Å / Num. all: 35519 / Num. obs: 35164 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7 % / Net I/σ(I): 12.36
反射 シェル解像度: 2.068→2.11 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.646 / Mean I/σ(I) obs: 2.24 / Num. unique all: 1704 / % possible all: 97

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_947)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3OB4

3ob4


解像度: 2.0685→38.887 Å / SU ML: 0.21 / σ(F): 0.82 / 位相誤差: 21.38 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2212 1741 4.99 %random
Rwork0.1821 ---
obs0.1841 34906 98.33 %-
all-35519 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 54.696 Å2 / ksol: 0.353 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.233 Å20 Å20 Å2
2--0.1537 Å20 Å2
3---0.0793 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.0685→38.887 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3630 0 65 325 4020
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033832
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6945197
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.3911400
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05585
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003663
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0685-2.12930.28121200.24572713X-RAY DIFFRACTION97
2.1293-2.1980.28381430.21872693X-RAY DIFFRACTION98
2.198-2.27660.25591390.20342713X-RAY DIFFRACTION98
2.2766-2.36770.2521500.19362741X-RAY DIFFRACTION98
2.3677-2.47550.23161270.18992753X-RAY DIFFRACTION99
2.4755-2.6060.23441530.19612757X-RAY DIFFRACTION99
2.606-2.76920.24041430.19812762X-RAY DIFFRACTION99
2.7692-2.98290.24461580.19632759X-RAY DIFFRACTION99
2.9829-3.2830.24461530.19362811X-RAY DIFFRACTION100
3.283-3.75770.19781410.15832809X-RAY DIFFRACTION100
3.7577-4.7330.18011700.14992838X-RAY DIFFRACTION100
4.733-38.89340.21871440.18732816X-RAY DIFFRACTION94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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