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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3v7d | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of ScSkp1-ScCdc4-pSic1 peptide complex | ||||||
要素 |
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キーワード | CELL CYCLE / WD 40 domain / phospho-peptide complex / E3 ubiquitin ligase / ligase / phospho binding protein / Sic1 / phosphorylation | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 RAVE complex / Iron uptake and transport / CBF3 complex / regulation of transcription by galactose / regulation of sulfur amino acid metabolic process / cellular response to methylmercury / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex assembly / septin ring assembly / nuclear SCF ubiquitin ligase complex / endonucleolytic cleavage in 5'-ETS of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) ...RAVE complex / Iron uptake and transport / CBF3 complex / regulation of transcription by galactose / regulation of sulfur amino acid metabolic process / cellular response to methylmercury / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex assembly / septin ring assembly / nuclear SCF ubiquitin ligase complex / endonucleolytic cleavage in 5'-ETS of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / endonucleolytic cleavage to generate mature 5'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / regulation of exit from mitosis / kinetochore assembly / vacuolar acidification / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase inhibitor activity / positive regulation of D-glucose transmembrane transport / protein neddylation / regulation of metabolic process / U3 snoRNA binding / mitochondrial fusion / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / silent mating-type cassette heterochromatin formation / exit from mitosis / SCF ubiquitin ligase complex / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of macroautophagy / sporulation resulting in formation of a cellular spore / molecular function inhibitor activity / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Orc1 removal from chromatin / DNA replication origin binding / cullin family protein binding / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / phosphoserine residue binding / 90S preribosome / regulation of protein-containing complex assembly / subtelomeric heterochromatin formation / endomembrane system / negative regulation of cytoplasmic translation / regulation of mitotic cell cycle / ubiquitin binding / meiotic cell cycle / kinetochore / nuclear matrix / G1/S transition of mitotic cell cycle / G2/M transition of mitotic cell cycle / mitotic cell cycle / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-containing complex assembly / chromosome, telomeric region / protein ubiquitination / cell division / nucleolus / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.306 Å | ||||||
データ登録者 | Tang, X. / Orlicky, S. / Mittag, T. / Csizmok, V. / Pawson, T. / Forman-Kay, J. / Sicheri, F. / Tyers, M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012 タイトル: Composite low affinity interactions dictate recognition of the cyclin-dependent kinase inhibitor Sic1 by the SCFCdc4 ubiquitin ligase. 著者: Tang, X. / Orlicky, S. / Mittag, T. / Csizmok, V. / Pawson, T. / Forman-Kay, J.D. / Sicheri, F. / Tyers, M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3v7d.cif.gz | 493.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3v7d.ent.gz | 406.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3v7d.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 3v7d_validation.pdf.gz | 472.4 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 3v7d_full_validation.pdf.gz | 478.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | 3v7d_validation.xml.gz | 42.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 3v7d_validation.cif.gz | 61.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v7/3v7d ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v7/3v7d | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 1nexS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 19504.561 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: CBF3D, D9798.14, SKP1, YDR328C / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P52286 #2: タンパク質 | 分子量: 52862.098 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 263-744 / Mutation: C608L / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: CDC4, YFL009W / プラスミド: pPRO Ex / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P07834 #3: タンパク質・ペプチド | | 分子量: 2321.288 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 67-85 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P38634 #4: 水 | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.34 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 詳細: 1.5 M Ammonium Sulphate, 0.1 M Hepes, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.9 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月5日 / 詳細: bent conical Si mirror (Rh coating) |
放射 | モノクロメーター: Bent Ge(111) monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.31→50 Å / Num. all: 94783 / Num. obs: 94404 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2.6 / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 19.7 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1NEX 解像度: 2.306→38.021 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU ML: 0.36 / Isotropic thermal model: isotropic / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 23.53 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 1.11 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 46.094 Å2 / ksol: 0.351 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.306→38.021 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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