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- PDB-3v60: Structure of S. cerevisiae PCNA conjugated to SUMO on lysine 164 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3v60
タイトルStructure of S. cerevisiae PCNA conjugated to SUMO on lysine 164
要素
  • Proliferating cell nuclear antigen
  • Ubiquitin-like protein SMT3
キーワードPROTEIN BINDING/DNA BINDING PROTEIN / UBIQUITIN-LIKE PROTEIN PCNA / POST-TRANSLATIONAL MODIFICATION DNA REPLICATION DNA DAMAGE RESPONSE / SRS2 / NUCLEAR / PROTEIN BINDING-DNA BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / positive regulation of DNA metabolic process / meiotic mismatch repair / Processive synthesis on the lagging strand / Removal of the Flap Intermediate / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors ...Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / positive regulation of DNA metabolic process / meiotic mismatch repair / Processive synthesis on the lagging strand / Removal of the Flap Intermediate / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors / : / Polymerase switching / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMOylation of transcription cofactors / maintenance of DNA trinucleotide repeats / septin ring / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Translesion synthesis by REV1 / : / : / SUMOylation of DNA replication proteins / : / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / : / PCNA complex / SUMOylation of SUMOylation proteins / lagging strand elongation / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / SUMOylation of RNA binding proteins / DNA damage tolerance / SUMOylation of chromatin organization proteins / silent mating-type cassette heterochromatin formation / mitotic sister chromatid cohesion / error-free translesion synthesis / DNA polymerase processivity factor activity / leading strand elongation / Dual incision in TC-NER / ubiquitin-like protein ligase binding / protein sumoylation / subtelomeric heterochromatin formation / mismatch repair / translesion synthesis / positive regulation of DNA replication / positive regulation of DNA repair / replication fork / condensed nuclear chromosome / nucleotide-excision repair / protein tag activity / mitotic cell cycle / chromosome, telomeric region / DNA binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal ...Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / : / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA sliding clamp PCNA / Small ubiquitin-related modifier
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Armstrong, A.A. / Mohideen, F. / Lima, C.D.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2012
タイトル: Recognition of SUMO-modified PCNA requires tandem receptor motifs in Srs2.
著者: Armstrong, A.A. / Mohideen, F. / Lima, C.D.
履歴
登録2011年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年4月3日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-like protein SMT3
B: Proliferating cell nuclear antigen
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1688
ポリマ－38,5922
非ポリマー5766
水1,802100
1
A: Ubiquitin-like protein SMT3
B: Proliferating cell nuclear antigen
ヘテロ分子

A: Ubiquitin-like protein SMT3
B: Proliferating cell nuclear antigen
ヘテロ分子

A: Ubiquitin-like protein SMT3
B: Proliferating cell nuclear antigen
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,50524
ポリマ－115,7766
非ポリマー1,72918
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation35_555y,-z+1/2,-x+1/21
crystal symmetry operation56_555-z+1/2,x,-y+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)268.126, 268.126, 268.126
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number209
Space group name H-MF432

-
要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-like protein SMT3


分子量: 9719.982 Da / 分子数: 1 / 断片: unp resicues 20-98 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: W3031A / 遺伝子: D9719.15, SMT3, YDR510W / プラスミド: PET28B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) PLYSS / 参照: UniProt: Q12306
#2: タンパク質 Proliferating cell nuclear antigen / PCNA


分子量: 28871.922 Da / 分子数: 1 / Mutation: K127G / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: W3031A / 遺伝子: POL30, YBR0811, YBR088C / プラスミド: PET21B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)CP RIL / 参照: UniProt: P15873
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 100 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THERE IS AN ISOPEPTIDE LINKAGE BETWEEN RESIDUES A98 AND B164
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.36 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 4% PEG 8000, 500 mM LiSO4, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月10日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 314610 / Num. obs: 25873 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 12.2 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Χ2: 1.509 / Net I/σ(I): 21.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.6-2.696.90.36324881.02199.2
2.69-2.88.40.30525271.045199.5
2.8-2.939.30.24425301.093199.6
2.93-3.0810.60.18525321.174199.8
3.08-3.28120.12825581.24199.8
3.28-3.5313.40.08125731.232199.9
3.53-3.8814.60.05725841.421199.9
3.88-4.4515.30.04226031.4171100
4.45-5.615.50.04226522.4771100
5.6-5014.70.02928261.981199.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entries 1PLQ and 1EUV

1plq

1euv


解像度: 2.6→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 5.95 / SU ML: 0.125 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.255 / ESU R Free: 0.223 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2492 1307 5.1 %RANDOM
Rwork0.2103 ---
obs0.2122 25738 99.17 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 155.18 Å2 / Biso mean: 62.2473 Å2 / Biso min: 36.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2646 0 30 100 2776
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0222710
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4541.9963650
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6515333
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.09925.36125
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.74615512
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9521514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2417
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211981
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9971.51667
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.92222697
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.34131043
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1224.5953
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.668 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.317 92 -
Rwork0.306 1741 -
all-1833 -
obs--98.44 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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