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万見
- PDB-3v4f: H-Ras PEG 400/CaCl2, ordered off -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3v4f
タイトルH-Ras PEG 400/CaCl2, ordered off
要素GTPase HRas
キーワードSIGNALING PROTEIN / GTP-BINDING / NUCLEOTIDE BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


Activation of RAS in B cells / SHC1 events in ERBB4 signaling / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / MET activates RAS signaling / p38MAPK events / GRB2 events in ERBB2 signaling / Tie2 Signaling / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR1 signaling ...Activation of RAS in B cells / SHC1 events in ERBB4 signaling / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / MET activates RAS signaling / p38MAPK events / GRB2 events in ERBB2 signaling / Tie2 Signaling / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR1 signaling / SHC-mediated cascade:FGFR3 / FRS-mediated FGFR3 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / SHC-mediated cascade:FGFR4 / FLT3 Signaling / CD209 (DC-SIGN) signaling / SHC-mediated cascade:FGFR2 / FRS-mediated FGFR2 signaling / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / EGFR Transactivation by Gastrin / Signaling by SCF-KIT / Downstream signal transduction / Regulation of RAS by GAPs / DAP12 signaling / VEGFR2 mediated cell proliferation / RAF activation / RAS processing / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / NCAM signaling for neurite out-growth / Negative regulation of MAPK pathway / FCERI mediated MAPK activation / MAP2K and MAPK activation / EPHB-mediated forward signaling / phospholipase C activator activity / GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / positive regulation of Ras protein signal transduction / RAF/MAP kinase cascade / positive regulation of miRNA metabolic process / positive regulation of ruffle assembly / T-helper 1 type immune response / small GTPase-mediated signal transduction / positive regulation of wound healing / response to isolation stress / defense response to protozoan / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / positive regulation of protein targeting to membrane / adipose tissue development / Schwann cell development / protein-membrane adaptor activity / myelination / intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of DNA replication / small monomeric GTPase / positive regulation of epithelial cell proliferation / regulation of actin cytoskeleton organization / positive regulation of JNK cascade / liver development / cellular response to gamma radiation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / positive regulation of type II interferon production / endocytosis / positive regulation of fibroblast proliferation / GDP binding / cellular senescence / insulin receptor signaling pathway / T cell receptor signaling pathway / regulation of cell population proliferation / G protein activity / neuron apoptotic process / fibroblast proliferation / negative regulation of neuron apoptotic process / Ras protein signal transduction / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / regulation of cell cycle / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / Golgi membrane / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / GTPase activity / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / GTP binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / Golgi apparatus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold ...Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(2R,3S)-1,4-DIMERCAPTOBUTANE-2,3-DIOL / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / GTPase HRas
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.391 Å
データ登録者Holzapfel, G. / Mattos, C.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2012
タイトル: Shift in the Equilibrium between On and Off States of the Allosteric Switch in Ras-GppNHp Affected by Small Molecules and Bulk Solvent Composition.
著者: Holzapfel, G. / Buhrman, G. / Mattos, C.
履歴
登録2011年12月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月15日Group: Structure summary
改定 1.22012年10月17日Group: Database references
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTPase HRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6817
ポリマ－18,8761
非ポリマー8056
水3,117173
1
A: GTPase HRas
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,08842
ポリマ－113,2576
非ポリマー4,83136
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_675-y+1,x-y+2,z1
crystal symmetry operation3_465-x+y-1,-x+1,z1
crystal symmetry operation4_464y-1,x+1,-z-11
crystal symmetry operation5_674x-y+1,-y+2,-z-11
crystal symmetry operation6_554-x,-x+y,-z-11
Buried area13800 Å2
ΔGint-199 kcal/mol
Surface area41260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.521, 88.521, 134.060
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-194-

MG

21A-196-

CA

31A-370-

HOH

41A-392-

HOH

51A-396-

HOH

61A-407-

HOH

71A-440-

HOH

81A-1486-

HOH

91A-1497-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 GTPase HRas / H-Ras-1 / Transforming protein p21 / c-H-ras / p21ras / GTPase HRas / N-terminally processed


分子量: 18876.178 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Hras, Hras1 / プラスミド: pET21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P20171

-
非ポリマー , 5種, 179分子

#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-DTU / (2R,3S)-1,4-DIMERCAPTOBUTANE-2,3-DIOL


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#5: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 173 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.06 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG 3350 200 mM CaCl2, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / タイプ: APS / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月5日
放射モノクロメーター: crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.39→35 Å / Num. obs: 40675 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.1 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Χ2: 1.878 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.39-1.4150.79619791.3198.4
1.41-1.446.20.73419951.311199.8
1.44-1.477.70.64820241.261100
1.47-1.59.20.58320131.2181100
1.5-1.5310.10.50120341.2821100
1.53-1.5710.70.40520161.2681100
1.57-1.610.90.33820041.2451100
1.6-1.65110.27820201.3341100
1.65-1.7110.23620361.4141100
1.7-1.7511.10.19820111.5541100
1.75-1.8111.10.15720171.7031100
1.81-1.8911.10.12820551.8111100
1.89-1.97110.10220182.041100
1.97-2.08110.08420252.2211100
2.08-2.21110.07220462.4241100
2.21-2.3810.80.06420362.6741100
2.38-2.6210.80.05420672.6311100
2.62-2.9910.70.04620422.5351100
2.99-3.7710.50.0420912.631100
3.77-359.70.0421462.767199.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.7.1_743精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.391→33.274 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.46 / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.26 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1979 1999 4.92 %
Rwork0.1828 --
obs0.1836 40649 99.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 55.857 Å2 / ksol: 0.423 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 65.09 Å2 / Biso mean: 20.8433 Å2 / Biso min: 7.78 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.0946 Å20 Å20 Å2
2---1.0946 Å20 Å2
3---2.1892 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.391→33.274 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1309 0 44 173 1526
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071397
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1691901
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068214
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005244
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.37530
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.3906-1.42540.34371370.38262634277196
1.4254-1.4640.32561420.312127262868100
1.464-1.5070.29351420.257627552897100
1.507-1.55570.21411410.208427412882100
1.5557-1.61130.1871420.186327492891100
1.6113-1.67580.18491420.179927412883100
1.6758-1.75210.20081420.173527422884100
1.7521-1.84440.18671430.164927772920100
1.8444-1.960.19221420.15927522894100
1.96-2.11130.2071430.173227742917100
2.1113-2.32370.18391440.174627692913100
2.3237-2.65980.18471440.181227812925100
2.6598-3.35060.19041450.176928072952100
3.3506-33.28390.18951500.174329023052100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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