[日本語] English
万見
- PDB-3v2a: VEGFR-2/VEGF-A COMPLEX STRUCTURE -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3v2a
タイトルVEGFR-2/VEGF-A COMPLEX STRUCTURE
要素
  • Vascular endothelial growth factor A
  • Vascular endothelial growth factor receptor 2
キーワードHORMONE/SIGNALING PROTEIN / IG-HOMOLOGY DOMAIN / VEGFR-2 / GROWTH FACTOR RECEPTOR / VEGF LIGAND / HORMONE-SIGNALING PROTEIN COMPLEX / ANGIOGENESIS / MEMBRANE / VEGF-A
機能・相同性
機能・相同性情報


basophil chemotaxis / positive regulation of endothelial cell chemotaxis by VEGF-activated vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / VEGF-A complex / Signaling by VEGF / cellular stress response to acid chemical / positive regulation of nitric oxide-cGMP mediated signal transduction / positive regulation of lymphangiogenesis / negative regulation of adherens junction organization / vascular endothelial growth factor receptor 1 binding / negative regulation of establishment of endothelial barrier ...basophil chemotaxis / positive regulation of endothelial cell chemotaxis by VEGF-activated vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / VEGF-A complex / Signaling by VEGF / cellular stress response to acid chemical / positive regulation of nitric oxide-cGMP mediated signal transduction / positive regulation of lymphangiogenesis / negative regulation of adherens junction organization / vascular endothelial growth factor receptor 1 binding / negative regulation of establishment of endothelial barrier / blood vessel endothelial cell differentiation / vascular endothelial growth factor receptor binding / VEGF ligand-receptor interactions / cellular response to hydrogen sulfide / post-embryonic camera-type eye development / positive regulation of mast cell chemotaxis / regulation of bone development / lymph vessel morphogenesis / primitive erythrocyte differentiation / negative regulation of blood-brain barrier permeability / positive regulation of cell proliferation by VEGF-activated platelet derived growth factor receptor signaling pathway / VEGF-activated neuropilin signaling pathway / bone trabecula formation / coronary vein morphogenesis / lung vasculature development / cardiac vascular smooth muscle cell development / Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / lymphangiogenesis / Neurophilin interactions with VEGF and VEGFR / vascular endothelial growth factor binding / endothelial cell chemotaxis / positive regulation of trophoblast cell migration / vascular endothelial growth factor receptor-2 signaling pathway / endothelium development / positive regulation of epithelial tube formation / VEGF binds to VEGFR leading to receptor dimerization / motor neuron migration / endocardium development / regulation of nitric oxide mediated signal transduction / positive regulation of protein localization to early endosome / eye photoreceptor cell development / positive regulation of axon extension involved in axon guidance / vascular wound healing / regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / post-embryonic camera-type eye morphogenesis / lymph vessel development / mesenchymal cell proliferation / positive regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of vasculogenesis / camera-type eye morphogenesis / endothelial cell differentiation / positive regulation of branching involved in ureteric bud morphogenesis / neuropilin binding / coronary artery morphogenesis / induction of positive chemotaxis / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / vascular endothelial growth factor receptor 2 binding / commissural neuron axon guidance / dopaminergic neuron differentiation / tube formation / positive regulation of BMP signaling pathway / positive regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / positive regulation of vascular permeability / positive regulation of blood vessel branching / platelet-derived growth factor receptor binding / surfactant homeostasis / endothelial cell proliferation / extracellular matrix binding / cell migration involved in sprouting angiogenesis / epithelial cell maturation / positive regulation of leukocyte migration / positive regulation of positive chemotaxis / cardiac muscle cell development / sprouting angiogenesis / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / anchoring junction / embryonic hemopoiesis / vascular endothelial growth factor signaling pathway / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / artery morphogenesis / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of DNA biosynthetic process / retinal ganglion cell axon guidance / positive regulation of mitochondrial fission / branching involved in blood vessel morphogenesis / positive regulation of neuroblast proliferation / lung alveolus development / negative regulation of fat cell differentiation / positive chemotaxis / positive regulation of stem cell proliferation / positive regulation of mitochondrial depolarization / growth factor binding / positive regulation of sprouting angiogenesis / chemoattractant activity / sorting endosome / mesoderm development
類似検索 - 分子機能
Vascular endothelial growth factor, heparin-binding domain / Vascular endothelial growth factor, heparin-binding domain superfamily / VEGF heparin-binding domain / Vascular endothelial growth factor receptor 2 (VEGFR2) / VEGFR-2, transmembrane domain / : / : / : / VEGFR-2 Transmembrane domain / Vascular endothelial growth factor receptor 1-like, Ig-like domain ...Vascular endothelial growth factor, heparin-binding domain / Vascular endothelial growth factor, heparin-binding domain superfamily / VEGF heparin-binding domain / Vascular endothelial growth factor receptor 2 (VEGFR2) / VEGFR-2, transmembrane domain / : / : / : / VEGFR-2 Transmembrane domain / Vascular endothelial growth factor receptor 1-like, Ig-like domain / VEGFR1-3, N-terminal Ig-like domain / VEGFR-1-like, immunoglobulin-like domain / PDGF/VEGF domain / Platelet-derived growth factor, conserved site / PDGF/VEGF domain / Platelet-derived growth factor (PDGF) family signature. / Platelet-derived growth factor (PDGF) family profile. / Platelet-derived and vascular endothelial growth factors (PDGF, VEGF) family / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / Immunoglobulin domain / Cystine-knot cytokine / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Ribbon / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Vascular endothelial growth factor A, long form / Vascular endothelial growth factor receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.204 Å
データ登録者Brozzo, M.S. / Leppanen, V.-M. / Winkler, F.K. / Ballmer-Hofer, K.
引用ジャーナル: Blood / 年: 2012
タイトル: Thermodynamic and structural description of allosterically regulated VEGFR-2 dimerization.
著者: Brozzo, M.S. / Bjelic, S. / Kisko, K. / Schleier, T. / Leppanen, V.M. / Alitalo, K. / Winkler, F.K. / Ballmer-Hofer, K.
履歴
登録2011年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月7日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
R: Vascular endothelial growth factor receptor 2
A: Vascular endothelial growth factor A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,1092
ポリマ－102,1092
非ポリマー00
水00
1
R: Vascular endothelial growth factor receptor 2
A: Vascular endothelial growth factor A

R: Vascular endothelial growth factor receptor 2
A: Vascular endothelial growth factor A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)204,2184
ポリマ－204,2184
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_555-y,-x,-z+1/61
Buried area6960 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area27100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.969, 80.969, 332.063
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
詳細the asymmetric unit contains one copy of each component of the complex

-
要素

#1: タンパク質 Vascular endothelial growth factor receptor 2 / VEGFR-2 / Fetal liver kinase 1 / FLK-1 / Kinase insert domain receptor / KDR / Protein-tyrosine ...VEGFR-2 / Fetal liver kinase 1 / FLK-1 / Kinase insert domain receptor / KDR / Protein-tyrosine kinase receptor flk-1


分子量: 86566.461 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-764 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FLK1, KDR, VEGFR2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf21 / 参照: UniProt: P35968, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 Vascular endothelial growth factor A / VEGF-A / Vascular permeability factor / VPF


分子量: 15542.596 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 27-140 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VEGF, VEGF-A, VEGFA / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P15692
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M NaCl, 1.6 M ammonium sulfate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9999 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 詳細: DYNAMICALLY BENDABLE MIRROR
放射モノクロメーター: LN2 COOLED FIXED EXIT SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→68.608 Å / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.1 %
反射 シェル解像度: 3.2→3.4 Å / 冗長度: 2.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.25 / Rsym value: 0.76 / % possible all: 94.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
RemDAqデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: VEGF-E and VEGFR-2 VEGF-C complex structure

解像度: 3.204→68.608 Å / SU ML: 0.35 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 位相誤差: 30 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3005 540 4.78 %random
Rwork0.2444 ---
obs0.2471 11298 98.68 %-
all-0 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 112.925 Å2 / ksol: 0.347 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.1574 Å20 Å2-0 Å2
2--8.1574 Å2-0 Å2
3----21.5589 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.204→68.608 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2114 0 0 0 2114
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042167
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8342946
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.89754
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056341
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003380
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2041-3.52650.39711300.32352607X-RAY DIFFRACTION99
3.5265-4.03670.32751410.2572624X-RAY DIFFRACTION99
4.0367-5.08560.25441360.18942686X-RAY DIFFRACTION99
5.0856-68.62390.30111330.25852841X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0427-0.0233-0.03840.1836-0.07910.1535-0.0981-0.0134-0.2184-0.336-0.1846-0.03650.2041-0.319-0.43830.9326-0.598-0.02550.3940.08190.4825.9981-18.666219.6487
20.03690.0018-0.08150.0639-0.00660.20210.0945-0.0950.25810.360.0455-0.1784-0.2762-0.18970.10151.46620.0774-0.07550.13390.06160.67933.799312.389911.2766
30.17650.05940.16580.01830.05780.1397-0.19640.13380.1154-0.0950.0872-0.30910.3873-0.0083-0.00241.39420.13470.17610.4750.12420.986954.3078-24.51065.3266
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain R and resseq 132:219
3X-RAY DIFFRACTION3chain R and resseq 220:329

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る