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- PDB-3uvk: Crystal structure of WDR5 in complex with the WDR5-interacting mo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3uvk
タイトルCrystal structure of WDR5 in complex with the WDR5-interacting motif of MLL2
要素
  • Histone-lysine N-methyltransferase MLL2
  • WD repeat-containing protein 5
キーワードTRANSCRIPTION / trithorax / chromatin biology / beta-propeller / scaffolding / histone H3 / nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-catenin-TCF complex assembly / oocyte growth / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / histone H3K4 trimethyltransferase activity / Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex ...beta-catenin-TCF complex assembly / oocyte growth / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / histone H3K4 trimethyltransferase activity / Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity / Cardiogenesis / oogenesis / histone methyltransferase complex / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / regulation of cell division / regulation of embryonic development / MLL1 complex / histone acetyltransferase complex / : / positive regulation of gluconeogenesis / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / gluconeogenesis / skeletal system development / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / PKMTs methylate histone lysines / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / response to estrogen / mitotic spindle / heterochromatin formation / HATs acetylate histones / Neddylation / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / methylation / histone binding / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / regulation of cell cycle / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase 2D / KMT2D, ePHD1 domain / KMT2D, ePHD2 domain / : / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. / "FY-rich" domain, N-terminal region ...Histone-lysine N-methyltransferase 2D / KMT2D, ePHD1 domain / KMT2D, ePHD2 domain / : / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. / "FY-rich" domain, N-terminal region / FY-rich, C-terminal / F/Y rich C-terminus / FYR domain FYRC motif profile. / "FY-rich" domain, C-terminal region / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / PHD-zinc-finger like domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Ring finger / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / Zinc finger PHD-type profile. / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone-lysine N-methyltransferase 2D / WD repeat-containing protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Zhang, P. / Lee, H. / Brunzelle, J.S. / Couture, J.-F.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2012
タイトル: The plasticity of WDR5 peptide-binding cleft enables the binding of the SET1 family of histone methyltransferases.
著者: Zhang, P. / Lee, H. / Brunzelle, J.S. / Couture, J.F.
履歴
登録2011年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月8日Group: Database references
改定 1.22012年5月30日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: WD repeat-containing protein 5
B: Histone-lysine N-methyltransferase MLL2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2764
ポリマ－35,9712
非ポリマー3052
水3,711206
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1960 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area12020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.827, 68.496, 87.815
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 WD repeat-containing protein 5 / WDR5 / BMP2-induced 3-kb gene protein


分子量: 34794.449 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 21-334 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR5, BIG3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61964
#2: タンパク質・ペプチド Histone-lysine N-methyltransferase MLL2 / ALL1-related protein / Lysine N-methyltransferase 2B / KMT2B / Myeloid/lymphoid or mixed-lineage ...ALL1-related protein / Lysine N-methyltransferase 2B / KMT2B / Myeloid/lymphoid or mixed-lineage leukemia protein 2


分子量: 1176.387 Da / 分子数: 1 / 断片: WDR5-interacting motif (UNP residues 5337-5347) / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O14686, histone-lysine N-methyltransferase
#3: 化合物 ChemComp-BTB / 2-[BIS-(2-HYDROXY-ETHYL)-AMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / BIS-TRIS BUFFER / ビストリス


分子量: 209.240 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H19NO5 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 206 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.74 %
結晶化温度: 323 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M ammonium sulfate, 24% PEG3350, 0.1 M Bis-Tris, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 323K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.12718 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月10日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12718 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→31.907 Å / Num. all: 55849 / Num. obs: 57766 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.8 % / Rsym value: 0.041 / Net I/σ(I): 47.4
反射 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / 冗長度: 4.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Rsym value: 0.355 / % possible all: 81.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASES位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2H13

2h13


解像度: 1.4→31.907 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / SU B: 1.919 / SU ML: 0.034 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.064 / ESU R Free: 0.061 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19242 2917 5.1 %RANDOM
Rwork0.15136 ---
obs0.15339 54732 --
all-55849 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.34 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.16 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.11 Å20 Å2
3----0.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→31.907 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2392 0 19 206 2617
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0270.0222509
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2061.9523408
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.7415320
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.13625.10992
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.03815437
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg25.715154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1610.2391
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.0211817
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.691.51570
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.70922541
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.2493939
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.2964.5862
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.84832509
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.437 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 183 -
Rwork0.274 3397 -
obs--83.74 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4089-0.0746-0.09470.12190.13840.99010.0226-0.0244-0.001-0.03820.0064-0.0131-0.00940.0028-0.0290.01930.0048-0.00630.0126-0.01120.018-12.4279.671-17.574
26.3168-1.65384.64341.233-1.37183.4643-0.3118-0.14960.43130.16320.04930.0442-0.2877-0.12570.26250.12980.0440.04280.01740.00570.0888-17.66924.659-20.73
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A31 - 334
2X-RAY DIFFRACTION2B5062 - 5072

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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