[日本語] English
万見
- PDB-3us6: Crystal Structure of Histidine-containing Phosphotransfer Protein... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3us6
タイトルCrystal Structure of Histidine-containing Phosphotransfer Protein MtHPt1 from Medicago truncatula
要素Histidine-containing Phosphotransfer Protein type 1, MtHPt1
キーワードTRANSFERASE / helix bundle / PLANT HORMONE SIGNAL TRANSDUCTION / CYTOKININ SIGNAL TRANSDUCTION / PHOSPHORYLATION / PHOSPHATE TRANSFER RELAY / RESPONSE REGULATOR / SIGNALING PROTEIN / CYTOKININ RECEPTOR CRE1
機能・相同性
機能・相同性情報


multidimensional cell growth / embryo sac development / cytokinin-activated signaling pathway / protein histidine kinase binding / histidine phosphotransfer kinase activity / phosphorelay signal transduction system / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histidine-containing phosphotransfer protein 1-5/Phosphorelay intermediate protein YPD1 / HPT domain / Hpt domain / Histidine-containing phosphotransfer (HPt) domain profile. / Signal transduction histidine kinase, phosphotransfer (Hpt) domain / HPT domain superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histidine-containing phosphotransfer protein
類似検索 - 構成要素
生物種Medicago truncatula (タルウマゴヤシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.446 Å
データ登録者Ruszkowski, M. / Brzezinski, K. / Jedrzejczak, R. / Dauter, M. / Dauter, Z. / Sikorski, M. / Jaskolski, M.
引用
ジャーナル: Febs J. / 年: 2013
タイトル: Medicago truncatula histidine-containing phosphotransfer protein: Structural and biochemical insights into the cytokinin transduction pathway in plants.
著者: Ruszkowski, M. / Brzezinski, K. / Jedrzejczak, R. / Dauter, M. / Dauter, Z. / Sikorski, M. / Jaskolski, M.
#1: ジャーナル: Plant Cell / 年: 2006
タイトル: The Arabidopsis histidine phosphotransfer proteins are redundant positive regulators of cytokinin signaling.
著者: Hutchison, C.E. / Li, J. / Argueso, C. / Gonzalez, M. / Lee, E. / Lewis, M.W. / Maxwell, B.B. / Perdue, T.D. / Schaller, G.E. / Alonso, J.M. / Ecker, J.R. / Kieber, J.J.
#2: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of the histidine-containing phosphotransfer protein ZmHP2 from maize.
著者: Sugawara, H. / Kawano, Y. / Hatakeyama, T. / Yamaya, T. / Kamiya, N. / Sakakibara, H.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Conservation of structure and function among histidine-containing phosphotransfer (HPt) domains as revealed by the crystal structure of YPD1.
著者: Xu, Q. / West, A.H.
履歴
登録2011年11月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月31日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Histidine-containing Phosphotransfer Protein type 1, MtHPt1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,7821
ポリマ－17,7821
非ポリマー00
水2,864159
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.554, 44.899, 85.905
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Histidine-containing Phosphotransfer Protein type 1, MtHPt1


分子量: 17782.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Medicago truncatula (タルウマゴヤシ)
遺伝子: MtHPt / プラスミド: pMCSG9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Magic
参照: UniProt: B7FGU6, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 含窒素基に移すもの
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 159 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.17 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1M BIS-TRIS, 25% PEG 3350, 0.2M AMMONIUM ACETATE, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年2月25日 / 詳細: FOCUSING MIRRORS
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.446→50 Å / Num. all: 25816 / Num. obs: 25816 / % possible obs: 94.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.81 % / Biso Wilson estimate: 22.723 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 14.05
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allDiffraction-ID% possible all
1.446-1.530.4262.023193173.7
1.53-1.640.2923.793855194.4
1.64-1.770.1976.463817199.8
1.77-1.940.1269.993538199.8
1.94-2.170.07117.293199199.7
2.17-2.50.05322.992836199.3
2.5-3.060.04327.842402198.8
3.06-4.320.03831.511903198.2
4.32-500.02931.91073194

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å31.04 Å
Translation2.5 Å31.04 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
PHENIX1.7.1_743精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345データ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1yvi

1yvi


解像度: 1.446→31.037 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.29 / SU ML: 0.33 / 交差検証法: Rfree / 位相誤差: 17.8 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: HYDROGEN ATOMS WERE ADDED AT RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1902 1002 3.88 %random
Rwork0.1675 ---
all0.1684 25816 --
obs0.1684 25813 94.34 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.53 Å / VDWプローブ半径: 0.7 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.291 Å2 / ksol: 0.405 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 151.57 Å2 / Biso mean: 23.0623 Å2 / Biso min: 7.97 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.9706 Å20 Å2-0 Å2
2--2.3054 Å2-0 Å2
3----3.276 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.446→31.037 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1203 0 0 159 1362
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0191281
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6181736
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.106187
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01233
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.49501
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.446-1.52260.30781080.25442675278373
1.5226-1.6180.23591360.2073369350591
1.618-1.74290.19591500.171737283878100
1.7429-1.91830.20851500.174837003850100
1.9183-2.19580.19171500.153437353885100
2.1958-2.76620.18911520.1543761391399
2.7662-31.04450.16891560.16453843399997
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.24280.04170.34320.0211-0.0070.7976-0.06730.16140.3063-0.2771-0.30840.0565-0.2045-0.1197-0.05860.20530.0192-0.01250.1044-0.01430.2054-7.282826.95025.9975
20.3231-0.35940.18830.6189-0.34330.47910.02710.13180.3395-0.1847-0.092-0.1372-0.15870.2235-0.04660.1161-0.017-0.00360.13090.00370.14725.975817.86610.7574
30.7495-0.1673-0.18380.38050.38950.5596-0.11570.0992-0.083-0.0725-0.0649-0.0648-0.0209-0.2663-0.12060.16050.01870.01060.190.0020.11294.46428.5349-0.0734
40.699-0.02260.17940.01390.01780.18550.1105-0.0251-0.0702-0.62650.0130.20090.271-0.0585-0.01950.25130.0307-0.01750.11450.0010.17716.1046-11.526718.8749
50.08460.08450.09570.08430.09840.2009-0.1351-0.0534-0.0623-0.38560.0286-0.32570.207-0.0523-0.10140.1910.03460.05990.15130.03170.167414.1431-4.341914.3564
60.0475-0.0328-0.10390.2037-0.0910.3724-0.0149-0.0283-0.04550.0141-0.1158-0.1990.02110.28780.01520.10650.0093-0.01210.15380.03190.143913.0356-1.266123.1612
70.30260.1430.07110.5150.30080.3164-0.03750.05840-0.08960.01280.00810.02580.0443-0.10650.0948-0.0172-0.00480.10070.01210.0922-1.569513.07448.6118
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 2:8)A2 - 8
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 9:30)A9 - 30
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 31:53)A31 - 53
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 54:67)A54 - 67
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN A AND RESID 68:87)A68 - 87
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN A AND RESID 88:116)A88 - 116
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN A AND RESID 117:148)A117 - 148

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る