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- PDB-3us5: Crystal structure of a RNA-binding domain of a poly-U binding spl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3us5
タイトルCrystal structure of a RNA-binding domain of a poly-U binding splicing factor 60KDa (PUF60) from Homo sapiens at 1.38 A resolution
要素Poly(U)-binding-splicing factor PUF60
キーワードRNA BINDING PROTEIN / Canonical RBD / RRM / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY / Partnership for T-Cell Biology / TCELL
機能・相同性
機能・相同性情報


alternative mRNA splicing, via spliceosome / mRNA splice site recognition / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / cell junction / cadherin binding / ribonucleoprotein complex / apoptotic process / DNA binding / RNA binding ...alternative mRNA splicing, via spliceosome / mRNA splice site recognition / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / cell junction / cadherin binding / ribonucleoprotein complex / apoptotic process / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Poly-U binding splicing factor, PUF60-like / PUF60, RNA recognition motif 1 / PUF60, RNA recognition motif 2 / PUF60, RNA recognition motif 3 / : / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif ...Poly-U binding splicing factor, PUF60-like / PUF60, RNA recognition motif 1 / PUF60, RNA recognition motif 2 / PUF60, RNA recognition motif 3 / : / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Poly(U)-binding-splicing factor PUF60
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.38 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a RNA-binding domain of a poly-U binding splicing factor 60KDa (PUF60) from Homo sapiens at 1.38 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology
履歴
登録2011年11月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月29日Group: Structure summary
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Poly(U)-binding-splicing factor PUF60
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5632
ポリマ－13,5281
非ポリマー351
水3,081171
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.433, 48.974, 56.298
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 Poly(U)-binding-splicing factor PUF60 / 60 kDa poly(U)-binding-splicing factor / FUSE-binding protein-interacting repressor / FBP- ...60 kDa poly(U)-binding-splicing factor / FUSE-binding protein-interacting repressor / FBP-interacting repressor / Ro-binding protein 1 / RoBP1 / Siah-binding protein 1 / Siah-BP1


分子量: 13527.543 Da / 分子数: 1 / 断片: RRM 3 domain residues 443-559 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BC011265, FIR, PUF60, ROBPI, SIAHBP1 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q9UHX1
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 443-559 OF THE TARGET SEQUENCE. THE SEQUENCE NUMBERING MATCHES ISOFORM 1 OF UNIPROT-KB ENTRY Q9UHX1.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.42 %
解説: REFLECTIONS IN RESOLUTION BINS 3.71-3.63, 2.28-2.22, AND 1.94-1.90 WERE EXCLUDED DURING DATA INTEGRATION BECAUSE OF ICE RINGS.
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 2.40M ammonium sulfate, 0.1M TRIS pH 8.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.9793
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月15日 / 詳細: KOHZU: Double Crystal Si(111)
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.38→36.95 Å / Num. all: 24223 / Num. obs: 24223 / % possible obs: 95.4 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 13.374 Å2 / Rsym value: 0.102 / Net I/σ(I): 9.3
反射 シェル

Rmerge(I) obs: 0.011 / Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.38-1.4570.62528636381.064100
1.45-1.5471.12402034420.604100
1.54-1.65722271432520.355100
1.65-1.7873.22125530500.22100
1.78-1.9574.41536622060.15478.7
1.95-2.186.96.51763125490.102100
2.18-2.526.87.11222317900.08979
2.52-3.096.68.61291719510.074100
3.09-4.366.510.9936414400.05693.9
4.36-36.956.512.559029050.04899.8

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SOLVE位相決定
SCALA3.3.20データスケーリング
REFMAC5.5.0110精密化
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.38→36.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.965 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / SU B: 1.87 / SU ML: 0.034 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.06 / ESU R Free: 0.057
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1813 1213 5 %RANDOM
Rwork0.1425 ---
obs0.1444 24119 95.18 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 51.9 Å2 / Biso mean: 18.1125 Å2 / Biso min: 7.84 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.06 Å20 Å20 Å2
2--0.44 Å20 Å2
3----0.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.38→36.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数923 0 1 171 1095
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.022956
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02644
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4991.9471293
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.93231575
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3695125
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.41925.29451
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.89915176
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg8.791157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1060.2144
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021096
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02190
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6731.5595
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.621.5246
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.5612958
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.9153361
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.8784.5331
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.57631600
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free13.8745174
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded6.94851585
LS精密化 シェル解像度: 1.38→1.416 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.306 105 -
Rwork0.24 1733 -
all-1838 -
obs--99.78 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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