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- PDB-3un7: Crystal structure of PBPA from MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3un7
タイトルCrystal structure of PBPA from MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS
要素Penicillin-binding protein A
キーワードTRANSFERASE / TRANSPEPTIDASE / penicillin-binding protein / peptidoglycan / beta-lactam
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidoglycan L,D-transpeptidase activity / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / penicillin binding / membrane => GO:0016020 / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Penicillin binding protein A dimerisation domain / Penicillin-binding protein 2a (Domain 2) / Penicillin-binding protein 2a (Domain 2) / : / Penicillin-binding protein, transpeptidase / Penicillin binding protein transpeptidase domain / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like ...: / Penicillin binding protein A dimerisation domain / Penicillin-binding protein 2a (Domain 2) / Penicillin-binding protein 2a (Domain 2) / : / Penicillin-binding protein, transpeptidase / Penicillin binding protein transpeptidase domain / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidoglycan D,D-transpeptidase PbpA / Peptidoglycan D,D-transpeptidase PbpA
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2 Å
データ登録者Fedarovich, A. / Davies, C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: The role of the beta5-alpha11 loop in the active-site dynamics of acylated penicillin-binding protein A from Mycobacterium tuberculosis
著者: Fedarovich, A. / Nicholas, R.A. / Davies, C.
履歴
登録2011年11月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Penicillin-binding protein A
B: Penicillin-binding protein A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,9292
ポリマ－96,9292
非ポリマー00
水3,477193
1
A: Penicillin-binding protein A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,4641
ポリマ－48,4641
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Penicillin-binding protein A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,4641
ポリマ－48,4641
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.300, 121.300, 95.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Penicillin-binding protein A / PBPA


分子量: 48464.492 Da / 分子数: 2 / 変異: G384R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: H37Rv / 遺伝子: MT0019, MTCY10H4.16c, pbpA, Rv0016c / プラスミド: pT7HTb / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P71586, UniProt: P9WKD1*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 193 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細MUTATION IS PRESUMED TO HAVE BEEN INTRODUCED DURING PCR

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.46 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 25% PEG 3350, 0.2 M NaCl and 0.1 M Bis-Tris pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月12日
放射モノクロメーター: SI(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→46.1 Å / Num. all: 54142 / Num. obs: 54142 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 12.4 % / Biso Wilson estimate: 34.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.118 / Net I/σ(I): 35.4
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.706 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 2694 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称分類
SERGUIデータ収集
REFMAC精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB entry 3LO7

3lo7


解像度: 2→46.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 8.7 / SU ML: 0.122 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.171 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 2763 5.1 %RANDOM
Rwork0.204 ---
all0.205 54094 --
obs0.205 51331 99.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.003 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.9 Å2-0.45 Å20 Å2
2---0.9 Å20 Å2
3---1.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→46.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6400 0 0 193 6593
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0226538
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2991.9748931
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9425864
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.31523.32256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.24915971
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.7241556
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.21025
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.025040
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2020.23082
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3010.24562
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1110.2336
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1810.2114
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1410.222
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6221.54439
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.02426952
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.65632345
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6974.51979
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 206 -
Rwork0.223 3760 -
obs-3966 99.4 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8106-0.56980.63230.4787-0.2440.5998-0.0006-0.05110.01620.01650.03340.010.08570.031-0.0328-0.00720.0207-0.0291-0.0483-0.0296-0.045927.327-30.676-0.84
22.1997-0.2092-1.10460.4058-0.03641.2246-0.08650.2595-0.0293-0.05070.0558-0.00990.0607-0.24680.0307-0.0475-0.0123-0.0121-0.00950.0339-0.075231.045-77.4791.886
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A48 - 488
2X-RAY DIFFRACTION2B49 - 488

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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