[日本語] English
- PDB-3umm: Formylglycinamide ribonucleotide amidotransferase from Salmonella... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3umm
タイトルFormylglycinamide ribonucleotide amidotransferase from Salmonella typhimurium: Role of the ATP complexation and glutaminase domain in catalytic coupling
要素Phosphoribosylformylglycinamidine synthase
キーワードLIGASE / Amidotransferase / Glutaminase
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoribosylformylglycinamidine synthase / phosphoribosylformylglycinamidine synthase activity / purine nucleotide biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / glutamine metabolic process / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphoribosylformylglycinamidine synthase, linker domain / Phosphoribosylformylglycinamidine synthase PurL / Phosphoribosylformylglycinamidine synthase, N-terminal / Formylglycinamide ribonucleotide amidotransferase N-terminal / CobB/CobQ-like glutamine amidotransferase domain / CobB/CobQ-like glutamine amidotransferase domain / Phosphoribosylformylglycinamidine synthase, linker domain / Formylglycinamide ribonucleotide amidotransferase linker domain / Phosphoribosylformylglycinamidine synthase subunit PurS-like superfamily / PurM-like, C-terminal domain ...Phosphoribosylformylglycinamidine synthase, linker domain / Phosphoribosylformylglycinamidine synthase PurL / Phosphoribosylformylglycinamidine synthase, N-terminal / Formylglycinamide ribonucleotide amidotransferase N-terminal / CobB/CobQ-like glutamine amidotransferase domain / CobB/CobQ-like glutamine amidotransferase domain / Phosphoribosylformylglycinamidine synthase, linker domain / Formylglycinamide ribonucleotide amidotransferase linker domain / Phosphoribosylformylglycinamidine synthase subunit PurS-like superfamily / PurM-like, C-terminal domain / PurM-like, C-terminal domain superfamily / PurM-like, N-terminal domain superfamily / AIR synthase related protein, C-terminal domain / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Class I glutamine amidotransferase-like / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Phosphoribosylformylglycinamidine synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Anand, R. / Morar, M. / Tanwar, A.S. / Panjikar, S.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / : 2012
タイトル: Formylglycinamide ribonucleotide amidotransferase from Salmonella typhimurium: role of ATP complexation and the glutaminase domain in catalytic coupling
著者: Tanwar, A.S. / Morar, M. / Panjikar, S. / Anand, R.
履歴
登録2011年11月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月11日Group: Database references

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Phosphoribosylformylglycinamidine synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,7658
ポリマ-142,5661
非ポリマー1,1987
8,683482
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)148.680, 148.680, 142.050
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Phosphoribosylformylglycinamidine synthase / FGAM synthase / FGAMS / Formylglycinamide ribotide amidotransferase / FGARAT / Formylglycinamide ...FGAM synthase / FGAMS / Formylglycinamide ribotide amidotransferase / FGARAT / Formylglycinamide ribotide synthetase


分子量: 142566.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
参照: UniProt: P74881, phosphoribosylformylglycinamidine synthase

-
非ポリマー , 5種, 489分子

#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 482 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.31 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 2M ammonium sulphate, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.817 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.817 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→19.98 Å / Num. obs: 29368 / Observed criterion σ(F): 0
反射 シェル最高解像度: 3.2 Å / 冗長度: 8 % / Num. unique all: 34757

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345dtbデータ収集
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.2→19.98 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / σ(F): 0
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.2757 2619 random
Rwork0.1964 --
all-26860 -
obs-26296 -
原子変位パラメータBiso max: 115.8 Å2 / Biso mean: 30.2374 Å2 / Biso min: 0.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→19.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9909 0 71 482 10462
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.59
LS精密化 シェル最高解像度: 3.2 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.2757 2619
Rwork0.1964 -
obs-26296

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る