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- PDB-3uiu: Crystal structure of Apo-PKR kinase domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3uiu
タイトルCrystal structure of Apo-PKR kinase domain
要素Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase
キーワードTRANSFERASE / kinase domain
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / Inhibition of PKR / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / response to interferon-alpha / negative regulation of osteoblast proliferation / regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / positive regulation of stress-activated MAPK cascade / protein phosphatase regulator activity / SUMOylation of immune response proteins / regulation of hematopoietic stem cell proliferation ...regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / Inhibition of PKR / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / response to interferon-alpha / negative regulation of osteoblast proliferation / regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / positive regulation of stress-activated MAPK cascade / protein phosphatase regulator activity / SUMOylation of immune response proteins / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / negative regulation of viral genome replication / antiviral innate immune response / positive regulation of chemokine production / endoplasmic reticulum unfolded protein response / cellular response to amino acid starvation / positive regulation of cytokine production / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / response to virus / PKR-mediated signaling / Evasion by RSV of host interferon responses / ISG15 antiviral mechanism / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / Interferon alpha/beta signaling / double-stranded RNA binding / kinase activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / defense response to virus / positive regulation of MAPK cascade / protein autophosphorylation / negative regulation of translation / non-specific serine/threonine protein kinase / ribosome / protein kinase activity / translation / negative regulation of cell population proliferation / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
EIF2AK2, first double-stranded RNA binding domain / EIF2AK2, second double-stranded RNA binding domain / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 ...EIF2AK2, first double-stranded RNA binding domain / EIF2AK2, second double-stranded RNA binding domain / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.903 Å
データ登録者Li, F. / Li, S. / Yang, X. / Shen, Y. / Zhang, T.
引用ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: Crystal structure of Apo-PKR kinase domain
著者: Li, F. / Li, S. / Yang, X. / Shen, Y. / Zhang, T.
履歴
登録2011年11月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase
B: Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,1372
ポリマ－71,1372
非ポリマー00
水43224
1
A: Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5681
ポリマ－35,5681
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5681
ポリマ－35,5681
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.412, 95.412, 122.019
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number151
Space group name H-MP3112
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLUGLUTHRTHRchain A and (resseq 254:336 or resseq 355:439 or resseq...AA254 - 3361 - 83
12SERSERLEULEUchain A and (resseq 254:336 or resseq 355:439 or resseq...AA355 - 439102 - 186
13THRTHRILEILEchain A and (resseq 254:336 or resseq 355:439 or resseq...AA451 - 460198 - 207
14TYRTYRLYSLYSchain A and (resseq 254:336 or resseq 355:439 or resseq...AA465 - 541212 - 288
21GLUGLUTHRTHRchain B and (resseq 254:336 or resseq 355:439 or resseq...BB254 - 3361 - 83
22SERSERLEULEUchain B and (resseq 254:336 or resseq 355:439 or resseq...BB355 - 439102 - 186
23THRTHRILEILEchain B and (resseq 254:336 or resseq 355:439 or resseq...BB451 - 460198 - 207
24TYRTYRLYSLYSchain B and (resseq 254:336 or resseq 355:439 or resseq...BB465 - 541212 - 288

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要素

#1: タンパク質 Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase / Eukaryotic translation initiation factor 2-alpha kinase 2 / eIF-2A protein kinase 2 / Interferon- ...Eukaryotic translation initiation factor 2-alpha kinase 2 / eIF-2A protein kinase 2 / Interferon-inducible RNA-dependent protein kinase / P1/eIF-2A protein kinase / Protein kinase RNA-activated / PKR / Tyrosine-protein kinase EIF2AK2 / p68 kinase


分子量: 35568.488 Da / 分子数: 2 / 断片: PROTEIN KINASE DOMAIN, UNP RESIDUES 254-551 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EIF2AK2, PKR, PRKR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P19525, non-specific serine/threonine protein kinase, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS SEQUENCE WAS BASED ON REF 18 OF DATABASE UNIPROTKB/SWISS-PROT P19525 (E2AK2_HUMAN).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.43 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20% PEG 3350, 0.2M NaF, 0.1M MES pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月1日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 14198 / % possible obs: 84.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 10.3 % / Biso Wilson estimate: 87.82 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rsym value: 0.068
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.903→27.8 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.6849 / SU ML: 0.44 / σ(F): 2 / 位相誤差: 36.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3048 1370 10.05 %RANDOM
Rwork0.2398 ---
all0.2467 14249 --
obs0.2467 13633 95.68 %-
溶媒の処理減衰半径: 1.06 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 57.194 Å2 / ksol: 0.254 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 161.82 Å2 / Biso mean: 98.0009 Å2 / Biso min: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.903→27.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4078 0 0 24 4102
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0114140
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4025558
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.8181548
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.091624
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005698
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2036X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.009
12B2036X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.009
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.9034-3.00710.5561140.41541037115182
3.0071-3.12730.42611340.34191127126190
3.1273-3.26940.38591340.29131220135496
3.2694-3.44150.33241370.27561257139498
3.4415-3.65670.37891380.27351246138498
3.6567-3.93830.34371370.251257139499
3.9383-4.33330.33281410.20811269141099
4.3333-4.95730.24611440.20111258140299
4.9573-6.2340.33141370.23941297143499
6.234-27.80140.23791540.22081295144998

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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